Browse > Article
http://dx.doi.org/10.6564/JKMRS.2020.24.3.077

Stable Isotope Labeling of Proteins in Mammalian Cells  

Lee, KyungRyun (Department of Chemistry, Seoul National University)
Lee, Jung Ho (Department of Chemistry, Seoul National University)
Publication Information
Journal of the Korean Magnetic Resonance Society / v.24, no.3, 2020 , pp. 77-85 More about this Journal
Abstract
Stable isotope enrichment in proteins is necessary for high-resolution nuclear magnetic resonance (NMR) experiments. Although methods for 13C, 15N and 2H-enrichment in prokaryotic cells are well established, full processing and correct folding of complex protein systems require higher organisms as the expression host. In the present study, we review recent efforts to enrich stable isotopes in mammalian cells for protein NMR studies.
Keywords
Mammalian expression; stable isotope labeling; In cell NMR;
Citations & Related Records
연도 인용수 순위
  • Reference
1 J. Anglister, T. Frey and H. M. McConnell, Biochemistry 23, 1138 (1984)   DOI
2 G. L. Rosano and E. A. Ceccarelli, Front Microbiol. 5, 172 (2014)   DOI
3 M. Ikura, L. E. Kay and A. Bax, Biochemistry 29, 4659 (1990)   DOI
4 G. Duan and D. Walther, PLOS Comput. Biol. 11, e1004049 (2015)   DOI
5 M. Merlin, E. Gecchele, S. Capaldi, M. Pezzotti and L. Avesani, BioMed Res. Int. 2014, 136419 (2014)   DOI
6 K. M. Davis, T. Foos, C. S. Bates, E. Tucker, C.-C. Hsu, W. Chen, H. Jin, J. B. Tyburski, J. V. Schloss, A. J. Tobin and J.-Y. Wu, Biochem. Biophys. Res. Commun. 267, 777 (2000)   DOI
7 M. Powell, L. Prentice, T. Asawa, R. Kato, J. Sawicka, H. Tanaka, V. Petersen, A. Munkley, S. Morgan, B. R. Smith and J. Furmaniak, Clin. Chim. Acta 256, 175 (1996)   DOI
8 A. J. Moody, K. R. Hejnaes, M. O. Marshall, F. S. Larsen, E. Boel, I. Svendsen, E. Mortensen and T. Dyrberg, Diabetologia 38, 14 (1995)   DOI
9 T. Matsuba, M. Yano, N. Abiru, H. Takino, S. Akazawa, S. Nagataki and K. Yasukawa, J. Biochem. 121, 20 (1997)   DOI
10 T. W. Kim, B. H. Chung and Y. K. Chang, Biotechnol. Prog. 21, 524 (2005)   DOI
11 H. Li, Y. Wang, A. Xu, S. Li, S. Jin and D. Wu, FEMS Yeast Res. 11, 160 (2011)   DOI
12 C. W. Zhao, J. X. Wang, D. H. Xiao and X. K. Ma, Sci. China 37, 1073 (1994)
13 P. T. Reddy, R. G. Brinson, J. T. Hoopes, C. McClung, N. Ke, L. Kashi, M. Berkmen and Z. Kelman, MAbs 10, 992 (2018)
14 T. Ju, Q. Zheng and R. D. Cummings, Glycobiology 16, 947 (2006)   DOI
15 K. W. Moremen, M. Tiemeyer and A. V. Nairn, Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 13, 448 (2012)   DOI
16 R. T. Peters, G. Toby, Q. Lu, T. Liu, J. D. Kulman, S. C. Low, A. J. Bitonti and G. F. Pierce, J. Thromb. Haemost. 11, 132 (2013)   DOI
17 R. M. Addabbo, M. D. Dalphin, M. F. Mecha, Y. Liu, A. Staikos, V. Guzman-Luna and S. Cavagnero, J. Phys. Chem. B 124, 6488 (2020)   DOI
18 H. M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T. N. Bhat, H. Weissig, I. N. Shindyalov and P. E. Bourne, Nucleic Acids Research 28, 235 (2000)   DOI
19 A. P. Hansen, A. M. Petros, A. P. Mazar, T. M. Pederson, A. Rueter and S. W. Fesik, Biochemistry 31, 12713 (1992)   DOI
20 A. P. Hansen, A. M. Petros, R. P. Meadows, D. G. Nettesheim, A. P. Mazar, E. T. Olejniczak, R. X. Xu, T. M. Pederson, J. Henkin and S. W. Fesik, Biochemistry 33, 4847 (1994)   DOI
21 J. W. Lustbader, S. Birken, S. Pollak, A. Pound, B. T. Chait, U. A. Mirza, S. Ramnarain, R. E. Canfield and J. M. Brown, J. Biomol. NMR 7, 295 (1996)   DOI
22 T. A. Egorova-Zachernyuk, G. J. Bosman and W. J. Degrip, Appl. Microbiol. Biotechnol. 89, 397 (2011)   DOI
23 E. Mitri, L. Barbieri, L. Vaccari and E. Luchinat, Analyst 143, 1171 (2018)   DOI
24 M. Sastry, L. Xu, I. S. Georgiev, C. A. Bewley, G. J. Nabel and P. D. Kwong, J. Biomol. NMR 50, 197 (2011)   DOI
25 S. J. Archer, A. Bax, A. B. Roberts, M. B. Sporn, Y. Ogawa, K. A. Piez, J. A. Weatherbee, M. L. S. Tsang and R. Lucas, Biochemistry 32, 1152 (1993)   DOI
26 J. Klein-Seetharaman, P. Reeves, M. Loewen, E. Getmanova, J. Chung, H. Schwalbe, P. Wright and H. Khorana, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 3452 (2002)   DOI
27 J. Klein-Seetharaman, N. V. K. Yanamala, F. Javeed, P. J. Reeves, E. V. Getmanova, M. C. Loewen, H. Schwalbe and H. G. Khorana, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101, 3409 (2004)   DOI
28 A. B. Patel, E. Crocker, P. J. Reeves, E. V. Getmanova, M. Eilers, H. G. Khorana and S. O. Smith, J. Mol. Biol. 347, 803 (2005)   DOI
29 K. Werner, I. Lehner, H. K. Dhiman, C. Richter, C. Glaubitz, H. Schwalbe, J. Klein-Seetharaman and H. G. Khorana, J. Biomol. NMR 37, 303 (2007)   DOI
30 K. Werner, C. Richter, J. Klein-Seetharaman and H. Schwalbe, J. Biomol. NMR 40, 49 (2008)   DOI
31 F.-X. Theillet, A. Binolfi, B. Bekei, A. Martorana, H. M. Rose, M. Stuiver, S. Verzini, D. Lorenz, M. van Rossum, D. Goldfarb and P. Selenko, Nature 530, 45 (2016)   DOI
32 Y. Arata, K. Kato, H. Takahashi and I. Shimada, Methods Enzymol. 239, 440 (1994)   DOI
33 L. E. Kay and K. H. Gardner, Curr. Opin. Struct. Biol. 7, 722 (1997)   DOI
34 C. S. Lee, E. S. Bishop, R. Zhang, X. Yu, E. M. Farina, S. Yan, C. Zhao, Z. Zheng, Y. Shu, X. Wu, J. Lei, Y. Li, W. Zhang, C. Yang, K. Wu, Y. Wu, S. Ho, A. Athiviraham, M. J. Lee, J. M. Wolf, R. R. Reid and T.-C. He, Genes Dis. 4, 43 (2017)   DOI
35 H. Wen, Y. J. An, W. J. Xu, K. W. Kang and S. Park, Angew. Chem. Int. Ed. 54, 5374 (2015)   DOI
36 E. Luchinat and L. Banci, IUCrJ. 4, 108 (2017)   DOI
37 L. Barbieri, E. Luchinat and L. Banci, Nat. Protoc. 11, 1101 (2016)   DOI
38 Y. Yamaguchi, M. Nishimura, M. Nagano, H. Yagi, H. Sasakawa, K. Uchida, K. Shitara and K. Kato, Biochim. Biophys. Acta 1760, 693 (2006)   DOI
39 K. Shindo, K. Masuda, H. Takahashi, Y. Arata and I. Shimada, J. Biomol. NMR 17, 357 (2000)   DOI
40 C. Fuccio, E. Luchinat, L. Barbieri, S. Neri and M. Fragai, J. Biomol. NMR 64, 275 (2016)   DOI
41 A. P. Hinck, S. J. Archer, S. W. Qian, A. B. Roberts, M. B. Sporn, J. A. Weatherbee, M. L. S. Tsang, R. Lucas, B.-L. Zhang, J. Wenker and D. A. Torchia, Biochemistry 35, 8517 (1996)   DOI
42 D. F. Wyss, J. M. Withka, M. H. Knoppers, K. A. Sterne, M. A. Recny and G. Wagner, Biochemistry 32, 10995 (1993)   DOI