• 제목/요약/키워드: subtelomeric

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효모에서 텔로미어 재조합을 관찰하기 위한 새로운 유전학적 연구방법의 개발 (Development of a novel genetic assay for telomere recombination in Saccharomyces cerevisiae)

  • 김민규;배성호
    • 미생물학회지
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    • 제52권1호
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    • pp.116-119
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    • 2016
  • 텔로미어를 안정적으로 유지하는 것은 세포의 증식과 생존에 필수적이다. 비록 텔로미어 유지에는 telomerase가 가장 중요한 수단이지만 재조합도 텔로미어 유지를 위한 또 다른 중요한 과정으로 작용한다. 본 연구에서는 효모의 텔로미어 내부에 존재하는 $TG_{1-3}$ 반복서열을 이용하여 텔로미어 재조합을 관찰할 수 있는 유전학적 방법을 개발하였다. 관찰된 재조합 빈도는 내부 $TG_{1-3}$ 반복서열의 존재 여부에 영향을 받았으며, 생성된 $FOA^rCan^r$ 콜로니로부터 추출한 유전체 DNA를 사용하여 URA3와 CAN1 marker 근처 부위를 PCR 증폭한 결과, 각 콜로니들은 marker를 포함한 염색체 말단 부위가 결손 된 것으로 나타났다. 뿐만 아니라, 더 긴 내부 $TG_{1-3}$ 반복서열을 사용하였을 때 재조합 빈도는 더 증가하였다. 이러한 결과는 $FOA^rCan^r$ 콜로니 형성이 내부와 말단의 $TG_{1-3}$ 반복서열 사이의 재조합에 기인한다는 것을 의미한다.

Characterization of Caveola-Vesicle Complexes (CVCs) Protein, PHIST/CVC-8195 in Plasmodium vivax

  • Wang, Bo;Lu, Feng;Han, Jin-Hee;Lee, Seong-Kyun;Cheng, Yang;Nyunt, Myat Htut;Ha, Kwon-Soo;Hong, Seok-Ho;Park, Won Sun;Han, Eun-Taek
    • Parasites, Hosts and Diseases
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    • 제54권6호
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    • pp.725-732
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    • 2016
  • Plasmodium vivax produces numerous caveola-vesicle complex (CVC) structures beneath the membrane of infected erythrocytes. Recently, a member helical interspersed subtelomeric (PHIST) superfamily protein, $PcyPHIST/CVC-81_{95}$, was identified as CVCs-associated protein in Plasmodium cynomolgi and essential for survival of this parasite. Very little information has been documented to date about $PHIST/CVC-81_{95}$ protein in P. vivax. In this study, the recombinant $PvPHIST/CVC-81_{95}$ N and C termini were expressed, and immunoreactivity was assessed using confirmed vivax malaria patients sera by protein microarray. The subcellular localization of $PvPHIST/CVC-81_{95}$ N and C termini in blood stage parasites was also determined. The antigenicity of recombinant $PvPHIST/CVC-81_{95}$ N and C terminal proteins were analyzed by using serum samples from the Republic of Korea. The results showed that immunoreactivities to these proteins had 61% and 43% sensitivity and 96.9% and 93.8% specificity, respectively. The N terminal of $PvPHIST/CVC-81_{95}$ which contains transmembrane domain and export motif (PEXEL; RxLxE/Q/D) produced CVCs location throughout the erythrocytic-stage parasites. However, no fluorescence was detected with antibodies against C terminal fragment of $PvPHIST/CVC-81_{95}$. These results suggest that the $PvPHIST/CVC-81_{95}$ is localized on the CVCs and may be immunogenic in natural infection of P. vivax.