• 제목/요약/키워드: rabbit myofibrillar proteins

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Tetramethylpyrazine Protects Oxidative Stability and Gelation Property of Rabbit Myofibrillar Proteins

  • Wang, Jianping;Liu, Ning;Zhang, Feike
    • 한국축산식품학회지
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    • 제39권4호
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    • pp.623-631
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    • 2019
  • Tetramethylpyrazine (TMP), an alkaloid rich in Ligusticum wallichii and fermented products, possesses multiple pharmacological activities in antioxidant, antiinflammatory, and antibacterial. This study aimed to investigate the effect of TMP (15 mg/L) on the physicochemical and gelation properties of rabbit myofibrillar proteins (MPs) with/without oxidative stress. Results showed that compared to the control, oxidative stress to MPs decreased free thiol content, gel yield, whiteness, water-holding capacity, bounder water, immobilized water, and endogenous tryptophan fluorescence intensity, but increased surface hydrophobicity, dityrosine content, and free water content (p<0.01). Without oxidative stress, MPs treated with TMP increased free thiol content, whiteness, and bound water, but decreased dityrosine content and free water (p<0.05). Under oxidative conditions, all parameters were conversely affected by TMP (p<0.01). The results suggest that TMP can be an antioxidant to decrease the concern on oxidative deterioration during meat processing and storage by improving the oxidative stability, water retention, and gel forming property of rabbit MPs.

사후강직형태에 따른 근원섬유 단백질의 이화학적 성질변화 (Postmorten Changes in the Myofibrillar Proteins of Alkaline and Acid Rigor Rabbit Muscle during Storage)

  • 김대곤;성삼경
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제21권6호
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    • pp.712-718
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    • 1992
  • 산 강직근과 알카리 강직근의 사후 자장중 물리, 화학적 변화를 비교 검토하였다. 근섬유의 소편화도는 산강직근이 알카리 강직근에 비하여 저장 3일째부터 월등히 높았다. $Mg^{2+}$-ATPase 활성은 알카리 강직근이 저장 전기간 동안 산 강직근 보다 높았으며, 산 강직근은 저장 1일째, 알카리 강직근은 저장 3일째에 가장 높았다. $Ca^{2+}$-ATPase 활성에 있어서 산 강직근과 알카리 강직근 모두 전 저장기간 동안 약간 증가하는 경향이었으나 산 강직근은 알카리 강직근 보다 전기간 동안 활성도가 낮았다. Actomyosin의 용해성이나 myofibril의 전기영동상은 강직 형태에 따른 유의한 차이가 없었다.

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근원섬유 단백질에 관한 연구 (제1보) 근원섬유에 관한 형태학적 연구 (Studies on the Myofibrillar Proteins Part I. Phase Microscopy of Myofibrils from Rabbit Muscle)

  • 양융;김철재;문윤희;유주현
    • 한국식품과학회지
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    • 제6권2호
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    • pp.79-85
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    • 1974
  • 근원섬유단백질의 생화학적 성질에 대하여서는 아직도 불명한 점이 많고, 특히 식품으로써의 근원섬유단백질의 저장 중의 변화에 대하여서는 규명되어야 할 점이 너무나 많다. 본 연구는 근원섬유단백질의 저장 중의 변화를 추구하기 위한 기초작업으로서 subcelular structure인 근원섬유를 재료로 하여 그 형태학적 측면과 생화학적 측면의 상관성을 비교 검토하였다. 근원섬유의 조제방법에 따라서 근원섬유의 근절(筋節)(sarcomere)의 길이는 변화하고 있었고 근절의 길이의 변화는 생화학적 성질. 즉 ATPase활성에 현저한 변화를 일으켰다. 근원섬유를 저농도의 trypsin으로 처리하면 근원섬유의 ATPase활성은 현저히 증가하나, 근원섬유의 위상차(位相差)현미경 상은 수축상태의 상을 나타내었다가 처리시간의 연장에 따라 sarcomere가 fragmentation을 나타냄을 보여주었다. 얻어진 결과로 근원섬유 중에는 ATPase활성을 저해하는 factor가 존재하며, 이 factor는 단백질의 inhibitory action은 아니고 steric effect임을 추정하였다. 또한 Z-line의 구성물질 중에 troponin의 관여가 추정되었다.

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