• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제15권6호
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• pp.895-899
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• 2002

Lysozyme activity in buffalo milk in relation to the period of lactation, parity of animal, weather conditions and udder infections was studied. Effect of storage and heat processing of milk on lysozyme activity was determined. Lysozyme activity was higher in buffalo milk than in cow milk. Buffalo colostrum showed lysozyme activity 5 times of that in mature milk. Lysozyme activity in buffalo milk was not influenced by the parity of animal and the stage of lactation, however, it increased during extreme whether conditions (winter and summer). Lysozyme in both cow and buffalo milk exhibited maximum activity at pH 7.4. Buffalo milk lysozyme was fully stable while the cow milk lysozyme was partly inactivated by pasteurization (low temperature-long time as well as high temperature-short time treatments). Lysozyme in buffalo milk was more stable than in cow milk during storage and heat treatment. A 10 to 50-fold increase in milk lysozyme activity was observed in mastitic cows. An assay of lysozyme activity in milk can be used to diagnose mastitis in cattle but not in buffaloes. Some buffaloes exhibited 1000 fold greater lysozyme activity and moderately raised somatic cell count in milk, but there was no sign of mastitis in these animals. A possible role of milk lysozyme in prevention of mastitis in buffaloes is discussed.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제61권4호
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• pp.367-370
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• 2018

Lysozyme is an antibacterial enzyme that is found in most of body fluids. Lysozyme in tears plays a primary role in protecting eye from harmful environments; if lysozyme is degraded or inhibited, eyes are likely to be more vulnerable to bacterial infection. In this study, lysozyme activity was evaluated according to varying concentrations of heavy metals, copper, zinc, cobalt and manganese and light metal, calcium that are frequently found in airborne particulate matters and was assayed using a dye-quenching lysozyme substrate, Micrococcus lysodeikticus. Less fluorescence intensity was observed with increasing amounts of copper, zinc, manganese and cobalt but not with calcium suggesting that these metals have some affinity with lysozyme and inhibit lysozyme activity. When albumin, the second most common protein in tears, was added on the reaction of lysozyme and metals, lysozyme activity was partially restored. This finding suggests that the albumin might protect damage caused by metals on lysozyme. To identify whether the decrease in enzymatic activity was related to structural changes of lysozyme, SDS-PAGE was conducted and only with copper did lysozyme show marked smearing bands on the SDS-gel, meaning that copper degraded lysozyme consistent with the sharpest activity decrease.

• 한국염색가공학회지
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• 제30권4호
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• pp.264-274
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• 2018

Immobilization of lysozyme on chitosan non-woven using glutaraldehyde(GA) was investigated. For this, 100 % chitosan non-woven was prepared as novel support for the enzyme immobilization. In addition, free lysozyme activity was examined depending on various pH and temperature by measuring time. Moreover, the optimum immobilization conditions depending on various pH, temperature, immobilization time and lysozyme concentration was evaluated. In addition, thermal stability and storage stability of immobilized lysozyme were measured. The characteristics of immobilized lysozyme was examined by FT-IR, surface morphology, and MTT assay. The results are follows: the optimal immobilization of lysozyme were pH 7.0, $25^{\circ}C$, lysozyme concentration 1.5 mg/ml, immobilization time 240 min. The immobilized lysozyme showed higher thermal stability than the free trypsin. The immobilized lysozyme activity was retained 80 % of its initial activity at $4^{\circ}C$ over 30 days of storage. The lysozyme was immobilized effectively on chitosan non-woven by observation of surface morphology.

• 한국식품영양학회지
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• 제9권4호
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• pp.447-451
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• 1996

Bacillus sp. TA-11에 대한 오골계 난백 lysozyme과 일반 난백 lysozyme의 용균성을 비교분석 하였다. 오골계 난백 lysozyme의 용균활성은 Bacillus sp. TA-11를 5$0^{\circ}C$에서 18시간 정치배양한 대수기 후기의 세포에 대하여 가장 높았고, lysozyme의 농도는 0.25%가 최적이었다. 또한 lysozyme의 최적반응 pH와 온도는 각각 4.5와 35$^{\circ}C$였다. 일반 난백 lysozyme의 용균활성은 시험균주를 24시간 배양한 정지기의 세포에 대하여 가장 높았고 lysozyme의 최적 농도는 0.5%였으며 반응 최적 pH와 온도는 각각 5.5와 4$0^{\circ}C$이었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제24권10호
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• pp.1405-1412
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• 2014

Lysozyme is a protein found in egg white, tears, saliva, and other secretions. As a marketable natural alternative to preservatives, lysozyme can act as a natural antibiotic. In this study, we have isolated Bacillus licheniformis TIB320 from soil, which contains a lysozyme gene with various features. We have cloned and expressed the lysozyme in E. coli. The antimicrobial activity of the lysozyme showed that it had a broad antimicrobial spectrum against several standard strains. The lysozyme could maintain efficient activities in a pH range between 3 and 9 and from $20^{\circ}C$ to $60^{\circ}C$, respectively. The lysozyme was resistant to pepsin and trypsin to some extent at $40^{\circ}C$. Production of the lysozyme was optimized by using various expression strategies in B. subtilis WB800. The lysozyme from B. licheniformis TIB320 will be promising as a food or feed additive.

• 자연과학논문집
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• 제14권2호
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• pp.83-91
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• 2004

박테리오 파이지 K11 lysozyme은 최근에 우리 실험실에서 클로닝 되었으며, 숙주균주의 세포벽을 분해하는 고유의 lysozyme활성과 박테리오 파아지 K11 RNA 중합효소의 전사반응을 억제하는 활성을 가지고 있는 것으로 확인되었다. 이미 잘 연구된 박테리오 파아지 T7 lysozyme의 경우 클로닝되고 분리 정제된 T7 lysozyme 단백질의 3차 구조 및 T7 RNA 중합효소와의 결합양상에 대하여 밝혀졌다. 따라서 우리 실험실에서는 K11 lysozyme과 K11 RNA 중합효소와의 결합 정도 및 그 특성을 파악할 목적으로 yeast two hybrid 시스템을 통하여 K11 RNA 중합효소와 K11 lysozyme의 단백질-단백질 상호작용을 알아보고자 하였다. LexA 시스템을 이용하여 LexA DNA 결합 부위를 갖고 있는 pLexA에 K11 lysozyme 유전자를 삽입하여 prey로 하였따. 활성 부위로는 B42 융합 단백질을 만드는 pJG4-5에 K11 RNA 중합효소의 결합은 생체 밖에서 reporter 유전자인 lacZ와 leu2의 발현으로 확인되었으며 이들의 결합정도와 결합부위에 대한 연구들은 진행중에 있다.

• 한국수산과학회지
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• 제21권4호
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• pp.269-275
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• 1988

연제품의 보존제로서 lysozyme의 효과를 검토하기 위하여, 부패된 연제품에서 7종의 대표 균주를 분리 선정하여 lysozyme에 의한 발육조지 효과와 hexametaphosphate와 pyrophosphate을 병용 첨가하였을 때의 발육조지 효과를 측정하고 각 균에 대한 항균제의 발육조지 농도를 측정한 후 가장 효과적인 농도를 게맛살, 어묵과 튀김어묵에 첨가 또는 침지하여 $30^{\circ}C$에 7일간 저장하면서 생균수, pH 및 VBN을 검사한 결과는 다음과 같다. 1. 분리 세균 7종 중 6종의 균은 lysozyme에 의하열 발육이 억제되었으며, sodium hexametaphosphate와 sodium pyrophosphate를 병용 첨가하였을 때 그 발육조지 효과가 상승하였다. 발육조지 효과는 lysozyme + sodium hexametaphosphate + sodium pyrophosphate, lysozyme + sodium pyrophosphate, lysozyme + sodium hexametaphosphate, lysozyme의 순으로 높았으며 저항력이 제일 강하였던 1균주도 lysozyme$(0.05\%)$ + sodium pyrophosphate$(0.5\%)$ + sodium hexametaphosphate$(0.1\%)$를 첨가하였을 때 발육조지 효과가 비교적 좋았다.2. 게맛갈과 어묵은 lysozyme$(0.05\%)$ 단독 첨가보다 sodium pyrophosphate$(0.5)\%$와 sodium hexametaphosphate$(0.1\%)$를 병용 첨가하였을 때 세균발육 억제효과가 상승하였으나 직접 균의 배양 시험에서 보다 효과가 적었다. 튀김어묵을 lysozyme$(0.05\%)$ 단독 그리고, lysozyme$(0.05\%)$ + sodium pyrophosphate $(0.5\%)$ + sodium hexametaphosphate$(0.1\%)$ 용액에 5분간 침지 처리하였을 때 약간의 방부효과는 인정되었으나 sorbic acid$(0.2\%)$을 첨가한 것보다 효과가 적었다.

• 공업화학
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• 제9권6호
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• pp.857-863
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• 1998

Beer의 법칙을 이용하여 lysozyme-M. lysodeikticus cell의 용해반응속도 및 lysozyme의 활성을 측정할 수 있는 간단하고 새로운 실험방법을 제시하였다. M.lysodeikticus cell의 농도에 따라 용액의 UV 투과도를 측정하였으며 이것은 Beer의 법칙에 따르는 것으로 나타났다. 또한 용액 내의 lysozyme 농도 및 용해반응에 의해 생성되는 생성물은 UV 투과도에 전혀 영향을 미치지 않는 것으로 실험적으로 증명되었다. 따라서 lysozyme의 용해반응이 진행되는 동안 용액내에 존재하는 M. lysodeikticus cell의 농도는 UV-분광광도계를 이용하여 in-situ로 측정될 수 있었다. 이렇게 얻어진 M. lysodeikticus cell의 농도변화를 Michaelis-Menten식을 이용하여 lysozyme-M. lysodeikticus cell의 용해 반응속도 상수들을 결정하였다. 최대반응속도상수 $k_3$은 약 $0.1734sec^{-1}$로 나타났으며 Michaelis-Menten 상수는 약 $9.83{\times}10^{-6}M$으로 나타났다. Lysozyme의 용해반응속도가 활성에 의존하므로 이와 같은 측정을 통해 lysozyme의 활성도도 측정할 수 있었다.

• 한국안광학회지
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• 제2권1호
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• pp.85-90
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• 1997

안구의 각막과 결막은 외계에 노출되어 있어서 손상을 받기 쉽고, 손상부위에 병균이 감염되면 염증이 유발되어 심한 시력장애를 초래하기도 하는데, 누액 속에 포함되어 있는 lysozyme은 이러한 병균에 대해 항균작용을 가지므로 평소에는 안구가 노출되어 있어도 각 결막염이 발생하지 않는다. 본 연구는 lysozyme의 항균효과를 조사하고자 각 결막염의 원인균 중 5가지를 선별하여 배양하였고, 그 배양액에 lysozyme을 농도별로 첨가하면서 생육저해 정도를 측정하였다. 그 결과, 배지 중의 lysozyme 농도가 증가할수록 공시균의 생육은 저해되었다. 1mM 농도의 lysozyme에 의해 Pseudomonas는 43%, Neisseria는 41%, KlebsielIa는 35%, Staphylococus는 22% 생육이 저해되었고, 그람음성균은 그람양성균인 Staphylococus보다 lysozyme에 대한 감수성이 약 1.5~2.0배 큰 것으로 나타났다. 그러나 lysozyme은 진균인 Fusarium의 생육에는 매우 미약한 저해양상을 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제24권1호
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• pp.11-13
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• 1992

MRS 배지에 Lactobacillus plantarum을 접종하고 200ppm lysozyme에 0.1% glycine 또는 0.1%lysine을 단독 및 혼합 첨가하여 균의 성장 억제효과를 조사하였다. 각 첨가구 모두 대조구에 비하여 접종균 성장 억제효과가 높았으며, 특히 lysozyme과 glycine 혼합첨가구는 그 효과가 현저하므로 각각을 농도별로 조합첨가하였을 때 상승 또는 병용효과가 있었다. Lysozyme과 glycine 각각의 농도가 증가할수록 성장 억제효과는 증가하였으며, lysozyme 200ppm 이상과 glycine 0.5% 이상의 조합에서는 100% 성장 억제효과를 나타내었다. 또한 배지에 120ppm lysozyme과 0.1, 1, 10mM의 EDTA를 단독 및 혼합첨가하고 균의 성장 억제효과를 조사하였으며, 모든 첨가구에서 대조구보다 높은 억제효과를 나타내었고, 120ppm 이상의 lysozyme과 0.8mM 이상의 EDTA 혼합첨가구에서는 97% 억제효과가 인정되었다.