• 한국안광학회지
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• 제15권3호
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• pp.227-234
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• 2010

목적: 안경용 초음파세척기를 이용하여 소프트콘택트렌즈의 단백질 침전물 세척 효과와 콘택트렌즈의 변수에 미치는 영향을 조사하였다. 방법: 단백질을 오염시킨 etafilcon A 재질의 소프트콘택트렌즈를 다목적용액에 넣어 안경용 초음파세척기와 콘택트렌즈용 초음파세척기를 사용하여 세척하고 대조군의 콘택트렌즈는 다목적용액으로 세척한 후 콘택트렌즈에 남아있는 단백질을 추출하여 정량하였고 콘택트렌즈의 전체지름, 베이스커브, 중심두께, 도수 및 함수율의 변화를 측정하였으며 주사전자현미경(scanning electron microscope)으로 콘택트렌즈 표면을 관찰하였다. 결과: 단백질을 오염시킨 etafilcon A 재질의 콘택트렌즈는 다목적용액에 의해 6.08%의 세척효과를 보였고, 다목적용액에 콘택트렌즈를 넣고 초음파세척기로 세척한 경우에는 시간에 따라 안경용 초음파세척기에서는 23.73~33.92%, 콘택트렌즈용 초음파세척기에서는 0~12.99%의 세척효과를 보였다. 결론: 안경용 초음파세척기로 세척한 콘택트렌즈에서 변수 및 표면 변화는 관찰되지 않았다. 결론: 안경원에서 사용하는 안경용 초음파세척기는 소프트콘택트렌즈의 단백질 침전물 제거에 효과적이고 변수 변화를 유발하지 않아 안경원에서 진단용 소프트렌즈의 세척에 활용될 수 있을 것으로 사료된다.

• BMB Reports
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• 제38권3호
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• pp.275-280
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• 2005

For most of proteins to be active, they need well-defined three-dimensional structures alone or in complex. Folding is a process through which newly synthesized proteins get to the native state. Protein folding inside cells is assisted by various chaperones and folding factors, and misfolded proteins are eliminated by the ubiquitin-proteasome degradation system to ensure high fidelity of protein expression. Under certain circumstances, misfolded proteins escape the degradation process, yielding to deposit of protein aggregates such as loop-sheet polymer and amyloid fibril. Diseases characterized by insoluble deposits of proteins have been recognized for long time and are grouped as conformational diseases. Study of protein folding mechanism is required for better understanding of the molecular pathway of such conformational diseases.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제34권5호
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• pp.1503-1507
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• 2013

The two major symptoms characterizing Alzheimer's disease are the formation of amyloid-${\beta}$ extracellular deposits in the form of senile plaques and intracellular neurofibrillary tangles (NFTs) that consist of pathological hyperphosphorylated tau protein aggregated into insoluble paired helical filaments (PHFs). Neurons of the central nervous system have appreciable amounts of tau protein, a microtubule-associated protein. To maintain an optimal operation of nerves, the microtubules are stabilized, which is necessary to support cell structure and cellular processes. When the modified tau protein becomes dysfunctional, the cells containing misfolded tau cannot maintain cell structure. One of the pathological hallmarks of Alzheimer's disease is hyperphosphorylated tau protein. This paper shows that the small heat shock protein from humans (Hsp27) reduces hyperphosphorylated tau and prevents hyperphosphorylated tau-induced cell death of the human neuroblastoma cell line SH-SY5Y.

• 한국안광학회지
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• 제10권2호
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• pp.119-126
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• 2005

2개사 칼라콘택트렌즈에 대한 물성적 특성을 평가 비교하였다. 제조된 인공누액을 사용하여 단백질 침착율과 습윤성, 주사전자현미경과 원자간력현미경을 이용하여 렌즈의 표면 거칠기를 관찰하였다. 결과는 다른 특성들은 일반 소프트콘택트렌즈와 비교해서 큰 차이를 보이지 않았으나 주사전자현미경적 관찰에서 건조시 심한 균열을 보였다. 원자간력현미경적 관찰에서 렌즈 표면요철은 발견되지 않아 표면거칠기는 일반 소프트콘택트렌즈와 차이가 없었다. 렌즈 앞면과 뒷면에 대한 염료 침착을 확인한 결과 염료는 렌즈내부에 존재함을 알 수 있었다.

• Clinical and Experimental Reproductive Medicine
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• 제2권2호
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• pp.41-46
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• 1975

Careful scruting of the data indicate that malnutrition actually limits fertility. Spermatogenesis may likewise be impaired by inadequate diet, particularly one that is very poor in protein. For those who are underweight, increased caloric intake stressing high protein content is recommended. Included are supplementary vitamins, particularly B complex, which stimulate the appetite. Injudicious dieting by the woman to conform to current standards of beauty may also result in malnutrition. This contributes to faulty oogenesis and, in extreme dieting, may produce a long-standing amenorrhea. Obsity may also reduce fertility. Since most cases of obesity are due to over-eating, the full cooperation of the patient must be enlisted. And no device is effective for breaking up fatty deposits. Instead, a program of exercise is recommended. The treatment of both malnutrition and obesity is directed toward general dietary habits either weight gain or weight reduction, with a well balanced high protein diet.

• 한국안광학회지
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• 제17권2호
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• pp.233-239
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• 2012

목적: 본 연구에서는 음주에 의해 소프트콘택트렌즈에 침착되는 단백질 및 지질 양의 변화가 있는 지 알아보고자 하였다. 방법: 소프트콘택트렌즈를 착용하는 50명의 남성을 대상으로 콘택트렌즈 착용 상태에서 음주 시 불편감이 초래되었는지 여부를 설문조사하였다. 또한, 안질환이 없는 32명의 성인에게 etafilcon A 재질의 소프트콘택트렌즈를 착용시킨 후 각각 음주(190 mL)시와 비음주시로 나누어 4 시간 후에 렌즈에 침착되는 단백질 및 지질 양을 측정하였다. 결과: 소프트콘택트렌즈를 착용한 상태에서 음주를 할 경우 응답자의 58%가 착용감의 이상을 경험하였다고 하였으며, 뻑뻑함, 시야 흐림, 건조감 등과 같은 증상들을 경험하였다고 답하였다. 음주에 의해 소프트콘택트렌즈의 단백질 침착양은 평균 $59.3{\mu}g/lens$ 증가하였으며, 2배 이상 증가한 경우도 9안에 달하였다. 그러나 소프트콘택트렌즈에 부착되는 단백질의 종류는 라이소자임(lysozyme)으로 변함이 없었다. 음주에 의한 콜레스테롤 양은 비음주시의 85.5%였으며(p=0.25), 메틸 올레인산의 양은 52.6%에 불과하여(p=0.002) 알코올 섭취로 인해 소프트콘택트렌즈에 침착되는 지질양에 변화가 있음을 알 수 있었다. 결론: 음주로 인하여 소프트콘택트렌즈에 침착되는 단백질 및 지질 성분의 조성이 달라졌으며 이러한 변화가 소프트콘택트렌즈 착용 시 음주에 따른 불편함의 원인과도 관련이 있을 것으로 사료된다.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제29권10호
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• pp.1059-1071
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• 1996

This study was performed to investigate the effect of dietary protein level on renal senescence. Male rats of 337.8$\pm$5.7g body weight were underlateral nephrectomy or shamoperation. The rats were divided into high protein(40% casein), normal protein(15% casein) and low protein(8% casein)diets and fed experimental diets ad libitum for 24 weeks. The results are summarized as follows. There was a hypertophy of the remnant kidney of uninephrectomized rats of 40% or 15% protein group, coming up to the comparable weights of both kidneys of sham-operated rats. However, the hypertrophic effect was not seen in uninephrectomized rats of 8% protein group. Serum albumin was lower in uninephrectomized rats. With increasing dietary protein level blood urea nitrogen was increased, whereas, urinary urea nitrogen excretion was decreased. Urinary solute excretion was higher in uninephrectomized group than in sham-operated group. However, effect of dietary protein level on urinary solute excretion varied dpending on th solutes tested. GFR and urinary protein excretion, throughout experiment, increased with feeding period and with dietary protein level. Proteinuria was most severe in uninephrectomized rats fed 40% casein diet. Maximum urine concentration ability measured after dehydration was not different among the experimental groups. Light microscopic examination showed focal segmental glomerulosclerosis and mild increas of glomerular mesangial matrix in uninephrectomized rats fed 40% and 15% protein diet, however, which was not observed in uninephrectomized rats fed 8% protein diet and in sham-operated rats fed 40% diet. Immunofluorescence studies revealed segmental deposits of albumin in the mesangium and capillary loops in high protein and uninephrectomized groups. Minimal granular deposition of IgG was noted in the mesangium of all experimental groups. In conclusion, high protein intake accelerated deterioration of renal function and it was correlated with morphological change. Low protein intake was effective in preventing these changes.

• Applied Microscopy
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• 제29권4호
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• pp.499-509
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• 1999

완두 종자에 축적되는 저장물질은 주로 전분과 단백질로서 이러한 저장물질 때문에 고정이나 전자현미경 관찰시료를 제작하기가 쉽지 않다. 따라서 자엽을 얇게 절편을 만들고 효소를 사용하여 단일세포로 분리한 다음 고정하여 관찰하였다. 완두의 저장단백질이 축적되는 단백질 저장 액포는 종자발달의 이른 시기에 기존의 액포를 둘러싸고 발달하게 되므로서 액포는 수축되고 단백질 저장 액포는 점점 발달하여 그 가장자리에 단백질 덩어리가 축적되게 된다. 이와는 별도로 종자발달의 이른 시기에 조면소포체의 내강에 전자밀도가 높은 단백질이 축적되기 시작하여 늦은 시기에 이 소포체의 끝이 부풀어서 구형의 단백과립으로 발달하였다. 완두종자의 저장단백질은 주로 vicilin과 legumin으로서 단백과립에 대한 면역세포화학적 방법으로 확인한 결과 vicilin은 세포질에 발달된 작은 단백과립과 단백질 저장액포의 가장자리에 축적된 단백질 덩어리에 모두 반응하였으나 legumin은 세포질의 단백과립에만 반응하였다. 또한 소포체에 존재하는 단백질인 Bip은 단백질 저장액포에 축적된 단백질 덩어리의 안쪽 가장자리에만 반응하였다. 이는 단백질이 활발하게 축적되고있는 시기에 특징적으로 작용하는 Bip의 기능과 관련되는 것으로 사료된다.

• Applied Microscopy
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• 제31권4호
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• pp.347-354
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• 2001

완두 종자 발달의 이른 시기에 특징적으로 조면 소포체 내강에 단백질이 축적되는데 이 단백질에 대한 전자현미경적 면역세포 화학적 반응을 실시한 결과 legumin으로 확인되었다. 이 단백질은 소포체 내강에 점점 축적되고 소포체 끝이 부풀어서 단백과립으로 발달하였다. 완두의 단백과립 발달 과정은 3가지 유형이 확인 되었는데, 단백질 저장 액포의 분절에 의해서 형성된 제 1형 단백과립, 가장자리에 단백질이 축적된 단백질 저장 액포의 budding에 의해서 형성된 제 2 형 단백과립, 그리고 단백질 저장 소포체의 끝이 부풀어서 형성된 제 3형 단백과립으로 구분되었다. 제 3형 단백과립은 수정 후 $23\sim25$일 사이의 짧은 기간에 급격하게 발달되어 자엽세포를 가득차게 만드는 것으로 확인 되었으며, 이러한 유형은 지금까지 알려지지 않은 새로운 단백과립 발달과정으로 생각된다.

• Applied Microscopy
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• 제31권2호
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• pp.199-206
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• 2001

완두 자엽세포에 대한 저장단백질 과립의 발달은 단백질 저장 액포의 가장자리에 축적된 단백질의 fragmentation에 의해서 이루어지는 것으로 알려져 왔다. 그러나 최근 이 외에도 terminal dilation, transformation, denovo development등의 독립적인 과정이 각각 다른 시기에 관찰되므로서 단백과립의 발달은 이러한 여러 과정이 모두 나타나는 복합과정임이 알려졌다. 이러한 과정과는 별도로 종자발달의 이른시기에 소포체 내강에 축적되는 저장단백질과 여기서 발달하는 단백과립에 대하여 규명하고자 발달중인 종자의 자엽으로부터 단일 세포를 얻어서 면역세포 화학적 반응을 실시하였다. 그 결과 종자발달의 이른 시기에는 legumin이, 중간시기 이후 에는 vicilin이 축적되므로서 단백질이 축적된 소포체가 단백과립으로 발달하는 것으로 나타났다 소포체 내강에 존재하는 단백질인 $\alpha-Tip$은 비교적 늦은시기에, toneplast membrane protein인 PPase는 이른시기에 각각 면역 세포화학적 반응이 관찰되었다.