• 한국식품과학회지
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• 제16권1호
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• pp.90-94
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• 1984

Malo-alcohol 발효효모(醱酵酵母) Schizosaccharomyces japonicus var. japonius St-3에 의한 사과산의 대사경로(代謝經路)를 검토한 결과는 다음과 같다. Schiz, japonicus var. japonicus St-3의 조효소(粗酵素)의 활성(活性)을 측정(測定)한 바, malic enzyme(EC1. 1. 1. 40)의 효소활성(活性)이 malate dehydrogenase(EC1. 1. 1. 37)보다 약 4배 높았으며 양효소(兩酵素)의 기질(基質)인 L-malate에 대한 Km치(値)는 malic enzymed l 3. 125mM, malated dehydrogenase는 4. 761mM로써 기질에 대한 친화성(親和性)에 있어서 malic enzyme 쪽이 훨씬 컸다. malo-alcohol발효(醱酵)과정중 사과산이 소시(消矢)되어 pyruvate가 생성(生成)됨을 확인(確認)할 수있었으며 $Mn^{2+}$에 의해 malic enzyme의 활성(活性)이 촉진(促進)되었다. 이상의 결과(結果)로 미루어 본(本) 공시균(供試菌)에 의한 사과산 대사(代謝)의 주경로(主經路)는 $malate{\rightarrow}pyruvate{\rightarrow}acetaldehyde{\rightarrow}ethanol$의 경로(經路)를 거치는 것으로 추정(推定)할 수 있었다.

• International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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• 제18권2호
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• pp.91-95
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• 2009

The presence of considerable amount of enzymes of TCA cycle isocitrate dehydrogenase (ICDH-NADP+, EC1.1.1.42), $\alpha$-ketogluterate dehydrogenase ($\alpha$-KGD, EC1.2.4.2) and malate dehydrogenase (MDH, EC1.1.1.37) in fresh control and in vitro starved adult Isoparorchis hypselobagri establish the functional TCA cycle in this fluke. The major metabolic end products are pyruvate, lactate, oxaloacetate and malate. The ratio of oxaloacetate/malate assess that oxaloacetate is reduced to malate and in this fluke the reverse TCA cycle is active. The pyruvate/lactate ratio shows pyruvate is reduced to lactate and the fluke is homolactate farmenters.

• 한국식품위생안전성학회지
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• 제12권2호
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• pp.97-101
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• 1997

Effect of allylisothiocyanate on the enzyme activites including malate degydrogenase, isocitrate dehydrogenase, NADPH and acetyl CoA which were related to aflatoxin production of Aspergillus parasticus R-716 were invetigated. The activities of malate dehydrogenase (EC.1.1.1.37), isocitrate dehydrogenase (E.C.1.1.1.42) and NADPH oxidase (E.C.1.6.99.1) indicated relatively high in the 50 ppm allylisothiocyanate-added-culture. In contrast, the activity of acetyl CoA in the 50 ppm allylisothiocyanate-added-culture showed rather lower level through the cultivation.

• Journal of Ginseng Research
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• 제7권1호
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• pp.88-93
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• 1983

Studies were carried out to elucidate the protein stabilizing effect of ginseng. Malate dehydrogenase (EC 1.1.1.37) was used as a protein and the rate constant of the enzyme inactivation was determined under the heat denaturation condition. There was an optimum pH for the enzyme stability, the rate constant of the enzyme inactivation was minimum at BH 8.8. The rate constant was increased at lower and higher pH regions than the optimum pH. The inactivation reaction followed the Arrehnius law and the activation energy was measured as 36.8kcal/mole. The reaction rate was not affected by the enzyme concentration and thus it was assumed to be unimolecular first order reaction. The water extract of red ginseng decreased the rate constant of Malate dehydrogenate under heat inactivation condition to stabilize the enzyme activity. Purified ginseng saponin also stabilized the enzyme against heat inactivation.

• Journal of Ginseng Research
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• 제7권1호
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• pp.80-87
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• 1983

In an endeavour to elucidate effects of ginseng on some characteristics of enzymes, malate dehydrogenase (EC 1.1.1.37) was chosen as a model enzyme and effects of ginseng saponin on the enzyme such as optimum pH, product inhibition, optimum temperature and the activity was investigated. The product inhibition by NADH-a reaction product of the enzyme-was increased 33% by 0.3% ginseng saponin. And the optimum pH of the enzyme was 8.3 but in the presence of 0.3% ginseng saponin it increased to 8.5. The enzyme activity and the optimum temperature was not affected by ginseng saponin in the concentration of 1.0% and 0.3%, respectively. In this work, the possibility of contribution of ginseng saponin to the adaptogen activity is suggested; Potentiation of the regulatory activity of an enzyme may contribute to the normalization of the physiological state and consequently may increase the nonspecific resistance of an organism.

• 한국응용곤충학회지
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• 제34권3호
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• pp.181-190
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• 1995

암컷 Aedes aegypti의 난성숙과장에서 새로 나타나는 malate dehydrogenase(L-malate, $NAD^+$ oxidoreductase, EC 1.11.37, MDH)를 DEAE-Sepharose, Sulphonyl-Sepharose, Cibacron 3FGA affinity chromatography를 이용하여 분리정제하여 그 특성을 조사하였다. 분자량은 70,000 dalton정도의 dimer 형태로 되어 있으며 최적 pH는 malate-oxaloacetate반응에서는 pH 9.0~9.2, oxaloacetate-malate 반응에서는 pH 9.8~10.2이었다. 정재된 MDH는 mitochondria에 위치하고 있으며 기질로서 malate에 대한 Km값의 경우 $1.29 \times 10^{-4}$ M, oxaloacetate에 대한 Km 값은 $6.58\times 10^{-4}$M, NAD에 대한 Km값은 $0.76\times 10^{-3}$ M이며 NADH에 대한 Km 값은 $3.8\times 10^{-3}$ M 을 보이고 있으며 각각의 기질에 의한 저해현상을 보이고 있었다. 기질에 대한 Km값을 부분적으로 분리한 DEAE-sepharose에 흡착된 원형질 MDH와 비교한 결과 malate에 대한 Km 이 $8.92\times 10^{-3}$으로 상당한 차이를 보이고 있었다. 또한 정제된 MDH는 cltrate, $\alpha$-ketoglutarate, ATP 등의 대사산물에 의하여 저해작용을 받았다. ATP 및 citrate에 의한 MDH 활성도 저해는 oxaloacetate-malate반응에서 보다는 malate-oxaloacetate 반응에서 덜 일어났다. Oxaloacetate-malate 반응의 경우 ATP에 의하여저해작용이 완전히 일어났으며 malate-oxaloacetate반응에서는 cltrate에 의하여 저해작용이 일어나지 않았다. 흡혈 후 생성되는 MDH는 난소에서 합성되며 흡혈 수 난소에서 18시간 때부터 활성도가 나타나 48시간 이후 최고 활성도가 유지되는데 TCA회로의 isocitrate dehydrogenase 의 경우 난소내에서의 활성도 변화가 MDH의 변화 양상과 같았다.

• Journal of Plant Biology
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• 제25권2호
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• pp.73-81
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• 1982

The changes in activities of glyoxysomal and peroxisomal enzymes during the transition from fat degradation to photosynthesis were investigated with the cotyledns of rape (Brassica napus L.) seedlings. The development and disappearance of glyoxysomal enzyme (isocitrate lyase, EC 4.1.3.1; malate dehydrogenase, EC 1.1.1.37; catalase, EC 1.11.1.6) activities took place independently of light. It is concluded that the mobilization of storage fat is independent of photomorphogenesis. During early periods of development in the dark of light (days 1 through 3), the glyoxysomal enzyme activities were relatively high and the enzyme activities rose to a peak at 3rd day after sowing. Thereafter, the activities decreased gradually. While glyoxysomal enzyme activities were dropping, the peroxisomal enzyme (glycolate oxidase, EC 1.1.3.1) activities were increasing rapidly during the transition period in the light. Moreover, the changes of enzyme activities of the common microbody marker, catalase, indicated both functional patterns. The enzyme patterns in rape cotyledons indicate that the glyoxysomal function of microbodies is replaced by the peroxisomal function of these organelles during the transition from fat degradation to photosynthesis.

• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제34권1호
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• pp.59-68
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• 1996

만손열두조충의 스파르가눔(흰쥐에서 적출한 r-스파르가눔, 뱀에서 적출한 s-스파르가눔)과 성충을 재료로 하여 젖산탈수소효소와 말산탈수소효소의 조직내 분포 및 동위효소의 특징을 효소조직화학적 방법과 전기영동뎁으로 조사하였다. LDH와 WH는 외피하근층에서 강한 활성이 나타났으며, 실질조직(parenchyma)에서는 약하게 나타났다. 그러나 nH는 스파르가눔의 외피조직 에서도 활성이 나타났으나 성충의 외피조직에는 나타나지 않았다. LDH의 동위효소 유형은 5-스파르가눔, s-스파르가눔과 성충에서 각각 2개, 4개, 2개가 분리되었고, 45 kDa의 분회이 공통적으로 주분획이었으며 sinH의 동위효소는 5-스파르가눔, r-스파르가눔과 성충에서 각각 2개, 3개 4개의 분획이 분리되었고, IEF에 의해 성충에 존재하는 4개의 tmH 동위효소 분획의 등전점(Pl)은 각각 6.0, 6.5, 6.7, 7.1이었으며, 이 중 6.0이 주분획이었다. 또 최적 pH는 7이나 활성 범위가 pH 6 ~8이었고. 최적온도는 $40^{\circ}C$였으며, $50^{\circ}C$ 이상에서는 활성이 급격히 감소하였다 mH의 최적 활성도는 s-스파르가눔, r-스파르가눔과 성충에서 각각 19.4, 24.5, 108.0이었다. 위의 결과로 보아, 외피하근층으로 흡수된 양분은 충체 중앙으로 이동하면서 산화분해되며 유충에 비해 성충에서 물질 대사가 활발함을 알 수 있고, 또한 만손열두조충의 스파르가눔과 성충이 숙주와 기생 장소를 달리하지만 기생 환경에 따라 젖산탈수소효소와 말산탈수소효소의 동위효소들이 활성을 달리하므로써 숙주 환경에 적응한다는 사실을 알 수 있다.