효소 분해에 의한 난황 항체의 항원 결합력 변화

Changes of Antigen Binding Activities of Hen′s Egg Yolk Immunoglobulins after Proteolysis

체내 소화효소에 대한 안정성을 검토하기 위해 competitive ELISA를 이용하여 항원 결합력의 변화를 조사하였다. YIgG는 펩신에 대해 상당히 불안정하여 pH 2.0에서 30분간의 반응에 의해 항원 결합력이 소실되었다. 한편 yIgG 용액에 50%(w/v) saccharose를 첨가하여 펩신과 30분 반응시킨 결과 native yIgG에 비해 항원 결합력이 6.7배 정도 저하되었으나 미첨가시에 비해 항원 결합력이 상당히 유지되었으므로, 펩신에 대한 yIgG의 안정성은 saccharose에 의해 상당히 증가되었음을 알 수 있다. YIgG는 트립신 및 키모트립신과 반응 후 항원 결합력의 큰 저하는 나타나지 않아 펩신에 비해 상당히 안정한 것으로 생각된다. 트립신과 8시간 반응 후 yIgG의 항원 결합력은 native yIgG에 비해 2배 감소되었으나 키모트립신과 8시간 반응 후 yIgG의 항원 결합력은 1.5배 감소되었다. 그러므로 yIgG는 키모트립신 대해 가장 안정하였다.

Yolk immunoglobulins (yIgG) from hen's egg were purified. To investigate the stability of yIgG to digestive enzymes, the changes of antigen binding activities (ABC) after in vitro proteolysis were examined by competitive ELISA. After 30 min exposure to pepsin, the ABC of yIgG was lost. However, comparing with native yIgG, the ABC of pepsin digested yIgG was decreased, but considerable amount of ABC was remained after 30 min exposure to pepsin in 50% saccharose solution. Therefore, the stability of yIgG to pepsin digestion was improved by the addition of saccharose to yIgG solution. The ABC of yIgG was considerably remained after exposure to trypsin and chymotrypsin for 8 hr. YIgG showed especially good stability to chymotrypsin proteolysis.