Thermal Inactivation Parameters of Peroxidase in Flammulina velutipes and Lyophyllum ulmarium

Peroxidase was used as a standard enzyme to determine optimum blanching conditions of Flammulina velutipes and Lyophyllum ulmarium. Crude peroxidase extracted from raw mushrooms had maximum activity at $10{\sim}15^{\circ}C$ and pH 5.5 (50 mM, potassium phosphate buffer) using substrates of $H_2O_2$ and p-Phenylendiamine. Thermal inactivation of the crude peroxidase followed the first-order kinetics. The activation energy and z value of the crude peroxidase for F. velutipes were 59.58 kcal/mol and $9.0^{\circ}C$, whereas were 43.05 kcal/mol and $12.4^{\circ}C$ for L. ulmarium, respectively. On the basis of thermal kinetics parameters obtained, the optimum blanching conditions for F. velutipes and L. ulmarium were 1 min at $70^{\circ}C$ and 5 min at $80^{\circ}C$, respectively. Activation energies and z values of peroxidases extracted from heat-treated mushrooms were 7.97 and 6.55 kcal/mol, and $59.8^{\circ}C\;and\;74.1^{\circ}C$ for F. velutipes and L. ulmarium, respectively.

팽이 및 만가닥버섯에서 추출한 peroxidase의 열 불활성화 특성

팽이 및 만가닥버섯의 가공 기술 개발의 일환으로 수행되진 본 연구는 가공 전 처리 공정으로서의 blanching 조건을 확립하기 위해 두 버섯 peroxidase의 열적 특성 결과를 기초 자료로 삼았다. 효소 활성 측정은 Gorin과 Heidema의 방법을 변형하여 사용하였고, 생 버섯으로부터 추출한 조효소핵을 열처리했을 경우 팽이버섯은 $75^{\circ}C$, 3분, 만가닥버섯의 경우 $80^{\circ}C$, 1분 이상의 온도, 시간 조건에서 peroxidase의 불활성이 유발됨을 알았다. 이때 팽이 및 만가닥버섯 peroxidase의 활성에너지$(E_a)$는 59.58 kcal/mol, 43.05 kcal/mol이며 z값은 $9.0^{\circ}C,\;12.4^{circ}C$였다. 반면 Blanching에 의한 두 버섯 peroxidase의 활성화에너지($E_a$)와 z값은 각각 7.97 kcal/mol, 6.55 kcal/mol와 $59.8^{\circ}C,\;74.1^{circ}C$로 나타났다. 이는 peroxidase 자체의 열적 특성과 blanching에 의해 유발된 peroxidase의 열적 특성이 다르다는 것을 보여주는 것으로 blanching시에는 버섯자체와 버섯내의 성분들에 의해 열에 대한 저항성이 증대되어 z값이 높아지는 결과를 유발, 활성화에너지($E_a$)가 감소하는 결과로 나타났다.