대두의 조성은 다른 두류나 곡류와는 달리 35~40%의 단백질, 15~20%의 유지 및 20~25%의 당을 함유하고 있다. 예로부터 대두는 두부, 간장, 된장과 같은 전통식품의 원료로써 넓게 쓰여져왔다. 초원심분리에 의한 대두 단백의 성분은 침강정수에 의해 2, 7, 11 및 15S의 4가지 주요한 성분으로 나타난다. 저당잔백질 중 중요한 2성분인 7S 및 11S globulin은 많은 연구자들에게 의해 분리되고, 특성이 알려졌다. 미생물 효소에 의해 제조된 응고물은 금속이온 및 산처리에 의해 만들어진 것보다 훨씬 조밀한 구조를 나타내었다. 효소작용으로 얻어진 curd는 식품재료로써 개발되어지고, 식품가공분야에서도 폭넓게 이용될 것으로 기대된다.
Steroid $9{\alpha}$.-hydroxylase is a key enzyme system in steroid nucleus degradation in company with ${\Delta}$-dehydrogenase. To examine $9{\alpha}$-hydroxylase activity during microbial transformation of steroids, 9(11)-dehydro-$17{\alpha}$-methyl-testosterone was adopted as a stable substrate for preventing the rupture of steroid nucleus. Using Nocardia restrictus ATCC 14887 capable of introducing a $9{\alpha}$-hydroxyl group into steroids, $9{\alpha}$,$11{\alpha}$-oxido-$17{\beta}$-hydroxy-$17{\alpha}$-methyl-4-androstene-3-one and $9{\alpha}$-hydroxyl group into steroids,$9{\alpha}$,$11{\alpha}$-oxido-$17{\beta}$-hydroxy-$17{\alpha}$-methyl-1,4-androstadiene-3- one were obtained. These microbiologically transformed products could be used as reference compounds in the enzyme assay.
Lim, Chae Ryeong;Lee, Ha young;Uhm, Ki-Nam;Kim, Hyung Kwoun
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제32권5호
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pp.672-679
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2022
Microbial lipases are used widely in the synthesis of various compounds due to their substrate specificity and position specificity. 4-Ethyl malate (4-EM) made from diethyl malate (DEM) is an important starting material used to make argon fluoride (ArF) photoresist. We tested several microbial lipases and found that Photobacterium lipolyticum M37 lipase position-specifically hydrolyzed DEM to produce 4-EM. We purified the reaction product through silica gel chromatography and confirmed that it was 4-EM through nuclear magnetic resonance analysis. To mass-produce 4-EM, DEM hydrolysis reaction was performed using an enzyme reactor system that could automatically control the temperature and pH. Effects of temperature and pH on the reaction process were investigated. As a result, 50℃ and pH 4.0 were confirmed as optimal reaction conditions, meaning that M37 was specifically an acid lipase. When the substrate concentration was increased to 6% corresponding to 0.32 M, the reaction yield reached almost 100%. When the substrate concentration was further increased to 12%, the reaction yield was 81%. This enzyme reactor system and position-specific M37 lipase can be used to mass-produce 4-EM, which is required to synthesize ArF photoresist.
인삼부산물 및 인삼밭 토양에서 분리한 9균주 중 𝛽-Glucosidase 생성 균주 GYP-1과 GYP-3-3 균주를 선발하였다. 선발된 𝛽-Glucosidase 생성 균주에 대하여 16S rRNA 유전자 염기서열과 ITS 염기서열을 기반으로 계통 분석을 실시한 결과, GYP-1 균주는 Rhodotorula 속에 속하며, GYP-3-3은 Brachybacterium 속에 속하는 것으로 확인되었다. 특히, Rhodotorula sp. GYP-1 균주는 호기성 효모종으로 biomass 생산량이 높아 최종 우수 균주로 선발하였다. Rhodotorula sp. GYP-1가 생성하는 𝛽-Glucosidase의 온도 및 pH에 따른 효소 활성 및 안정성을 검정한 결과, 30 ℃에서 6.7 unit/ml로 가장 높은 활성을 나타내었고, 20 ℃ ~ 40 ℃에서 효소 활성의 약 70 % 이상을 유지하는 것으로 확인하였다. pH에 따른 효소의 활성 및 안정의 경우, pH 5에서 6.8 unit/ml으로 가장 높은 활성을 나타내었고 pH 5~pH 8까지 93.3 % 이상의 효소 활성을 유지하는 것으로 확인하였다. Rhodotorula sp. GYP-1가 생성하는 𝛽-Glucosidase는 ginsenoside Rb1 minor 진세노사이드로 분해하는 것으로 확인되었다. 또한, 인삼 뿌리 병원균(Botrytis cinerea)에 대해 항진균능을 갖는 것으로 확인되었다.
본 연구에서는 고부가가치 오디 식초를 개발하기 위하여 식품 미생물인 효모와 초산균을 사용하여 오디를 발효하고, 품질의 표준화는 물론 우수한 생리기능성을 함께 갖춘 식초를 제조하고자 하였다. 오디의 최적 발효균주를 선발하기 위하여 균주를 달리하여 발효를 진행하고 품질 특성 및 생리활성을 측정하였으며, 오디 발효 시 알코올과 초산 생성능이 뛰어난 S. cerevisiae SRCM101756과 A. pasteurianus SRCM102419를 발효용 균주로 최종 선발하였다. 제조된 오디 와인에 선발된 초산균을 사용하여 오디 식초를 제조하고 품질 특성 및 생리활성을 분석하였다. 오디 식초는 발효 9일 차에 pH 2.98, 총산도 4.70%로 측정되었고, 𝛼-glucosidase 저해 활성은 100배 희석 시에 발효 전 13.22%에서 발효 후 19.19%로, 50배 희석 시에 발효 전 42.35%에서 발효 후 46.11%로 활성이 증가하는 것을 확인하였다. Angiotensin-converting enzyme 저해 활성을 측정한 결과, 25배 희석 시에 발효 전 44.82%에서 발효 후 63.88%로, 50배 희석 시에 발효 전 30.10%에서 발효 후 37.24%로 angiotensin-converting enzyme 저해 활성이 증가하였고, 발효 전에 비하여 발효 후 pancreatic lipase 저해 활성도 유의적으로 증가한 것으로 나타났다. 50배 희석 시료에서 발효 전 30.01%에서 발효 후 40.25%로, 25배 시료에서는 발효 전 42.51%에서 발효 후 55.33%로 그 활성이 증가하는 것을 확인하였다. 이와 같은 결과를 토대로 오디식초는 식품미생물을 이용한 발효를 통하여 생리활성이 증진된 고부가가치 식품이며, 향후 다양한 소재로도 활용될 수 있을 것으로 판단된다.
Objective: To measure whether a microbial additive could effectively improve the fermentation quality of delayed-sealing (DS) silage, we studied the effects of inoculants of lactic acid bacteria (LAB) and cellulase enzyme on microbial populations, ensiling characteristics, and spoilage loss of DS silage of Napier grass in Africa. Methods: Quick-sealing (QS) and DS silages were prepared with and without LAB (Lactobacillus plantarum) inoculant, cellulase enzymes, and their combination. The QS material was directly chopped and packed into a bunker silo. The DS material was packed into the silo with a delay of 24 h from harvest. Results: In the QS silage, LAB was dominant in the microbial population and produced large amounts of lactic acid. When the silage was treated with LAB and cellulase, the fermentation quality was improved. In the DS silage, aerobic bacteria and yeasts were the dominant microbes and all the silages were of poor quality. The yeast and mold counts in the DS silage were high, and they increased rapidly during aerobic exposure. As a result, the DS silages spoiled faster than the QS silages upon aerobic exposure. Conclusion: DS results in poor silage fermentation and aerobic deterioration. The microbial additive improved QS silage fermentation but was not effective for DS silage.
Biodegradation is the key process involved in natural lignocellulose biotransformation and utilization. Microbial consortia represent promising candidates for applications in lignocellulose conversion strategies for biofuel production; however, cooperation among the enzymes and the labor division of microbes in the microbial consortia remains unclear. In this study, metagenomic analysis was performed to reveal the community structure and extremozyme systems of a lignocellulolytic microbial consortium, TMC7. The taxonomic affiliation of TMC7 metagenome included members of the genera Ruminiclostridium (42.85%), Thermoanaerobacterium (18.41%), Geobacillus (10.44%), unclassified_f__Bacillaceae (7.48%), Aeribacillus (2.65%), Symbiobacterium (2.47%), Desulfotomaculum (2.33%), Caldibacillus (1.56%), Clostridium (1.26%), and others (10.55%). The carbohydrate-active enzyme annotation revealed that TMC7 encoded a broad array of enzymes responsible for cellulose and hemicellulose degradation. Ten glycoside hydrolases (GHs) endoglucanase, 4 GHs exoglucanase, and 6 GHs β-glucosidase were identified for cellulose degradation; 6 GHs endo-β-1,4-xylanase, 9 GHs β-xylosidase, and 3 GHs β-mannanase were identified for degradation of the hemicellulose main chain; 6 GHs arabinofuranosidase, 2 GHs α-mannosidase, 11 GHs galactosidase, 3 GHs α-rhamnosidase, and 4 GHs α-fucosidase were identified as xylan debranching enzymes. Furthermore, by introducing a factor named as the contribution coefficient, we found that Ruminiclostridium and Thermoanaerobacterium may be the dominant contributors, whereas Symbiobacterium and Desulfotomaculum may serve as "sugar cheaters" in lignocellulose degradation by TMC7. Our findings provide mechanistic profiles of an array of enzymes that degrade complex lignocellulosic biomass in the microbial consortium TMC7 and provide a promising approach for studying the potential contribution of microbes in microbial consortia.
A total of 262 bacterial strains were isolated from clay minerals, bentonite and zeolite, in Gyeongsangbukdo, Republic of Korea, and their hydrolytic enzyme activities were analyzed. Most of the isolated strains belonged to Micrococcales and Bacillales order. Of strains, 96 strains produced α-amylase activity, 42 strains showed cellulase activity, 111 strains had pectinase activity, and 70 strains showed protease activity. Among them, 177 isolates exhibited one or more of the hydrolytic enzyme activities and in particular Bacillus cereus MBLB1321, B. albus MBLB1326 and KIGAM017, B. mobilis MBLB1328, MBLB1329 and MBLB1330 showed all of the enzyme activities. These results demonstrate the diversity of functional Bacillus species in clay minerals as vital sources for the discovery of industrially valuable hydrolytic enzymes, which have a great commercial prospect in various bio-industrial applications.
Previously, it was reported that the nonhomologous C-terminal regions of the D-hydantoinases are nonessential for catalysis, but affect the oligomeric structure of the enzyme [3]. In an effort to further confirm the above observation, the C-terminal region-inserted enzyme was constructed by attaching a peptide (22 residues) at the C-terminal of the D-hydantoinase from Bacillus thermocatenulatus GH2, and its structural and biochemical properties were compared with both the wild-type and C-terminal region-truncated enzymes. As a result, native tetrameric D-hydantoinase was dimerized as the truncated enzyme, and the inserted mutant with a new sequence was expressed as a catalytically active form in E. coli. Expression level of the inserted and truncated enzymes were found to be significantly increased compared to the level of the wild-type enzyme, and this appears to be due to the reduced toxic effect of the mutant enzymes on host cells. Dimerized enzymes exhibited increased thermo- and pH stabilities considerably when compared with the corresponding wild-type enzyme. Comparison of the substrate specificity between the mutant and wild-type enzymes suggests that the substrate specificity of the D-hydantoinase is closely linked with the oligomeric structure.
Aminoacyl tRNA synthetases of bacteria are known as potential targets for new anti-microbial agents. To isolate new inhibitors of bacterial methionyl-tRNA synthetases from natural sources, a new target-oriented screening system using whole cells which are over-expressing a target enzyme was developed. Approximately 8,000 culture broths of microorganisms from soils were tested by this screening system. Among them, ten culture broths was found to contain inhibitory activity against methionyl -tRNA synthetases of Escherichia coli. For the validation of the screening system, this new method was compared with in vitro enzymatic method. Seven out of 10 culture broths showed inhibitory activity against methionyl-tRNA synthetases of E. coli. This result showed that the new screening system was comparable to the enzyme assay. Thus we believe that our screening system as a new method can be applied for the screening of new antibiotics inhibiting bacterial methionyl-tRNA synthetases from natural products.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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