Electrophoretic Patterns of Myofibrillar Proteins by Sugar Addition and Heat Treatment

당첨가 및 가열처리에 의한 근원섬유 단백질의 전기영동 Pattern 변화

Changes of the electrophoretic patterns of myofibrillar proteins by sugar audition and heat treatment was studied. In the electrophoretic patterns of myofibrills prepared from no sugar added meat, as the intensity of higher molecular weight band such as myosin heavy chain showed a remarkable decrease by heating, that of lower molecular weight band such as actin showed no change. That from sugar added meat showed more remarkable decrease in the intensity of higher molecular weight band than that from no sugar added meat and this tendency was most noticeable in case of glucose addition. The effect of digestion with proteases after sugar addition and heat treatment on the electrophoretic patterns exhibited the descending order of trypsin >chymotrypsin >peptidase. By digestion with these three enzymes at one time myosin produced 27.000 dalton and 32.000 dalton components, and actin showed 16,000 dalton component. in the case of heat treatment, a part of actin was not digested. And in the case of glucose addition the myosin aggregates was not digested with these three enzymes at a time.

우육에 7.5%의 당을 첨가하고 $121^{\circ}C$에서 가열처리하여 근원섬유단백질의 전기영동 pattern 변화를 알아보았다. 당을 첨가하지 않은 경우 가열처리시간이 길어짐에 따라 myosin heavy chain(MHC) 등의 분자량이 큰 단백질의 band강도는 크게 약화되었지만 actin 등의 분자량이 작은 단백질은 거의 변화가 없었으며 당을 첨가한 처리구에서는 가열처리에 의하여 MHC 등의 band강도가 더욱 약화되었는데 특히 glucose 첨가시 15분간 가열처리구에서는 actin band의 강도도 크게 약해졌다. 시료에 peptidase를 작용시킨 후 추출한 단백질의 전기영동 pattern은 거의 변화가 없었으며 chymotrypsin을 작용시켰을 때 근원섬유를 구성하는 단백질들이 소화된 것을 보여주었으나 갈변반응이 심하게 발생하였던 glucose 첨가구에서는 myosin분자 등의 중합체가 나타났다 Trypsin을 작용시켰을 때 전체적으로 chymotrypsin의 경우보다 더욱 소화된 것을 보여주면서 glucose 첨가구에서는 myosin분자 등의 중합체가 더욱 강하게 나타났으며 peptidase chymotrypsin, trypsin을 동시에 작용시켜도 glucose 첨가구에서는 myosin 분자 등의 중합체가 소화되지 못하며 그 강도도 fructose 첨가구의 것보다 강한 것을 보여 주었다.