Abstract
The optimum pH and temperature for the purified extracellular enzyme activity were 8.0 and 37$^{\circ}C$, respectively. NaCl was required for the activation of the enzyme and optimum concentration was 0.5M. This enzyme activity was inhibited by HgC $l_2$, CoC $l_2$ and ZnC $l_2$ and stimulated by CaC $l_2$. The activity of enzyme was increased by L-cysteine and 2-mercaptoethanol, but decreased by ο-phenanthroline, $\rho$-CMB, EDTA and iodoacetate. The $K_{m}$ and $V_{max}$ values of extracellular enzyme appeared as 0.717% and 15.39U/mg, respectively.y.
정제효소의 최대활성 pH는 8.0이고, 최대활성온도는 37$^{\circ}C$였으며, pH 6.5이하 9.5이상의 영 역에서는 상당히 불안정하였고, 3$0^{\circ}C$이상의 온도에서도 불안정한 효소였다. NaCl이 첨가되지 않을 경우 효소 활성이 나타나지 않았고, NaCl 0.5M일 때 최대활성을 보였다. 미량의 CaC $l_2$ 첨가로 활성의 증대를 가져왔고, HgC $l_2$, CoC $l_2$ 및 ZnC $l_2$등에 의해서는 활성이 현저히 억제되었다. L-cysteine과 2-mercaptoethanol에 의해서는 활성이 증대되었고, ο-phenanthroilne, $\rho$-CMB, EDTA 및 iodoacetate에 의해서는 활성이 현저히 저해되었다. 정제효소의 $K_{m}$ (반응속도 정수)은 0.717%였고, $V_{max}$(최대반응속도)는 15.39U/mg 이었다. 본 정제효소는 알긴산(alginic acid)에만 특이적으로 작용하는 alginate lyase 계열의 효소였다.
