• 생명과학회지
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• 제27권6호
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• pp.632-639
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• 2017

성숙 합토글로빈(haptoglobin, Hp)은 혈장 당단백질로서 혈중의 유리 헤모글로빈(hemoglobin, Hb)을 제거하고 항산화 작용을 한다. 프로합토글로빈(prohaptoglobin, proHp)은 Hp 전구체이며 혈중에 낮은 농도로 존재하지만 그 생리적 기능은 아직 확실하지 않다. 본 연구에서는 proHp와 Hp의 구조적, 기능적 차이를 연구하기 위하여 재조합 proHp를 제조하여 시알산과 Hb-결합력을 조사하고 성숙 Hp와 비교하였다. 비환원 조건의 Western blot 분석에서 proHp1은 약 130 kD의 하나의 밴드를 보였고 proHp2는 200 kDa 이상의 다중 밴드를 보였는데 이것은 대응되는 성숙 Hp1-1과 Hp2-2와 각각 동일한 양상이었다. 하지만 비환원 및 비변성 조건 하에서 수행된 전기영동에서는 proHp가 Hp보다 더 느리게 이동하였다. 렉틴을 이용한 ELISA 분석에서 proHp는 Hp보다 산성 당인 시 알산 함량이 더 낮음을 알 수 있었다. 또한 proHp는 Hb과의 결합력도 더 낮았다. 이러한 결과들로부터 proHp는 Hp와 같은 양상으로 중합체를 형성하지만 시알산 함량과 Hb-결합력이 Hp와 다름을 알 수 있었고 혈중에서 전구체인 proHp는 Hp와 다른 기능을 수행할 것임을 시사한다.