• 한국초지조사료학회지
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• 제36권3호
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• pp.199-204
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• 2016

The objective of this study was to determine the effect of nitrification inhibitor dicyandiamide (DCD) and urease inhibitor hydroquinone (HQ) on ammonia ($NH_3$) and nitrous oxide ($N_2O$) emission from pig slurry applied to Timothy (Phleum pretense L.) sward. The daily emission of ammonia ($NH_3$) and nitrous oxide ($N_2O$) was monitored for 9 days in three different treatments; 1) control (only pig slurry application), 2) DCD treatment (pig slurry + DCD), and 3) HQ treatment (pig slurry + HQ). Most $NH_3$ emission occurred after 4~5 days in three treatments. Total $NH_3$ emission, expressed as a cumulative amount throughout the measurement time, was $1.33kg\;N\;ha^{-1}$ in the control. The DCD and HQ treatment decreased total $NH_3$ emission by 16.3% and 25.1%, respectively, compared to the control. Total $N_2O$ emission in the control was $47.1g\;N\;ha^{-1}$. The DCD and HQ treatment resulted in a reduction of 67.9% and 41.8% in total $N_2O$ emission, respectively, compared to the control. The present study clearly indicated that nitrification and urease inhibitor exhibited positive roles in reducing N losses through $NH_3$ and $N_2O$ emission.

• 한국식품영양과학회지
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• 제25권4호
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• pp.608-616
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• 1996

참치 가공 부산물로 부터 유용한 식량소재를 찾기위한 목적으로 상업용 단백질 분해효소를 이용하여 반응표면분석법에 의한 최적화한 조건에서 참치 가수 분해물을 제조한 결과를 요약하면 다음과 같다. 8종의 상업용 단백질 분해효소에서 가격에 대한 효소활성도와 관능검사 결과치로부터 Pretease P가 최적 효소로 선정되었으며, 참치 가공 부산물 가수분해 과정중 원료 자체의 가수분해효과는 없었다. 반응표면분석 결과 결정계수(0.9460) 및 적합결여검증(P>0.1)을 통해, 본 실험의 디자인이 만족하게 설계되었음을 알 수 있었고 일차식 및 이차식에서는 p<0.05% 수준에서 유의하였다. 다중회귀분석 및 능선분석 결과, 가수분해물 제조를 위한 최적 조건은 pH 7.2, 반응온도 $51^{\circ}C,$ 기질농도 33.3%, 기질에 대한 효소농도 0.48%에서 3.94시간 가수분해시 킬 때이며, 이때의 가수분해율은 64.88%였다.

• 한국어업기술학회:학술대회논문집
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• 한국어업기술학회 2001년도 추계 수산관련학회 공동학술대회발표요지집
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• pp.91-92
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• 2001

Enzymes have been used as processing aids in the manufacture of food products to improve their quality, solubility and stability for centuries. About 50％ of the enzymes used as industrial processing aids are protein hydrolases which have been used in a number of industrial application including laundry detergents, feed, leather treatment, silk degumming, cheese making, chill proofing, meat tenderzing, fermented sauces, and pharmaceuticals. (omitted)

• 한국식품영양학회지
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• 제15권4호
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• pp.331-336
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• 2002

본 연구는 두유에 칼슘을 강화하고자 두유단백질의 칼슘내인성을 높이기 위한 방법으로 단백분해효소를 처리한 경우 효소처리 전, 후에 나타나는 단백질의 구조적 특성을 비교 분석하였다. 표면소수도는 SMP

• 한국식품저장유통학회지
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• 제13권5호
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• pp.563-568
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• 2006

본 연구에서는 녹두의 가수분해조건에 따른 특성을 조사하였다. 그 결과 온도에 따른 효소제 처리구(${\alpha}$-amylase와 protease 각각 0.1%(w/w))가 무처리구(대조구)에 비하여 전반적으로 우수하였다. 녹두전분의 최적 가수분해를 위하여 효소제 ${\alpha}$-amylase 0.08% 처리가 가장 우수하였으며, 녹두단백의 가수분해를 위하여 Protease를 혼합하여 분석한 결과 ${\alpha}$-amylase 0.08% (w/w)와 protease 0.12% (w/w)를 혼합 처리시 품질특성이 우수하게 나타났다. 녹두의 가수분해 시간에 따른 영향은 60분과 90분에서 가장 양호한 결과를 나타내었으므로 최적 조건의 가수분해 시간은 60분으로 설정하였다. 이상의 결과 ${\alpha}$-amylase 0.08% (w/w)와 protease 0.12%(w/w)를 혼합 첨가하여 $60^{\circ}C$에서 60분간 가수분해 조건이 당도 $5.8^{\circ}Brix$, 환원당 2,022.13 mg%, 가용성 조단백 7,666.17 mg%로 나타나 녹두의 최적 가수분해 조건으로 설정 할 수 있었다.

• Biomolecules & Therapeutics
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• 제3권2호
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• pp.165-170
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• 1995

The biochemical properties of the fibrinolytic protease of 50,800 Da isolated from the venom of Kgdistrodon blomhoffi brevicaudus were characterized. The enzyme hydrolyzed the carboxyl side of arginine in the synthetic chromogenic peptides, N-Benzoyl-Phe-Val-Arg-pNA and N-p-Tosyl-Gly-Pro-Arg-pNA, and the enzyme activity was inhibited by phenylmethylsulfonylfluoride indicating that the enzyme belongs to the serine protease family. The pretense showed maximum activity at pH 7.5 and inhibited by ZnCl$_2$, CuSO$_4$, but not by soybean trypsin inhibitor, pepstatin A, 2-mercaptoethanol and EDTA. The fm value determined with N-p-Tosyl-Gly-Pro-Arg-pNA was 0.2 mM. The thrombolytic activity of the purified enzyme was evaluated by platelet aggregation test in rabbits. While the platelet count ratio in blood of the rabbits injected with thrombin alone declined from 1.0 to 0.6 within 7 min and maintained around 0.6 for 24 hours thereafter, the ratio rapidly recovered from around 0.6 to 0.8 in 1 hr, to 1.0 in 24 hrs when the rabbits were sequentially treated with thrombin and the purified enzyme. The result showed that the serine protease from A. blomhoffi brevicoudus of 50,800 Da had a thrombolytic activity in vivo and the enzyme might be developed as a therapuetic agent for the treatment of thrombic disease.

• 한국식품영양과학회지
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• 제6권1호
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• pp.27-33
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• 1977

The alkaline protease was isolated from the culture of Penicillium species (P-46) grown in the wheat bran media. The crude purification of this enzyme was carried out by extraction with distilled water and precipitated with 0.7-saturated ammonium sulfate, then dialysis for 3days. The activity of this enzyme was determined by Folin's colorimetric method. The results were as follows; 1. The optimum pH and temperature of this enzyme were pH 8.4 and $45^{\circ}C$. 2. This enzyme was stable at pH $7.0{\sim}9.0$. 3. This enzyme was not inactivated by treatment in lower temperature than $30^{\circ}C$. 4. The activity of this enzyme was strongly inhibited by $Hg^{++}$ and $Cu^{++}$, but slightly by $Ag^+$ 5. This enzyme was not inhibited by cystein, thiourea, ${\varepsilon}-aminocaproic$ acid, 2, 4-DNP, EDTA but strongly inhibited by PCMB.

• Journal of Ginseng Research
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• 제14권1호
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• pp.21-26
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• 1990

The chemical composition and stabilities of the purified ginseng invertase were investigated. The purified enzyme was found to be a glycoprotein composed of 80.2% protein and 19.7% total sugar. The protein component of the enzyme was composed of acidic amino acid (9.3%), basic amino acid (48.9%), nonpolar amino acid (21.4%), polar amino acid (20.4%) and 6.1% S-containing amino acid. It showed especially high contents of histidine and serine. The enzyme was inactivated almost completely by the treatment with some proteases (papain, pepsin. trypsin, pancreatin and microbial alkaline pretense) and protein denatllrants (8M urea and 6M guanidine-HC1), bolt not with glyrosidase (${\alpha}$-amylase, ${\beta}$-amylase. glcoamylese and cellullase). btonosaccharides sllch as glilrose, fructose, galactose and mannose did not exert any influence on the enzyme activity. The activity of the enzyme was inhibited by Ag+, Mn2+, Hg2+, Zn2+ and Al3+, whereas Ca2+, Mg2+, Ba2+ and Fe3+ gave rather activating effects on the enzyme activity. The enzyme was relatively stable in the VH range of VH 6 and 8, and at the temperatures below 35$^{\circ}C$.

• 한국식품영양학회지
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• 제16권2호
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• pp.152-157
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• 2003

Serratia marcescen ATCC 25419 protease를 ammonium sulfate treatment, DEAE-cellulose anion exchange chromatography등의 방법으로 정제하였는데 최종 단계에서 667.5 unit/mg 이었으며 회수율은 43%이었고 448배 정제되었다. 정제한 S. marcescens protease로부터 아포효소를 만든 후 금속 재활성화에 대해 조사하였다. S. marcescens protease는 EDTA에 의해 완전히 활성을 잃는 metalloenzyme이며 Hg, Fe, Cu 등에 의해서 효소 활성을 70% 이상 잃은 반면, Co는 효소 활성을 약 20% 정도 증가시켰다. 아포효소의 재활성화는 pH 6~8에서 Mn, Co, Zn 등이 효과적이었다. Mn, Co, Zn등을 아포효소에 가하여 만든 효소들 중에서 Zn-효소는 효소 활성도, 알칼리-불활성화, 열-안정성 면에서 원래 protease와 유사하였다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제9권2호
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• pp.550-555
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• 2008

세포벽 분해 효소와 단백질 분해 효소를 이용하여 스피루리나 추출물을 효율적으로 생산할 수 있는 방법을 조사하였다. 특히 단백질 분해 효소의 처리 조건을 최적화하여 효율적인 스피루리나 추출물의 제조공정을 제시하였다. 세포벽 분해 효소인 Tunicase는 스피루리나의 중량 기준으로 2%를 사용하였고 2시간 동안 반응시켰다. 상업용 단백질 분해 효소로는 Alcalase를 사용하였다. 이때, Alcalase의 최적 사용량은 1%이었으며, 효소 반응 시간은 2시간이 적절하였다. Tunicase와 Alcalase의 처리 방법에서 Tunicase를 먼저 사용한 후 Alcalase를 사용하는 순차적으로 처리하는 것이 고형분 회수율과 spirulina extraction (SE) index를 최대로 증가시킬 수 있는 효과적인 방법이었다. 두 효소를 순차적으로 반응시키면 단순 열수 추출보다 고형분 회수율은 약 56%($45.2%\;{\rightarrow}\;70.7%$), SE index는 약 100%($11.4%\;{\rightarrow}\;22.8%$) 증가하였다.