• 미생물학회지
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• 제22권2호
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• pp.77-84
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• 1984

This examined some conditions for the induction of ${\beta}$-D-galactosidase synthesis in Candida kefyr CBS 834. The optimal pH, temperature, and inoculum size either for growth or${\beta}$-D-galactosidase synthesis were 5.5, $30^{\circ}C$ and above 0.2 at A610nm, respectively. Enzyme activity began to increase at 2h after the addition of inducer, and continued to increase linearly up to $2{\sim}3h$ before reaching stationary phase, and thereafter its activity was decreased. ${\beta}$-D-galactosidase was induced either by lactose or galactose but not either by glucose or ethanol. The greater activity of ${\beta}$-D-galactosidase on galactose than on lactose indicated that the former might be natural inducer for ${\beta}$-D-galactosidase synthesis. The rate of its induction as a function of lactose concentration showed that enzyme activity increased linearly above 4mM, while it was very low below that. Glucose represed the induction of ${\beta}$-D-galactosidase, and the period of adaptation to inducer from other carbon sources was relatively short.

• Journal of Ginseng Research
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• 제24권2호
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• pp.89-93
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• 2000

6년생 고려인삼근(panax ginseng C.A. Meyer)중 수종의 exo-O-glycosylhydrolase 활성을 중심부와 주피부로 나누어 생육시기별로 조사하였다. $\alpha$-D-galactosidase, $\beta$-D-galactosidase, $\alpha$-L-man-nosidase , N-acetyl-$\beta$-D-giucosarninidase, $\alpha$-D-galactosidase, $\alpha$-L-arabinosidase와 $\beta$-D-fucosidase는 중심부와 주피부에서 모두 활성이 있으나 $\beta$-L-mannosidase, $\alpha$-D-xylosidase, $\beta$-D-xylosidase, $\alpha$-D-rhamnosidase와 $\beta$-D-glucosidase의 효소활성은 검색되지 않았다. $\beta$-D-galactosidase의 활성은 연중 높게 유지되었고 $\alpha$-L-mannosidase의 활성도 높은 경향이었다. 인삼근중 탄수화물 대사효소의 활성은 생육시기와 환경조건 및 부위에 따라 매우 다른 양상을 나타내었다.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제43권3호
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• pp.141-146
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• 2000

Glycosidase activities were tested from the grape berries, Vitis labruscana B. Takasumi. Among various glycosidases, $\alpha$-D-galactosidase was found to be the most active in the flesh and other glycosidases were considerably active in the order of the following: $\alpha$-D-mannosidase>$\alpha$-D-glucosidase>$\beta$-D-glucosidase>$\beta$-D-galactosidase. In the seeds, $\alpha$-D-glucosidase activity was the highest and other glycosidases such as $\alpha$-D-galactosidase, $\beta$-D-glucosidase, and $\beta$-D-galactosidase were still significantly active. The $\alpha$-D-galactosidase in the grape flesh was purified over 83-folds through salting-out with $(NH_4)_2SO_4$ and a series of chromatographies employing Sephadex G-50, Octyl-Sepharose, Q-Sepha- rose, and Biogel P-100. The enzyme was a monomer of 45 kDs as determined through SDS-PAGE and Sephacryl S-200 chromatography. The purified enzyme showed a preference of $\alpha$-D-galactose to $\beta$-D-galactose as a substrate about 5.4 times. Sulfhydryl specific reagents such as N-ethylmaleimide and iodoacetamide significantly inhibited the enzyme activity to the extents of 48 and 52% of its initial activity, respectively. The optimumpH range of $\alpha$-D-galactosidase was around 6.5-7.0. The enzyme activity increased by 46% in the presence of 1mM $Fe^{2+}$.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제18권3호
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• pp.434-442
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• 2008

We observed that an inclusion body (IB) of recombinant ${\beta}$-galactosidase that was produced by the araBAD promoter system in Escherichia coli (E. coil) showed enzyme activity. In order to improve its activity, the lowering of the transcription rate of the ${\beta}$-galactosidase structural gene was attempted through competition between an inducer (L-arabinose) and an inducer analog (D-fucose). In the deep-well microtiter plate culture and lab-scale fermentor culture, it was demonstrated that the addition of D-fucose caused an improvement in specific ${\beta}$-galactosidase production, although ${\beta}$-galactosidase was produced as an IB. In particular, the addition of D-fucose after induction led to an increase in the specific activity of ${\beta}$-galactosidase IB. Finally, we confirmed that the addition of D-fucose after induction caused changes in the structure of ${\beta}$-galactosidase IB, with higher enzyme activity. Based on these results, we expect that an improved enzyme IB will be used as a biocatalyst of the enzyme bioprocess, because an enzyme IB can be purified easily and has physical durability.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제31권2호
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• pp.151-156
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• 2003

토양으로부터 세포외로 $\beta$-galactosidase를 분비 생산하는 방선균 YB-10이 분리되었으며, 분리균의 배양ㆍ형태ㆍ생리적 특성을 조사한 결과 Streptomyces속 균주로 확인되었다. 분리균의 배양상등액을 30%~70% ammonium sulfate로 처리하고 투석하여 얻은 $\beta$-galactosidase를 조효소액으로 사용하였을 때 para-nitrophenyl-$\beta$-D-galactopyranoside (pUP$\beta$Gal)는 pH 6.0과 6$0^{\circ}C$의 반응조건에서 가장 잘 분해되었으며, lactose는 galactose와 glucose로 가수분해되는 것으로 확인되었다. 분리균이 생산하는 $\beta$-galactosidase는 galactose에 의해 lactose와 pNP-$\beta$Gal의 가수분해 활성이 모두 저해되었으나, glucose에 의해서는 lactos의 가수분해 활성만 저해되었다. 특히 pUP-$\beta$Gal의 가수분해 활성은 glucose에 의해 약 1.8배 증진되었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제20권1호
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• pp.46-52
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• 1992

농축유청으로부터 유청음료 제조를 위한 최적조건을 조사하기 위해 역삼투장치(reverse osmosis system)를 사용하여 치즈유청 속의 유당을 농축한 수 $\beta$-D-glactosidase로 가수분해시켜 그 분해정도를 HPLC(high performance liquid chromatography)로 측정하였다. 유당의 가수분해 정도는 농축적 유청, 2배 농축 유청과 3배 농축 유청 순으로 가수분해되었고 일정량의 효소첨가에 의해 농축된 염이 $\beta$-D-Galactosidase에 대한 약간의 저해작용을 일으켰다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제42권4호
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• pp.339-346
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• 2014

가정에서 제조된 된장으로부터 lactose를 glucose와 galactose로 가수분해하는 균체외 ${\beta}$-galactosidase의 생산균이 분리되었다. 분리균 YB-1414는 형태적 특성, 생화학적 성질 및 16S rRNA 유전자 염기서열에 근거하여 Bacillus licheniformis로 확인되었다. 탄소원과 질소원으로 밀기울 (1%)과 yeast extract (2.5%)를 사용하였을 때 B. licheniformis YB-1414의 ${\beta}$-galactosidase 생산성이 최대 6.2 U/ml에 이르렀다. 특히 밀기울의 불용성 성분이 수용성 성분보다 ${\beta}$-galactosidase 생산성을 더 증가 시키는 것으로 확인되었다. ${\beta}$-galactosidase의 para-nitrophenyl-${\beta}$-D-galactopyranoside 가수분해 활성은 pH 6.0과 $55-60^{\circ}C$에서 가장 높았으며, 낮은 농도의 galactose에 의해서도 크게 저해를 받았다. 그러나 glucose에 의해서는 ${\beta}$-galactosidase의 가수분해 활성이 약하게 저해를 받으며 400 mM glucose가 존재하여도 최대 활성의 85%에 해당하는 가수분해 활성을 보였다.

• 한국식품과학회지
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• 제21권1호
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• pp.164-172
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• 1989

Streptococcus thermophilus 510의 ${\beta}-galactosidase$는 유당을 가수분해 하는 동시에 galactose전이반응을 일으켜 세 종류의 galactooligosaccharides를 형성 하였다. Oligosaccharide의 최대 생성 조건은 40% 유당 용액에 효소 50 ONPG units/ml를 첨가한 혼합액을 $37^{\circ}C$에서 4시간 반응시켰을 때 이며, 이 조건에서 유당이 약 94% 가수분해 되었고 생성된 oligosaccharides의 양은 총 당의 약 30% 이었다. 생성된 총 oligosaccharides의 69%는 $6-o-{\beta}-D-galactopyranosyl-D-glucose(allolactose)$, 23%는 $6-o-{\beta}-D-galactopyranosyl-D-galactose(isogalactobiose)$ 이었으며, 형성된 galactooligosaccharides을 Bio-Gel P-2 gel permeation chromatography 방법에 의해서 순수하게 분리 정제하여 구조를 조사하여 본 결과 glucose, galactose, allolactose, 그리고 isogalactobiose 임을 확인할 수 있었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제18권6호
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• pp.566-570
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• 1990

Lactobacillus sporogenes에서 Beta-glactosidase의 생합성은 isopropyl-Beta-galactopyransoide(IPTG)나 galactose에 의해 효과적으로 유도되었으며 배양초기에는 lactose에 의해서도 훨씬 낮은 정도로 유도되었다. Glucose는 inducer exclusion이나 transient repression이 아니 catabolite repression에 의해 Beta-galactosidase의 합성을 억제시킴을 알 수 있었다. 또한, glucose에 의한 Beta-galactosidase의 catabolite repression은 cAMP나 cGMP에 의해 전혀 완하되지 않았다.

• 자연과학논문집
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• 제4권
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• pp.59-68
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• 1991

p-Aminopheny1-$\beta$-D-thiogalactopyranoside agarose 친화성 크로마토그라피를 이용하여 Neisseria lactamica 2118이 생성하는 $\beta$-galactosidase를 정제한 후 몇가지 효소학적 성질을 조사 하였다. Neisseria lactamica 2118이 생성하는 $\beta$-galactosidase는 구성효소로서 lactose와 IPTG에 의하여 유도되지 않았다. 정제효소의 작용최적온도는 $35^{\circ}C$, pH는 7.5이었고 $50^{\circ}C$로 15~60분 처리시 약 80%의 활성이 유지되었으며 pH 6.0~9.0에서 안정 하였다. 또한 $Hg^(2+)$와 $Co^(2+)$에 의하여 그 활성이 저해 되었다.