A novel converged optical network unit (ONU)-base station (BS) architecture has been contemplated for next-generation optical-wireless networks. It has been demonstrated through high quality studies that data traffic carried by both wired and wireless networks exhibit self-similar and long range dependent characteristics; attributes that classical teletraffic theory based on simplistic Poisson models fail to capture. Therefore, in order to apprehend the proposed converged architecture and to reinforce the provisioning of tightly bound quality of service (QoS) parameters to end-users, we substantiate the analysis of the QoS behavior of the ONU-BS under self-similar and long range dependent traffic conditions using custom queuing which is a common queuing discipline. This paper extends our previous work on priority queuing and brings novelty in terms of presenting performance analysis of the converged ONU-BS under realistic traffic load conditions. Further, the presented analysis can be used as a network planning and optimization tool to select the most robust and appropriate queuing discipline for the ONU-BS relevant to the QoS requirements of different applications.
The Journal of the Korean Society for Microbiology
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v.35
no.2
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pp.109-115
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2000
FtsH is a membrane-bound, ATP-dependent metalloprotease that is involved in a variety of cellular functions including the regulation of responses to heat and stress shock. Previously, we had cloned and sequenced pneumococcal ftsH gene whose deduced amino acid sequence was very similar to those of several gram-positive bacteria and Escherichia coli, except for the N-terminal domain that was responsible for membrane anchoring. In order to better understand the role of Streptococcus pneumoniae FtsH, we expressed pneumococcal ftsH gene in Escherichia coli. When it was expressed from a strong promoter, $P_{tac}$, a considerable amount of the recombinant FtsH was produced, although the prolonged induction resulted in not only accumulation of breakdown products but also ceasing of the further growth of E. coli host. This indicated that the expression of the exogenous ftsH gene was tightly regulated since the excessive FtsH appeared detrimental to bacterial cells. In Western blotting, the pneumococcal FtsH protein, whether native or recombinant, was reactive to anti-E. coli FtsH serum. The observation that FtsH proteins were well conserved throughout the bacterial kingdom and its expression level was fine-tuned suggests an important role for this protein in the stress adaptation which may be related to infecting process by pneumococci.
Ubiquitinated proteins in lysosomes were characterized by using two monoclonal antibodies (mAbs): LYS8-1, a mAb to lysosomal proteins, and NYA124, a mAb to ubiquitin. LYS8-1 stained lysosome-like vesicles in immunofluorescence microscopy of Amoeba proteus and Acanthamoeba castellanii. In immunoblotting, LYS8-1's antigens (LYS proteins) were detected as 68-kDa and 77-kDa proteins in A. proteus, and as 30-kDa and 39-kDa proteins in A. castellanii. In immunoprecipitation of A. castellanii, at least four distinct LYS proteins, LVS35p, LyS39p, LyS42p, and LYS46p, were detected and accumulated upon inhibition of lysosome functions but not upon that of 26S proteasome functions. They were all found to be ubiquitinated, and were recovered in the lysosome fractions in subcellular fractionation experiments. In chemical fractionation analyses, LYS35p and LYS39p were demonstrated to be peripherally associated with lysosome membrane, while LYS42p and LYS46p tightly bound to the membrane. These results suggest that the LYS proteins become associated to lysosomal membrane upon ubiquitination.
Uremia is associated with defective protein binding of weakly acidic drugs, whereas the protein binding of basic drugs tends to be normal. The exact chemical nature of compound(s) and mechanism for these changes as yet is unknown, and has not been defined. Organic solvent extraction of pooled normal human urine following hydrolysis by hydrochloric acid produced an extract, which when added to normal human serum, was capable of inducing binding defects similar to those in uremia. Binding defects were observed with the weakly acidic drugs such as nafcillin, salicylate, sulfamethoxazole and phenytoin while the binding of the basic drugs such as trimethoprim and quinidine were unaffected. The binding defects induced by the hydrolyzed urine extract could readily be corrected by same organic solvent extraction of acidified serum and the defects could be transferred to the normal human serum using the organic solvent layer at the physiologic pH (7.4). Followed by reacidification ind extraction of the binding defects induced serum with the same solvent, separated several fractions were obtained on thin-layer chromatography. One of these fractions could reinduce the binding defects and this factor(s) is apparently weakly acidic compounds and tightly bound to serum at physiologic pH, but extractable at acidic pH, and its molecular weight range is approximately 500 or less similar to those seen in uremia. These findings strongly support the hypothesis that the drug binding defect in uremia is due to the accumulation of endogenous metabolic products which arc normally excreted by the kidneys but accumulate in renal failure.
The soil adsorption coefficient of butachlor was measured mainly following the guidelines of U. S. EPA and OECD. The soil adsorption coefficient, Koc, of butachlor agreed well with the values in the literature. It was observed that soil adsorption differed about 5% with an increase or decrease by $15^{\circ}C$, implying that temperature does affect soil adsorption. The estimated value of the soil adsorption coefficient using water solubility and molecular structure deviated by factors of 2 and 20, respectively. The soil adsorption coefficient, Koc, of butachlor was 543 so this value means that butachlor is tightly bound to organic matter in soil and is considered immobile. A novel trial estimating the soil adsorption coefficient by molecular structure might be utilized to design efficient and/or non-polluting agrochemicals by organic chemists.
Journal of the Korea Organic Resources Recycling Association
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v.29
no.4
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pp.41-46
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2021
In order to investigate the degree of sewage sludge solubilizaion using ultrasonic(US) combined with calcium peroxide(CaO2), VSS reduction rate, solubilization rate, SCOD/VSS ratio, SCOD increasing rate, LB-EPS(Loosely-Bound EPS) and TB-EPS(Tightly-bound EPS) were measured. US was compared as a control. Solubilization rate increased by 23.4% under US and increased by 50.7% under US/CaO2(0.05 g CaO2/g VSS). and also, at the same conditions, VSS reduction rate increased by 7.1% and 17.7%, respectively. SCOD increasing rate from 10 to 90 minutes was 0.0151 min-1 under US/CaO2(0.02 g CaO2/g VSS). TB-EPS decreased by 36.4% under US and decreased by 59.0% under US/CaO2(0.05 g CaO2/g VSS). TB-EPS decreased during first 10 minutes and then decreased slowly until 90 minutes. There was no significant difference in TB-EPS decrease according to the dosage of calcium peroxide.
MR-387A [(2S, 3R)-2-hydroxy-3-amino-4-phenylbutanoyl-L-valyl-L-prolyl-(2, 4-trans)- L-4-hydroxy-proline] reversibly inhibits aminopeptidase N (BC 3.4.11.2) in a process that is remarkable for its unusual degree of time dependence. The time required to inactivate the enzyme by 50$%$ ($t_{1/2}$) for establishing steady-state levels of $EI^*$complex was approximately 5 minutes. This indicates that the inhibition is a slow-binding process. In dissociation experiments of $EI^*$ complex, enzymic activity was regained slowly in a quadratic equation, indicating that the inhibition of aminopeptidase N by MR-387A is tight-binding and reversible. Thus, the binding of MR-387A by aminopeptidase N is slow and tight, with $K_{i}$ (for initial collision complex, EI) and $K_i{^*}$ (for final tightened complex, $EI^*$) of $2.2\times10^{-8}$ M (from Lineweaver-Burk plot) and $4.4\times10^{-10}$ M (from rate constants), respectively. These data indicate that MR-387A and aminopeptidase N are bound approximately 200-fold more tightly in the final $EI^*$complex than in the initial collision EI complex.
Fluorine is unique chemical element which occurs naturally, but is not an essential nutrient for plants. Fluoride toxicity can arise due to excessive fluoride intake from a variety of natural or manmade sources. Fluoride is phytotoxic to most plants. Plants which are sensitive for fluorine exposure even low concentrations of fluorine can cause leave damage and a decline in growth. All vegetation contains some fluoride absorbed from soil and water. The highest levels of F in field-grown vegetables are found up to $40mg\;kg^{-1}$ fresh weight although fluoride is relatively immobile and is not easily leached in soil because most of the fluoride was not readily soluble or exchangeable. Also, high concentrations of fluoride primarily associated with the soil colloid or clay fraction can increase fluoride levels in soil solution, increasing uptake via the plant root. In soils more than 90 percent of the natural fluoride ranging from 20 to $1,000{\mu}g\;g^{-1}$ is insoluble, or tightly bound to soil particles. The excess accumulation of fluorides in vegetation leads to visible leaf injury, damage to fruits, changes in the yield. The amount of fluoride taken up by plants depending on the type of plant, the nature of the soil, and the amount and form of fluoride in the soil should be controlled. Conclusively, fluoride is possible and long-term pollution effects on plant growth through accumulation of the fluoride retained in the soil.
Helicobacter pylori is the etiologic agent of human gastritis and peptic ulceration and produces urease as the major protein component on its surface. H. pylori urease is known to serve as a major virulence factor and a potent immunogen. Recombinant H. pylori urease expressed in E. coli was purified by simple purification procedures utilizing (CNBr-activated Sepharose-anti-urease IgG immunoaffinity chromatography or epoxy- activated Sepharose-urea affinity chromatography. Urease was apparently bound so tightly to the anti-urease IgG resin that it could not be eluted at various elution conditions except at certain extreme pH 1, including 100 mM carbonate (pH 10.5) buffer solution, which was shown to elute slightly inactivated but relatively pure enzyme. Urease eluted from the epoxy-activated Sepharose-urea affinity column showed higher activity, but the smaller UreA subunit of the enzyme appeared as a Fainter band of diminished intensity when subjected to SDS-polyamide gel electrophoresis.
Nikkhah, Maryam;Naderi-Manesh, Hossein;Taghdir, Majid;Talebzadeh, Mehdi;Sadeghi-Zadeh, Majid;Schaller, Janatan;Sarbolouki, Mohamad N.
BMB Reports
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v.39
no.3
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pp.284-291
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2006
In this study, the cDNA of a new peptide from the venom of the scorpion, Buthotus saulcyi, was cloned and sequenced. It codes for a 64 residues peptide (Bsaul1) which shares high sequence similarity with depressant insect toxins of scorpions. The differences between them mainly appear in the loop1 which connects the $\beta$-strand1 to the $\alpha$-helix and seems to be functionally important in long chain scorpion neurotoxins. This loop is three amino acids longer in Bsaul1 compared to other depressant toxins. A comparative amino acid sequence analysis done on Bsaul1 and some of $\alpha$-, $\beta$-, excitatory and depressant toxins of scorpions showed that Bsaul1 contains all the residues which are highly conserved among long chain scorpion neurotoxins. Structural model of Bsaul1 was generated using Ts1 (a $\beta$-toxin that competes with the depressant insect toxins for binding to $Na^+$ channels) as template. According to the molecular model of Bsaul1, the folding of the polypeptide chain is being composed of an anti-parallel three-stranded $\beta$-sheet and a stretch of $\alpha$-helix, tightly bound by a set of four disulfide bridges. A striking similarity in the spatial arrangement of some critical residues was shown by superposition of the backbone conformation of Bsaul1 and Ts1.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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