Lee Geon-Hyoung;Bae Myoung-Sook;Park Suhk-Hwan;Song Hong-Gyu;Ahn Tae-Seok
Korean Journal of Microbiology
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v.40
no.3
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pp.248-253
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2004
To scrutinize the physiological diversity by BIOLOG microplate, the carbon source utilization patterns of 168 strains of oligotrophic bacteria and 132 strains of psychrotrophic bacteria isolated from Lake Baikal during 2000 and 2002 were investigated. Eighty-six percent (56 strains) of oxidase test positive group (GN-NENT group) and 89 % (92 strains) of oxidase test negative group (GN-ENT group) among oligotrophic bacteria, and 82% (85 strains) of oxidase test negative group among psychrotrophic bacteria were able to utilize $\alpha$-D-glucose as a sole-carbon-source, and 93% (26 strains) of oxidase test positive group among psychrotrophic bacteria were able to utilize bromosuccinic acid as a sole-carbon-source. However, most strains except few oligotrophic bacteria with oxidase test negative group were not able to utilize $\alpha$-D-lactose as a sole-carbon-source. Most dominant genus among 300 strains was Pseudomonas (49 strains). Other dominant genera belonged to Salmonella, Serratia, Buttiauxella, Pantoea, Yersinia, Brevundimonas, Hydrogenophaga, Photorhabdus, Sphingomonas, and Xenorhabdus. Our results by BIOLOG identification system were able to provide basic data to determine community-level carbon source utilization patterns and to accomplish the efficient and reliable identification for microbial community structure in Lake Baikal.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.22
no.6
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pp.792-796
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1993
The synthesis alcohol-oxidase[EC 1.1.3.13] was investigated in the yeasts, Candida boidinii CBS 8106 and C. boidinii CBS 2428, during growth on different carbon sources. Alcohol-oxidase was undetectable in all strains submitted to the test in the mineral salts medium containing 1.0% glucose, but its production was rapidly increased when the carbon source was changed glucose to 1.0% methanol after 24hrs of incubation. When cells were grown on the various carbon sources (glucose, xylose, lactose, glycerol, galactose, saccharose, sorbose, lactic acid or acetic acid), the alcohol-oxidase activity was undetected. These carbon sources together with methanol yielded far better synthesis of alcohol-oxidase than in the case of carbon sources alone. Alcohol-oxidase was active towards alcohol of shorter alkyl-chain length than C5 and unsaturated alcohols. Its affinity for these alcohols decreased with the increasing length of the alkyl-chain. The apparent Km values for the methanol of Candida boidinii CBS 8106 and C. boidinii CBS 2428 were 1.96 and 1.21, respestively.
Xanthine Oxidase is an enzyme, which oxidizes hypoxanthine to xanthine, and xanthine to uric acid. It is widely distributed throughout various organs including the liver, gut, lungs, kidney, heart, brain and plasma. It is involved in gout pathogenesis. Hence, in the present study, Hologram based Quantitative Structure Activity Relationship Study was performed on a series of Xanthine Oxidase antagonist named 2-(indol-5-yl) thiazole derivatives. The best HQSAR model was obtained using Atoms, Bonds, Connection, Hydrogen, Chirality and Donor Acceptor as fragment distinction parameter using hologram length 71 and 4 components with fragment size of minimum 2 and maximum 5. Significant cross-validated correlation coefficient ($q^2$= 0.563) and non cross-validated correlation coefficients ($r^2$= 0.967) were obtained. The model was then used to evaluate the six external test compounds and its $r^2{_{pred}}$ was found to be 0.798. Contribution map show that presence of propyl ring in indole thiazole makes big contributions for improving the biological activities of the compounds. We hope that our HQSAR model and analysis will be helpful for future design of xanthine oxidase antagonists.
Xanthine Oxidase is an enzyme, which oxidizes hypoxanthine to xanthine, and xanthine to uric acid. It is widely distributed throughout various organs including the liver, gut, lungs, kidney, heart, brain and plasma. It is involved in gout pathogenesis. Hence, in the present study, topomer based Comparative Molecular Field Analysis (topomer CoMFA) was performed on a series of Xanthine oxidase antagonist named 2-(indol-5-yl) thiazole derivatives. The best topomer CoMFA model was obtained with significant cross-validated correlation coefficient ($q^2$ = 0.572) and non cross-validated correlation coefficients ($r^2$ = 0.937). The model was evaluated with six external test compounds and its $r^2{_{pred}}$ was found to be 0.553. The steric and electrostatic contribution map show that presence of bulky and electropositive group in indole thiazole ring is necessary for improving the biological activities of the compounds. The generated topomer CoMFA model could be helpful for future design of novel and structurally related xanthine oxidase antagonists.
Dextranase and glucose-osidase was investigated as an anti-plaque agent and a component of dentifrice. In vitro synthesis of the water-insoluble glucan was decreased with increasing amount of dextranase and glucose-oxidase. Dextranase was effective on the decrease of viable S. mutans, and the formation of plaque decreased. But it is not effective on the degradatio of plaque. As a research for addition of enzyme to the dentifrice components, we formulated the Model Dentifrice for stabilization of enzyme. At the Model Dentifrice, we confirmed the stability of enzyme by evalution of activity for a long time.
This protocol clarifies a simple and precise method for measuring the activity of xanthine oxidase (XO) enzyme inhibitor. XO enzyme, which accelerates oxidative stress-related disorders through its capacity to generate hydrogen peroxide and superoxide anion radicals (O2•-), has been found to be inhibited by several plant extracts. Enzyme samples were incubated with a suitable buffer containing adequate amounts of xanthine as a substrate to determine XO activity. The method depends on direct measurements of uric acid and hydrogen peroxide production to test XO with and without interference. The CUPRAC reagent (Cu(Nc)22+) was used to inhibit enzyme reaction after incubation was complete. The generated urate and peroxide reduced the Cu(II)-neocuproine complex (Cu(Nc)22+) to a brightly colored Cu(I)-neocuproine complex (Cu(Nc)2+), which was assessed with a spectrophotometer at 450 nm. XO activity was found to be directly related to the increased absorbance of the colored Cu(I)-neocuproine complex (Cu(Nc)2+). To eliminate catalase enzyme interference, the proposed method used sodium azide and was validated against XO activity using the UV method in matched samples with t-test analysis. The proposed assay can determine XO activity with high precision, as indicated by the correlation coefficient (R2 = 0.9935) from comparison with the reference protocol.
Antimutagenicity profiles of the enzymatic browning reaction products(EBRP) were investigated. The rec-assay with Bacillus subtilis strains $H17(rec^+)$ and $M45(rec^-)$ was carried out using their spores. The biological activities were evaluated for seven different enzymatic browning reaction products, which resulted from the reactions of seven polyphenols with polyphenol oxidase isolated from Ginkgo biloba leaves. In the spore $rec^-$ assay, most of the polyphenolic compounds tested were positive, whereas their enzymatic browning reaction products were tested negative. The mutagenicity of enzymic browning mixtures of the polyphenols and the enzymes obtained from Ginkgo biloba leaves showed negative results in the mutagenicity test using Bacillus subtilis strains $H17(rec^+)$ and $M45(rec^-)$. In the case where polyphenol oxidase inhibitors were added in the enzymatic reaction mixtures with polyphenols, the polyphenols showed mutagenic effect in the spore $rec^-$ assay. This suggests that the activity of polyphenol oxidase is decreased.
Alcohol and acetaldehyde concentrations were measured in the blood and brain of rats which were treated with 20% alcohol (control group) or co-administered 20% alcohol with ginseng extract residue roasted (test group). There was no change in blood alcohol concentration between control and test group. However, the brain alcohol concentration was lowered in the test group which was treated for seven days. The concentration of aldehyde in the brain and blood was lowered in the test group. The activities of monoamine oxidase b in various regions of brain were recovered to normal group in the test groups. However, the Quantities of naloxone binding receptors were not changed by ginseng extract residue roasted.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.18
no.4
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pp.435-443
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1989
The regulation of the synthesis of alcohol-oxidase(E. C. 1. 1. 3. 13) was investigated in the methanol-utilizing yeasts during growth on different carbon sources. For this experiment, Pichia pastoris CBS 2612 and Pichia pastoris CBM 10 were cultured in mineral salt medium by changing its carbon sources. The production of alcohol-oxidase was varied by the carbon sources. For example, alcohol-oxidase was undetectable in all strains submitted to the test in the medium with glucose, but its production was rapidely increased when the carbon source was changed from glucose to methanol after 48hrs of incubation. Moreover, this enzyme was not synthesized during growth on the primary aliphatic alcohols alone(ethanol, propanol, butanol or pentanol) or on the mixed substrates(0.5% methanol+0.5% primary aliphatic alcohols). When cells were grown on the various carbon sources(glucose, xylose, lactose, glycerol, galactose, saccharose, sorbose, lactic acid or acetic acid), The alcohol-oxidase activity was detected a very little amounts. These carbon sources together with methnol yieled far better synthesis of alcohol-oxidase than in case of carbon sources alone. Especially, the alcohol-oxidase activity of the cells grown on sorbose, lactose or lactic acid together with methanol was far better or similar than that of cells grown on methanol alone. The apparent Km values for the methanol of Pichia pastoris CBS 2612 and Pichia pastoris CBM 10 enzymes were 1.92 and 210 mM, respectively. It is also active towards alcohols of shorter alkyl-chain length than $C_7$, insaturated alcohols(allylalcohol, crotyl-alcohol) and secondary alcohols (iso-amylacohol, iso-butylalcohol). The affinity of alcohol-oxidase for this alcohols decreased with the increasing length of the alkyl-chain.
The antimutagenic effects of apple enzymatic browning reaction products(AEBRP) which resulted from the reaction of catechol, hydroquinone, homocatechol, hydroxyhydroquinone and pyrogallol with polyphenol oxidase extracted from apple(Jona gold) were investigated. Test strain used in SOS spot test and SOS chromotest was E. coli PQ 37/plasmid pKM 101. In SOS spot test, all of five AEBRPs showed strong antimutagenic effects on mytomycin C(MMC), 4-nitroquinoline-1-oxide(4NQO), N-me-thyl-N'-nitro-N-nitrosoguanidlne(MNNG) as increasing concentrations of AEBRP solution. In SOS chromotest, most of AEBRPs also showed strong antimutagenic effects on MMC, MNNG, 4NQO and 3-amino-1,4-dimethyl-5H-pyrido(4,3-b)indole (Trp-P-1), as increasing concentration of AEBRP solution.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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