In this study, an intermediate temperature ionic conductor, $Ce_{0.95}Eu_{0.05}P_2O_7$, was prepared by solid state reaction. The variation of conductivities with the pressure $pH_2O$ or time were studied. The highest conductivity of $Ce_{0.95}Eu_{0.05}P_2O_7$ sample was observed in dry air atmosphere at $300^{\circ}C$ to be $1.1{\times}10^{-4}S{\cdot}cm^{-1}$ and in wet air atmosphere ($pH_2O=7.4{\times}10^3Pa$) at $100^{\circ}C$ to be $1.4{\times}10^{-3}S{\cdot}cm^{-1}$, respectively. The log ${\sigma}$ ~ log ($pO_2$) plot result indicated that $Ce_{0.95}Eu_{0.05}P_2O_7$ was almost a pure ionic conductor under high oxygen partial pressure and a mixed conductor of ion and electron under low oxygen partial pressure.
Chicken meat is a low-fat and high-protein food and consumption of chicken meat has been increasing globally. Various food ingredients are widely added for their specific purpose to processed chicken meat. Nonetheless, concerns about the association between high sodium intake and various diseases as well as negative perceptions of artificial additives are increasing. Therefore, in meat products, it is necessary to reduce the amount of salt and to replace artificial additives with natural ingredients. Our aim was to investigate the quality characteristics of low-salt chicken sausages manufactured with the addition of a winter mushroom powder. Sausages was manufactured with sodium pyrophosphate (0.3%) or winter mushroom powder (0%, 0.5% and 1.0%) to ground chicken breast. As a result of addition of the winter mushroom powder to low-salt chicken sausages, pH of the meat batter increased, and the proportion of jelly and melted fat exuded from sausages was reduced. The texture of sausages was softened and lipid oxidation in sausages was inhibited by the winter mushroom powder. This powder did not negatively affect the color and sensory properties of the sausages. According to the results of this study, the winter mushroom powder can serve as a natural ingredient to improve quality of low-salt chicken sausages.
Famesyl protein transferase involved in the first step of post-translational modification of $p21^{ras}$ proteins transfers the famesyl moiety from famesyl pyrophosphate to a cysteine residue in $p21^{ras}$ proteins. The enzyme was first purified 30,000-fold from bovine testis by use of 30~50% ammonium sulfate fractionation, DEAE-Sephacel ion exchange chromatography, Sephacryl S-300 gel filtration chromatography, Sephacryl S-200 gel filtration chromatography, and hexapeptide (Lys-Lys-Cys-Val-Ile-Met) affinity chromatography. The molecular weight of the purified enzyme was estimated to be ~100 kDa by gel filtration and SDS-polyacrylamide gels showed two closely spaced bands of ~50 kDa protein. These indicate that the enzyme consists of two nonidentical subunits, a and 13, which have slightly different molecular weights. The enzyme was inhibited by hexapeptide (Lys-Lys-Cys-Val-Ile-Met), which acted as an alternative substrate that competed for famesylation. Kinetic analysis by measuring initial velocities showed that famesyl protein transferase is a very slow enzyme. EDTA-treated famesyl protein transferase showed little activity with $Mg^{2+}$ or $Zn^{2+}$ alone, but required both $Mg^{2+}$ and $Zn^{2+}$ for the catalytic activity.
In this study low voltage Plasma Electrolytic Oxidation (PEO) was utilized to eliminate high voltage PEO drawbacks such as high cost, dimensional deformation and porosity. Low voltage PEO produces a thin coating which causes low corrosion resistance. In order to solve such problem, 0.1~0.6M pyrophosphates were added in a bath containing 1.4M NaOH, and 0.35M Na2SiO3. 70 V PEO was conducted at 25℃ for 3 minutes. Chemical composition, morphology and corrosion resistance of the anodized coating were analyzed. The anodized film was composed of MgO, Mg2SiO4, and Mg2O7P2. The morphology of film showed appropriately dense structure and low porosity in the anodized layers. It is found that low voltage Plasma Electrolytic Oxidation in cooperation with phosphating treatment can provide a good corrosion protection for the AZ31B magnesium alloy.
In order to produce ascorbic acid-2-phosphate from ascorbic acid, bacteria capable of transforming ascorbic acid to ascorbic acid-2-phosphate were isolated from soils and the stock cultures in our laboratory. Among them, a newly isolated bacterium LSH-3 having the best ability of producing ascorbic acid-2-phosphate was selected and partially identified as Pseudomonas sp. The optimum conditions for the production of ascorbic acid-2-phosphate from ascorbic acid and using its resting cells as the source os enzyme were investigated. The results were summarized as follows: The optimum cultivation time and the cell weight for the production of ascorbic acid-2-phosphate was 14 hours and 100g/I(wet weight), respectively. And 0.1%(v/v) Trition X-100 was the most effective surfactant. The optimum concentrations of ascorbic acid and pyrophosphate were 400mM and 500mM, respectively, which led to produce 14.54g/I of ascorbic acid-2-phosphate. The most effective buffer was 50mM sodium acetate. The optimum pH and temperature were 4.5 and $40^{\circ}C$, respectively. Under the above conditions, 17.71 g/I of ascorbic acid-2-phosphate was produced from ascorbic acid after 32 hour-incubation, which corresponded to 17.5% of conversion rate based on ascorbic acid.
It was attempted in this study to assess the vitamin $B_{1},\;B_{2}$, and $B_6$ status in tissue by determination of erythrocyte transketolase (TK), glutathione reductase (GR), and aspartate aminotransferase (AST) activities, and their activation by their respective coenzymes, thiamine pyrophosphate, flavin-adenine dinucleotide, and pyridoxal-5-phosphate. The activities of erythrocyte enzymes were stable for more than 30 days when erythrocyte had been stored at $-20^{\circ}C$ and affirmed that the enzyme activities were more stable in the case of deep frozen sotrage of erythrocytes rather than hemolysates. The assay procedures involving ultraviolet kinetic analysis with continuous monitoring for each of enzymes have good within-batch and between-batch precisions and will be avalable in the routine laboratories for the nutritional and clinical surveys. Activity coefficient of TK, GR, and AST was studied in healthy medical students (fifteen men and twelve women, between 21 and 30 years old) on an unrestricted diet. The mean activity coefficient of TK, GR, and AST were 1.18, 1.35, and 2.01 for men, and 1.14, 1.33, and 1.83 for women, respectively. And the upper limit of normal (mean+2SD) were 1.52, 1.69, and 2.61 for men, and 1.50, 1.61, and 2.37 for women, respectively.
Tuberculosis is a major health problem in humans because of its multidrug resistance and discovering new treatments for this disease is urgently required. The synthesis of isoprenoids in Mycobacterium tuberculosis has been reported as an interesting pathway to target. In this context, 2C-methyl-D-erythritol 4-phosphate (MEP) pathway of M. tuberculosis has drawn attention. The MEP pathway begins with the condensation of glyceraldehyde 3-phosphate and pyruvate forming 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate (DXP) which is catalyzed by 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate synthase (DXS). As there is no X-ray structure was reported for this target, comparative modeling was used to generate the three dimensional structure. The structure was further validated by PROCHECK, VERIFY-3D, PROSA, ERRAT and WHATIF. Molecular docking studies was performed with the substrate (Thiamine pyrophosphate) and the reported inhibitor 2-methyl-3-(4-fluorophenyl)-5-(4-methoxy-phenyl)-4H-pyrazolol[1,5-a]pyrimidin-7-one) against the developed model to identify the crucial residues in the active site. This study may further be useful to provide structure based drug design.
An, Ji-Eun;Lee, Su-Yeon;Ryu, Sun-Hwa;Kim, Myungkil
Journal of the Korean Wood Science and Technology
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제46권4호
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pp.415-422
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2018
Terpenoids have a wide range of biological functions and have extensive applications in the pharmaceutical, cosmetic, and flavoring industry. The white-rot fungus, Polyporus brumalis, is able to synthesize terpenoids via terpene synthase, which catalyzes an important step that forms a large variety of sesquiterpene products from farnesyl pyrophosphate (FPP). To improve the production of sesquiterpenes, the terpene synthase gene was isolated from Polyporus brumalis and was heterologously transformed into a Pichia pastoris strain. The open reading frame of the isolated gene (approximately 1.2 kb) was inserted into Pichia pastoris to obtain a recombinant enzyme. Five transformants were obtained and the expression of terpene synthase was analyzed at the transcript level by reverse transcription PCR (polymerase chain reaction) and at the protein level by SDS-PAGE (sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis). Expression of the terpene synthase gene product was elevated in the transformants and as expected the molecular weight of the protein was approximately 45 kDa. These recombinant enzymes have potential practical applications and future studies should focus on their functional characterization.
Background: Aberrations in gene methylation patterns play important roles in gliomagenesis. However, whether the ALDH1A3 promoter methylation is related to prognoses of primary glioblastomas (GBMs) in Western China remains unclear. Materials and Methods: Methylation levels of ALDH1A3 CpG island in 36 GBMs were identified by pyrophosphate sequencing, while ALDH1A3 expression was assessed with matched paraffin section immunohistochemistry. Survival curves were analysed by Kaplan-Meier. Results: The hypermethylation status of ALDH1A3 promoter predicted a better prognosis accompanied with low expression of ALDH1A3 protein. Conclusions: Our results indicate ALDH1A3 promoter methylation correlates with prognosis in primary GBMs.
A hypothetical 21.0 kDa protein (ORF O197) from Escherichia coli K-12 was cloned, purified, and characterized. The protein sequence of ORF O197(termed EcO197) shares a 33.5% identity with that of a novel NTPase from Methanococcus jannaschii. The EcO197 protein was purified using Ni-NTA affinity chromatography, protease digestion, and gel filtration column. It hydrolyzed nucleoside triphosphates with an O6 atom-containing purine base to nucleoside monophosphate and pyrophosphate. The EcO197 protein had a strong preference for deoxyinosine triphosphate (dITP) and xanthosine triphosphate (XTP), while it had little activity in the standard nucleoside triphosphates (dATP, dCTP, dGTP, and dTTP). These aberrant nucleotides can be produced by oxidative deamination from purine nucleotides in cells; they are potentially mutagenic. The mutation protection mechanisms are caused by the incorporation into DNA of unwelcome nucleotides that are formed spontaneously. The EcO197 protein may function to eliminate specifically damaged purine nucleotide that contains the 6-keto group. This protein appears to be the first eubacterial dITP-and XTP-hydrolyzing enzyme that has been identified.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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