• 한국식품과학회지
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• 제19권4호
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• pp.285-289
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• 1987

Poly(ethylene glycol)과 인산염 용액(PPB)이 형성 하는 액상 이상계에서 단백질의 분획 거동을 관찰하였다. PEG(12%)/PPB(12%) 액상 이상계에서 단백질의 표면 소수성이 다른 BSA, ${\beta}-lactoglobulin$, ovalbumin 모두 PPB-rich phase인 하층부로 몰려 그 분획계수는 대단히 낮았다. PPB의 농도를 15%로 증가 시키면 하층부의 전위는 +50mV 에서 0으로 낮아져 단백질의 분획계수가 다소 증가하는 경향을 나타내었다. PPB의 제2인산염과 제일인산염의 몰 비율을 1.43에서 9.55로 증가시키면 이상계의 상 하층부 부피비(Vt/Vb)가 다소 감소되면서 분획계수는 증가하였다. PPB농도를 $14{\sim}26%$로 증가시키면 이상계의 부피비는 1.5에서 0.39로 현저히 감소하면서 단백질의 분획계수는 ${\beta}-lactoglobalin$의 경우 74배, BSA 32배, ovalbumin 12배, lysozyme 5배로 크게 증가하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제30권1호
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• pp.69-76
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• 1998

본 연구는 재구성육제품내 첨가제를 줄이는데 있어 예비혼합물에 첨가제를 전량 첨가하여 그 기능적 특성을 최대한 부여시킬 수 있는 첨가제의 종류와 이온강도 효과의 조건을 설정하고자 실시하였다. 육제품의 10%를 예비혼합들로 설정하여 돼지전지부위에 NaCl(0, 4.5, 9.0%), STPP (0, 2.5, 5.0%), PP (0, 2.44, 4.88%)를 각각 세단계로 이온강도를 같게 설정한 후 조합첨가하여 27가지 예비혼합물을 제조하고 pH와 추출한 단백질의 기능적 특성을 조사하였다. pH는 STPP와 PP의 첨가에 의해 증가하는 경향을 나타냈으며(p<0.01), 동일 이온강도에서 PP가 STPP에 비해 높은 pH증진효과를 보였다. 예비혼합물에서 추출한 단백질(1 M NaCl, 동일한 염추출 용액 사용)의 특성 중 총 단백질추출성에 대하여 동일 이온강도 하에서 phosphate 이온이 chloride 이온보다 추출효과가 뛰어났다. 단백질의 용해성은 NaCl 첨가로 용해성이 낮아졌으며(p<0.05), 단백질추출성이 좋을수록 용해성이 감소하는 것으로 나타났다. 원료육 내의 SH기 함량은 단백질추출성이 좋은 경우 SH기 함량이 높은 경향을 보였다. 단백질의 가열처리를 가상한 $65^{\circ}C$, 7분간의 단백질 추출물의 열처리 효과로 원료육의 SH기 함량이 낮아지고 소수성은 증가하였다(p<0.1). 그러나 세 첨가제에 의한 27가지의 예비혼합물에서 추출한 단백질의 전기영동상 형태는 차이가 나타나지 않았다. 결론적으로 첨가제의 조합에 의해 이온강도가 높아짐에 따라 기능적 특성이 증가되지는 않았으나 인산염 중 동일이온강도를 감안할 때 첨가제를 줄이는 방안으로는 STPP보다 PP가 좋은 것으로 판단되었다.

• 한국축산식품학회지
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• 제38권2호
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• pp.291-301
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• 2018

To shorten the production cycle of Zaodan, this study first pickled Zaodan by a novel technology - vacuum decompression technology. Vacuum decompression technology could reduce the pickling time of Zaodan from 20 wk to about 9 wk. The protein content, moisture and pH of the Zaodan egg white gradually decreased with a concomitant increase in salt during the pickling process. The total sulfhydryl group (SH) group content of the egg white proteins was increased to $2.43{\times}10^{-3}mol/L$ after being pickled for 30 d, whereas the content of disulphide bonds (SS) was reduced to $23.35{\times}10^{-3}mol/L$. The surface hydrophobicity was lowest after pickling for 30 d. In addition, great changes occurred in the secondary structure of the egg white proteins after pickling for 20 d. The disappearance of ovomucin was noticeable based on sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis analysis.

• Applied Biological Chemistry
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• 제46권4호
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• pp.305-310
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• 2003

Hydrophobic core가 변이된 유비퀴틴 단백질이 pH 2 용액에서 보이는 구조적인 특성을 여러 분광학적 방법으로 측정하였다. 낮은 pH값을 갖는 용액에서 이 변이 유비퀴틴의 intrinsic tryptophan fluorescence emission spectrum은 unfolded 상태보다 약간 blue shift되어 있고 또한 그 intensity도 상당히 낮게 나타났다. 이는 이 용액 조건에서 이 변이 유비퀴틴의 삼차구조가 약간 남아 있는 것을 의미한다. 같은 용액에서 이 변이 유비쥐틴의 far-UV circular dichroic spectrum은 native 상태나 unfolded 상태의 spectrum과 현저히 달랐으며 220 nm 에서의 molar ellipticity 값을 통하여 볼 때 pH 2인 용액에서 상당량의 이차구조를 지니고 있었다. 또한 같은 용액에서 이 변이 유비퀴틴은 hydrophobic dye인 8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid(ANS)외 fluorescence emission intensity를 증가시키고 fluorescence emission maximum이 짧은 파장에서 나타나게 하였다(blue shift). 이러한 현상은 pH 2 용액에서 이 변이 유비퀴틴의 hydrophobic core가 느슨하여져서 hydrophobic dye인 ANS가 결합할 수 있는 구조를 띠고 있음을 나타낸다. 이러한 분광학적인 관찰은 이 변이 유비귀틴이 pH 2인 용액에서 상당량의 이차구조를 지니고 있지만 hydrophobic core는 느슨하게 형성된 molten globule과 같은 형태를 지니고 있음을 나타낸다. 이 변이 유비퀴틴의 molten 히obule 형태는 단백질 폴딩 반응의 경로를 연구할 수 있는 좋은 모델이 될 수 있을 것으로 생각된다.