Surimi samples were prepared with the addition of three different sugars (sucrose, glucose, and fructose) at 8% and the thermal gelation of surimi sols was investigated by small-deformation oscillatory measurements of storage (G') and loss (G") moduli. The magnitudes of G' at $10^{\circ}C$ were much greater than G" over the entire range of frequency (${\omega}$), with little dependence on ${\omega}$. In general, G' values of surimi sol containing sucrose during heating (from 10 to $95^{\circ}C$) was pronounced than those of glucose and fructose, showing the following order: sucrose>glucose>fructose. The transition peaks of surimi sols containing sugars were in the temperature range of $34.8-37.4^{\circ}C$.
In recent years Sol-Gel processing provides an interesting alternative method for the fabrication of ferroelectric thin layers and powder. PZT powder was prepared from an alkoxide-based solution by a Sol-Gel method. Gelation of synthesized complex solutions, microstructure, thermal analysis and crystallization behaviors of the calcined powder were studied in accordance with a water content and a catalyst. Especially gelation and crystallization behavior were analysed with the change of pH. The gelation time decreased as the pH of the mixed solution increased. For PZT powder with 650.deg. C heat treatment, 100% perovskite phase was formed by using either acidic or basic catalyst. By using either acidic or basic catalyst, we were able to get very fine powders of uniform shape with an average particle size of 0.8-1.mu.m.
Dynamic shear moduli of isolated soy protein solutions upon heating were measured to monitor gelation. Onsets of gelation coincide with onset temperatures of denaturation in glycinin and ${\beta}$-conglycinin solutions, whereas in isolated soy proteins, onset of gelation was above denaturation temperature of ${\beta}$-conglycinin with storage modulus increasing in two steps. The first increase in storage modulus of isolated soy proteins occurred at about $78.5^{\circ}C$, while the second increase started at about $93^{\circ}C$. Gel properties of soy protein gels having different proportions of glycinin and ${\beta}$-conglycinin were measured by compression-decompression test. ${\beta}$-conglycinin was responsible for gel elasticity. Glycinin significantly increased hardness, toughness, and fracturability of gels at high heating temperature near $100^{\circ}C$. Results reveal texture of soy protein gels can be controlled by regulating ratio of glycinin to ${\beta}$-conglycinin and heating temperature.
Objective: The objectives of this study were to investigate the thermal gelation properties and molecular forces of actomyosin extracted from two classes of chicken breast meat qualities (normal and pale, soft and exudative [PSE]-like) during heating process to further improve the understanding of the variations of functional properties between normal and PSE-like chicken breast meat. Methods: Actomyosin was extracted from normal and PSE-like chicken breast meat and the gel strength, water-holding capacity (WHC), protein loss, particle size and distribution, dynamic rheology and protein thermal stability were determined, then turbidity, active sulfhydryl group contents, hydrophobicity and molecular forces during thermal-induced gelling formation were comparatively studied. Results: Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis showed that protein profiles of actomyosin extracted from normal and PSE-like meat were not significantly different (p>0.05). Compared with normal actomyosin, PSE-like actomyosin had lower gel strength, WHC, particle size, less protein content involved in thermal gelation forming (p<0.05), and reduced onset temperature ($T_o$), thermal transition temperature ($T_d$), storage modulus (G') and loss modulus (G"). The turbidity, reactive sulfhydryl group of PSE-like actomyosin were higher when heated from $40^{\circ}C$ to $60^{\circ}C$. Further heating to $80^{\circ}C$ had lower transition from reactive sulfhydryl group into a disulfide bond and surface hydrophobicity. Molecular forces showed that hydrophobic interaction was the main force for heat-induced gel formation while both ionic and hydrogen bonds were different significantly between normal and PSE-like actomyosin (p<0.05). Conclusion: These changes in chemical groups and inter-molecular bonds affected protein-protein interaction and protein-water interaction and contributed to the inferior thermal gelation properties of PSE-like meat.
Gelation time, gel structure and volatility of by-products during gelation of PZT sol-gel processing were investigated by FT-IR spectroscopy. FT-IR spectroscopic study was performed on PZT gels with the various H₂O contents (1, 2 and 3 mol) and the several types (HNO₃, NH₄OH) and amounts (0.1, 0.2 mol) of catalysts, monitoring temporal (0, 1, 3, 10 weeks, 3 months and 3 years) and thermal (100-700 ℃) changes of FT-IR spectra. The interpretation of temporal change of the spectra revealed two trends. One is under the condition of 1 mol H₂O, 1 mol H₂O+0.1 mol HNO₃, 3 mol H₂O and the other is for 1 mol H₂O+0.1 mol NH₄OH, 2 mol H₂O, 1 mol H₂O+0.2 mol HNO₃. The gel structures and the gelation times for these conditions were discussed in comparison with the reported results of SiO₂, and we suggested the reaction mechanisms for these structural characteristics. Thermal variation of FT-IR spectra was interpreted as the evolution processes of gel by investigating the evaporation of solvent and the decomposition of organic residues.
에폭시/산무수물 경화제계에 실리카를 필러로 사용하여 에폭시 접착제의 경화거동과 특성을 알아보았다. DSC와 stress rheometer를 이용하여 측정한 에폭시 수지의 경화거동에서는 승온 속도를 증가시키거나 등온에서 경화 온도가 높을수록 gelation 온도는 높아졌으나 경화도는 감소함을 확인하였다. 열 안정성은 실리카 간의 응집 및 수분으로 인해 미세한 질량 감소 차이 외에 실리카 함량에 따른 변화는 없는 것으로 나타났다. 실리카가 첨가된 경화물의 열팽창계수는 실리카를 30 wt% 첨가하였을 때 약 33%의 감소하여 $40ppm/^{\circ}C$ 임을 확인하였다. 동역학적인 물성은 필러를 첨가하지 않은 시편의 저장탄성률(2,377 MPa)에 비해 30 wt%의 실리카 함량이 첨가된 시편의 저장탄성률(3,909 MPa)은 약 60% 증가하였다. 실리카의 표면을 실란 커플링제로 처리한 시편의 경우 저장탄성률이 감소하였다.
DMF는 특별히 PVA에 대해 수소결합 등의 강한 상호작용을 하는 용매가 아니다. 오히려 UCST계로서 온도가 낮아질수록 상분리나 phase demixing을 일으킨다. PVA/DMF의 겔화는 x-ray 회절이나 열분석을 통해 crystallization-induced gelation으로 밝혀졌다. 그리고 겔화 온도가 낮을수록 결정화는 빠르게 진행되었다. 소량의 PEG는 PVA/DMF 겔 형성을 도왔으며 urea는 겔 형성을 방해하였다. 전자현미경은 이 겔화 과정을 잘 보여 주었다. 갓 만들어진 젤은 표면에 깊은 주름이 있으며 아직 상분리가 본격적으로 시작되기 전의 상태로서 아주 미세한 DMF가 차지하는 공간인 구멍들이 사진에 포착되지 않는다. Aging시간이 길어지면서 상분리가 시작되면 표면의 분화구가 나타나기 시작하며, 이 분화구는 원래 용매상이 차지하고 있던 공간으로서 phase demixing에 의해 PVA chain들은 분화구 주변으로 분리된다. 상분리과정에서 PVA chain들은 서로 당겨져서 표면적이 줄어듬과 동시에 분화구 크기도 커진다. Aging에 따른 x-ray결과와 열적 성질은 이 모든 과정을 뒷받침한다.
DSC를 이용하여 acom starch와 com starch 및 starch-saccharide-water system 의 겔화와 노화에 관한 열적 메카니즘을 알아보았다. 전분에 fructose와 maltose를 첨가한 starch-saccharide-water 계의 엔탈피를 측정한 결과, 당을 첨가하지 않은 경우의 엔탈피 값보다 컸으며 겔화 온도 역시 증가하였는데 이는 당이 물과 상호 작용하여 비결정성 영역에 흡수된 자유수가 감소하고 결정부분이 안정화되어 겔화가 일어나는 것을 지연시키기 때문이라고 생각되었다. 노화 엔탈피는 acorn starch 와 com starch에 대해 1일 ∼ 14일까지 저장시간에 따르는 변화를 관찰한 결과, 저장시간이 길어짐에 따라 엔탈피 값이 유의성 있게 증가하는 경향을 나타내었으며 이는 amylopectin 의 재결정화가 서서히 일어나기 때문으로 보였다. 또한 s-s-w system의 노화과정을 관찰한 결과, 저장시간이 길어짐에 따라 엔탈피 값이 증가하다가 7일이 지나면서부터는 일정해졌다. 이는 당이 amylopectin의 재결정화를 정지시켜서 노화를 지연시키기 때문으로 판단되었다. 당의 첨가가 노화에 미치는 영향은 fructose와 maltose 중에서 maltose의 노화지연 효과가 더 컸는데 이는 전분 겔 계를 안정시키는 junction zone의 수와 equatorial OH 수 및 활동적인 수화상태가 증가되는 요인을 maltose가 fructose보다 더 많이 갖고 있기 때문인 것으로 설명할 수 있었다.
새로운 열잠재성 개시제로서 N-crotyl-N,N-dimethyl-4-methylanilinium hexafluoroan-timonate (CMH) 촉매가 diglycidylether of bisphenol A (DGEBA) 에폭시 양이온 중합계의 열적, 유변학적 특성 및 열정성에 미치는 영향에 대해 연구하였다. DSC에 의한 DGEBA/CMH 경화계의 열분석 결과, 본 경화계는 일정 온도까지 우수한 잠재성을 지닌 반응 기구임을 확인할 수 있었으며, 특히 개시제의 함량이 증가할수록 CMH의 높은 활성에 의해 DGEBA의 전환율 및 경화반응 속도가 증가하였다. 유변학적 특성은 레오미터를 사용하여 등온 조건 하, 저장 탄성율(G'), 손실 탄성율(G") 그리고 damping factor (tan $\delta$)를 구한 후 이들 데이터로부터 겔화 시간을 측정하였다. 실험 결과 경화 온도 및 CMH의 증가에 따른 활성의 차이로 인하여 에폭시 양이온 중합의 네트워크 구조 형성에 영향을 미쳐 겔화 시간이 단축됨을 알 수 있었다. 형성된 네트워크 구조의 열안정성은 TGA 분석을 통해 분해 활성화 에너지 및 열안정성 인자 등의 측정으로 고찰하였다.찰하였다.
중성염에 용해한 후 얻어진 견피브로인 수용액의 pH를 3.0으로 조정하였을 때 피브로인 분자쇄들간에 정전기적 반발력이 감소하여 피브로인 분자쇄 상호간에 결합력이 증가하므로 겔화시간이 단축되었고 적외선분광분석 결과 ${\beta}$-sheet 구조로의 전이가 빨리 일어나고 있음을 확인하였다. 2. Silk fibroin 용액내에 glycerol 함량비가 클수록 겔화의 시간은 크게 단축되었으나 상대적인 수분함량의 증가로 강도는 낮아졌다. 3. Silk fibroin 용액내에 피브로인의 농도가 높을수록 겔의 강도는 낮아졌다. 4. 효소분해된 Silk fibroin 용액을 pH3.0으로 조정 후 실온에서 보관하였을 때 분자량저하에 따른 분자쇄간 결합력 약화로 겔상을 이루지 못하고 흰색의 분말상 침전을 형성하였으나 pH 3.0 조정 후 원심분리하면 겔상을 얻을 수가 있었다. 5. 시차주사열분석결과, 견피브로인 수용액을 등전점 조절하였을 때에는 재결정화에 의한 발열피크가 나타나지 않았고 결정성이 좀더 높았으며 효소처리한 경우에는 분자량감소로 낮은 온도 부근에서 일부 열분해가 일어났으나 저분자화된 분자쇄들이 새로운 결합을 형성하여 열적안정성이 다소 높게 나타났다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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