Physiological and Biochemical Studies on the Adult Heamolymph Proteins in Lepidoptera II. Purification and Molecular Properties of Adult Specific Protein in the Silkworm, Bombyx mori

인시목곤충의 성충체액 단백질에 관한 생리.생화학적 연구 II. 누에의 성충특이체액 단백질의 분리.정제 및 분자적 특성

  • 이상몽 (농촌진흥청 잠업시험장) ;
  • 성수일 (수원대학교 이과대학, 수원대학교 이과대학, 서울대학교 농업생명과학대학)
  • Published : 1992.06.01

Abstract

Isolation, purification and molecular properties of adult specific protein (ASP) were investigated in the silkworm, Bombyx mori. ASP was purified from adult haemolymph by gel filtration on Sephadex G-100 and ion exchange chromatography on CM52. The preparation was shown to be homogeneous by native-PAGE and immunoelectrophoresis. The purified protein was consisted of two different subunits with molecular weights of 19.5kDa and 17.5kDa, and contained no sugars and no lipids.

누에의 성충특이체액단백질(adult specific protein : ASP)의 생리 생화학적 특성 및 성충화 발육에 따른 기능을 구명하기 위한 연구의 일환으로 ASP의 분리·정제 및 분자적 특성을 조사하였다. ASP는 Sephadex G-100 gel 여과 및 CM52 ion exchange chromatography에 의해 분리·정제되었으며, 정제된 단백질의 순도는 native-PAGE 및 면역전기영동에 의해 확인되었다. ASP는 분자량 19.5kDa 및 17.5kDa으로 추정되는 2종류의 subunits으로 구성되어 있고 또한 당 및 지질을 포함하지 않는 단순단백질임이 밝혀졌다.

Keywords