본 실험은 lipoxygenase 결핍 콩인 진품콩(수원169호; lipoxygenase-2, 3 결핍)과 진품콩 2호(수원177호; lipoxygenase-1, 2, 3 결핍) 및 lipoxygenase 활성이 큰 황금콩에 대한 일반적인 종자 특성과 종자의 저장성을 살펴봄으로서 lipoxygenase 결핍 콩의 식품학적 이용과 이들의 품종 개발을 위한 기초 자료를 제공하고자 시도하였다. 실험에 사용된 콩은 모두 노란 색 종피로 중콩에 속하는 것이었으며 일반 성분분석시 진품콩 2호의 조단백질과 조지방함량이 황금콩과 진품콩에 비하여 낮은 것으로 나타났다. Trypsin inhibitor의 활성은 진품콩이 가장 컸고, 수분 흡수 속도도 진품콩이 가장 빨랐으며 황금콩이 가장 느렸는데 익힘 속도는 황금콩이 가장 컸다. 종실의 노화촉진($40^{\circ}C$, 90% RH, 96 hours)시 황금콩의 lipoxygenase 활성이 낮아졌으나 발아율은 황금콩이 가장 높았고 저장에 따른 발아율의 저하 현상도 거의 나타나지 않았다. 그러나 진품콩과 진품콩 2호는 노화촉진시 발아율과 발아 속도가 급격히 감소하였으며 전기 전도도는 노화촉진시 급속히 증가하였다. 이상으로 미루어 보아 lipoxygenase 결핍콩의 더 폭 넓은 활용을 위해 종자활력개선에 대한 연구가 더 필요한 것으로 생각된다.
Various flavonoid derivatives were previously reported to possess the inhibitory activity on cyclooxygenase/lipoxygenase. And these properties of flavonoids might contribute to their anti-inflammatory activity in vivo. In this study, several polyhydroxylated/methoxylated flavonoid derivatives such as oroxylin A. wogonin, skullcapflavone II, tectorigenin and iristectorigenin A were isolated from the medicinal plants. these compounds were evaluated fro their inhibitory effects on cyclooxygenase/lipoxygenase from the homogenate of human platelets in vitro. It was found that isoflavones including daidzein and tectorigenin possessed the inhibitory activity on cycloooxygenase, although the potency of inhibition was far less than that of indomethacin. In addition, oroxylin A, baicalein and wogonin inhibited 12-lipoxygenase activity without affecting cyclooxygenase, which suggested that 5,6,7- or 5,7,8-trisubstitutions of A-ring of flavone gave favorable results. The IC50 values of oroxylin A and NDGA against 12-lipoxygenase were found to be 100 and 1.5 uM, respectively.
Lipoxygenase might be associated with seed deterioration by catalyzing the incorporation of molecular oxygen into fatty acids and generating free radicals. This study was performed to determine whether seed lipoxygenase activity would alter soybean seed longevity. In this study, germination percentage of lipoxygenase-lacking cultivar Jinpumkong2 (lx1lx1lx2lx2lx3lx3) was lower than that of Taekwangkong (Lx1Lx1Lx2Lx2Lx3Lx3). Segregation ratio for the three lipoxygenase isozymes of the F2-derived from the cross between Taekwangkong and Jinpumkong2 was fitted to 9 (Lx1Lx2Lx3) : 3 (Lx1Lx2lx3) : 3 (lxllx2Lx3) : 1 (lx1lx2lx3), suggesting the tight linkage between the Lx1 and Lx2 loci. Germination percentages varied widely but not differed among lipoxygenase isozyme types of F$_3$ seeds before and after accelerated aging. Seed coat of Jinpumkong2 was damaged severely following accelerated aging, whereas that of Taekwangkong was not. Thus, seed of lipoxygenase-lacking soybean cultivar, Jinpumkong2 showed greater deterioration compared with that of the normal Taekwangkong. However, the presence or absence of lipoxygenase activity had no effect on soybean germination.
냉동 단옥수수에서 발생하는 이취와 lipoxygenase 역가간의 관계를 규명하기 위하려 여러 가지 시험이 수행되었다. 수확직후 단옥수수의 lipoxygenase 역가는 전체의 약 60%가 배아부분에 있는 것으로 나타났다. 자숙하지 않은 채 단옥수수를 냉동 저장했을 때 저장중에 이취가 발생되었으며, 이취가 발생된 단옥수수의 flavor profilerk가장 중요한 변화는 대조구에 비하여 $4{\sim}5$배 높게 나타난 hexanal peak였다. 살균 처리한 단옥수수에 lipoxygenase를 단독 또는 다른 효소와 혼합하여 첨가한 처리구에서 높은 hexanal peak가 관찰되었는데, 이런점으로 미루어보아 이취가 발생된 단옥수수의 높은 hexanal peak는 리놀레산(그리고 기타 불포화 지방산)이 lipoxygenase의 촉매작용으로 산화된데 기인하는 것으로 여겨진다. Lipoxygenase의 역가와 리놀레산 함량분포를 근거로 관찰해 보면 이런 산화작용이 대부분 배아부분에서 일어난다고 할 수 있겠다. 냉동 저장한 대공에 붙은 단옥수수(corn-on-the-cob)의 관능시험결과와 배아부분의 hexanal peak간에는 유의성이 있는 상관관계가 있었으며, 이런 결과는 냉동 단옥수수의 이취발생여부를 객관적으로 측정하는 방법으로 hexanal peak를 사용할 수 있음을 말해준다.
혹미의 취반과정 중 lipoxygenase 작용에 의해 생성되는 휘발성 향미 성분의 분석을 위한 기초 자료를 제공하기 위해 진도산 흑미의 lipoxygenase activity를 비색법을 이용하여 측정하였다. 20-60% 포화농도의 ammonium sulfate를 첨가하여 활성을 비교한 결과 30% 포화농도에서 23.9 unit/mg으로 가장 높은 활성을 나타내었다. pH 6.0-9.0에서 조효소액의 활성을 측정한 결과 pH 7.0에서 24.97 unit/mg 으로 가장 높게 나타났으며 0.05-0.8 mM의 linoleic acid를 기질로하여 활성을 측정한 후 Lineweaver-Burk plotting으로 해석하여 속도상수 Vmax와 Km을 구한 결과 각각 53.85 unit/mg과 0.21 mM로 나타났다. 저장온도 -4$0^{\circ}C$, 4$^{\circ}C$, $25^{\circ}C$에서 저장하며 활성을 측정한 결과 -4$0^{\circ}C$에서 저장 3일 후 활성이 62%까지 떨어졌으며 $25^{\circ}C$ 저장의 경우에는 저장 4시간 이후로는 활성을 나타내지 않았다. Microwave로 0-100초간 가열처리 후 활성을 측정한 결과 100초간 가열 하였을 때 대조구에 비해 3.25%의 활성만을 나타내었다. 따라서 진도산 흑미의 lipoxygenase activity는 pH 7.0, ammonium sulfate 30% 포화농도, 기질의 농도 0.21 mM에서 측정하는 것이 가장 적합하며 microwave heating 처리에 의해 효소를 불활성화 할 수 있는 것으로 생각되었다.
오이의 향을 결정짓는 휘발성 물질을 형성하는데 연관된 lipoxygenase와 hydroperoxide lyase는 저장 기간, 기질 용액의 pH, NaCl 농도와 온도 변화에 따른 활성을 비교 검토시 매우 유사함이 관찰되었는데, 이는 좋은 오이 향을 최대화하고 유지 보존하는 것이 거의 비슷한 조건이나 환경 안에서 가능함을 시사한다. Hydroperoxide lyase 활성은 pH 5.0일 때 최대치를 보여 주었고, lipoxygenase는 pH 5.5에서 최대 활성을 나타내었다. Hydroperoxide lyase와 lipoxygenase 활성은 $40^{\circ}C{\sim}50^{\circ}C$ 사이에서 안정하였으며, $60^{\circ}C$에서 5분 유지 후 결과는 효소 활성이 약 65%로 감소되었고, 그 이상의 온도에서는 활성도가 급격하게 감소하였다. Lipoxygenase의 활성은 동일 온도에서 비슷한 특성을 나타내었으나 높은 온도에서도 약 3% 정도의 활성을 유지하였다. 그러나 hydroperoxide lyase의 경우에는 높은 온도에서 수분 안에 아무런 활성도 보이지 않음을 알 수 있다. 두 효소의 최대 활성 NaCl 농도는 0.2 M이고, NaCl을 0.2 M까지 첨가시 오히려 NaCl이 없을 때보다 높은 활성을 보였으며 이는 NaCl이 두 효소의 활성을 자극시킴을 보여준다.
토양으로 부터 분리한 lipoxygenase inhibitor 생산균주 Penicillium sp.를 배양하여, 배양액으로 부터 저해물질을 분리, 정제하였다. 배양액을 여과한 후 원심상등액을 농축하고, ethanol 침전에 의해 불순물을 제거하였다. Ethanol은 감압농축기로 제가한 후 Dowex 50W, Sephadex G-25, silica gel column 및 HPLC 등으로 single peak를 나타낼때까지 정제하였다. 정제된 본 저해제는 산성 영역에서 비교적 안정하였으며, 열 안정성이 특히 우수하여 $100^{\circ}C$ 2시간의 가열에 활성이 그대로 유지되었다. 분자량은 약 270으로 측정되었으며, $220^{\circ}C~230^{\circ}C$ 부근에서 용융되지 않고 decomposition 되는 성질을 나타내었다. 저해제는 lipoxygenase와 complex를 형성하여 효소를 효율적으로 저해하였다.
The lipoxygenase was purified 35 fold to homogeneity from the Korean red potato by an ammonium sulfate precipitation and DEAE-cellulose column chromatography. The simple purification method is useful for the preparation of pure lipoxygenase. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 38,000 by SDS-polyacrylamide gel electrophoreses and Sepharose 6B column chromatography. The purified enzyme with 2 M $(NH_4)_2SO_4$ in a potassium phosphate buffer, pH 7.0, was very stable for 5 months at $-20^{\circ}C$. Because the purified lipoxygenase is very stable, it could be useful for the screening of a lipoxygenase inhibitor. The optimal pH and temperature for lipoxygenase purified from the red potato were found to be pH 9.0. and $30^{\circ}C$, respectively. The Km and Vmax values for linoleic acid of the lipoxygenase purified from the red potato were $48\;{\mu}M$ and $0.03\;{\mu}M$ per minute per milligram of protein, respectively. The enzyme was insensitive to the metal chelating agents tested (2 mM KCN, 1 and 10mM EDTA, and 1 mM $NaN_3$), but was inhibited by several divalent cations, such as $Cu^{++}$, $Co^{++}$ and $Ni^{++}$. The essential amino acids that were involved in the catalytic mechanism of the 5-lipoxygenase from the Korean red potato were determined by chemical modification studies. The catalytic activity of lipoxygenase from the red potato was seriously reduced after treatment with a diethylpyrocarbonate (DEPC) modifying histidine residue and Woodward's reagent (WRK) modifying aspartic/glutamic acid. The inactivation reaction of DEPC (WRK) processed in the form of pseudo-first-order kinetics. The double-logarithmic plot of the observed pseudo-first-order rate constant against the modifier concentration yielded a reaction order 2, indicating that two histidine residues (carboxylic acids) were essential for the lipoxygenase activity from the red potato. The linoleic acid protected the enzyme against inactivation by DEPC(WRK), revealing that histidine and carboxylic amino acids residues were present at the substrate binding site of the enzyme molecules.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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