• 한국식품영양과학회지
• /
• 제22권4호
• /
• pp.494-499
• /
• 1993

렉틴투여 마우스의 소장을 고정절편으로 해서, HE 염색한 후 광학현미경관찰 및 조직을 반전고정해서 주사형전자현미경관찰을 하여, 소장점막의 미융모막의 변화를 대조군과 비교했다. 그 결과 소장융모의 팽윤, 단평화, 소장벽의 박약화, 상피세포의 밀도화 및 흐트러짐 등이 관찰되었다. 즉 렉틴이 정상적인 생체기능을 방해한다는 의미에서의 독활성이 있다는 것은, 소장조직에의 영양소흡수부전이 하나의 요인이 됨을 알 수 있다.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제22권4호
• /
• pp.489-493
• /
• 1993

렉틴의 항영양작용기구 해명의 하나로서 마우스 반전소장에의 흡착양상을, $^3$H로 레벨한 렉틴을 가지고, 방사활성을 측정했다. 그 결과, 소장부위에 의한 흡착량은 유의차가 없었고, 흡착포화시간은 60분간 37$^{\circ}C$에서, 흡착량은 8.6$\times$$10^{7}$ 1mg intestine이 되고, 렉틴이 소장세포와 반응해서, 여러 가지 항영양작용을 유도한다고 생각된다. $^3$H 레벨한 렉틴 농도가 높아짐에 따라 흡착량은 크게되고, 2mg/$m\ell$에서 거의 포화에 달했다. pH7부근에서 흡착량이 제일 크고, 생체내에서의 소장은 렉틴이 가장 흡착되기 쉬운 상태임을 알 수 있었으며 저해인자는 fetuin과 EDTA이었다.

• 한국어업기술학회:학술대회논문집
• /
• 한국어업기술학회 2000년도 춘계수산관련학회 공동학술대회발표요지집
• /
• pp.530-530
• /
• 2000

The host defense system or immune system of all modern animals has their roots in very ancient organisms. After analyzing literature data concerning properties of invertebrates and vertebrates lectins we suggest that mechanism of mannans recognition may exist in marine invertebrates, as a universal mechanism for homeostasis maintenance and host defense, and mannan-binding lectins family of vertebrates has ancient precursor, as was shown for another S-type lectins family. We carried out the screening of mannan-binding type lectin among different species of echinoderms inhabiting in Piter the Grate Bay, the sea of Japan. As a result, the C-type lectins (SJL-32) specific for high mannose glycans was isolated from the coelomic plasma of the sea cucumbers Stichopus japonicus by ion-exchange chromatography on a DEAE-Toyopearl 650M, affinity chromatography on a mannan-Sepharose 6B and gel filtration on a Sephacryl S-200. SJL-32 is homodimer with molecular mass about 32 kDa on SDS-PAGE under non-reducing conditions. Protein part of the lectin has high conteins Asn, Glu, Ser. Hemagglutination of trypsin-treated O blood group human erythrocytes by SJL-32 was competitively inhibited by high-branched -D-mannan composed of -1,2 and -1,6 linked D-mannopyranose residues. In contrast, a variety of mono-, oligo-, and polysaccharides composed of residues of galactose and fucose showed absence or little inhibitory activities. The lectin activity strong depends on Ca2+ concentration, temperature and pH. Monospecific polyclonal antibodies were obtained to the lectin. As was shown by ELISA assay, antibodies to SJL-32 cross-reacted with human serum mannan-binding lectin. This data allows making conclusion about common antigenic determinants and structural homology of both lectins. In our opinion, SJL-32 belongs to evolutionary high conservative mannan-binding lectins (MBLs) family and takes part in the host defense against pathogenic microorganisms.

• Journal of Pharmaceutical Investigation
• /
• 제22권2호
• /
• pp.155-161
• /
• 1992

Although glycosylated liposomes have attracted much attention as targeting delivery systems (DDS) of drugs to specific organs which have glycoside receptors, physical instability of liposomes greatly limits their practical application. In this case, proliposomes might be a potential answer to solve this problem. Utilizing the proliposomes as tageting DDS has been a goal of our series of works; we have tried to develop DDS which form liposomes uppon adding water and can deliver drugs to specific target organs/cells such as hepatocytes. In this paper, preparation of glycosylated liposomes and binding of the liposomes with lectin (agglutinin RCA 120) was studied. Asialoletuin (AF) was selected as a model compound which has galactose terminal and is favorable for binding with galactose receptor on the surface of hepatocytes. AF was obtained by splitting the terminal N-acetylneuraminic acid (NANA) of fetuin. Small unilamellar AF-liposomes were prepared by mixing aqueous solution of AF-palmitate with thin film of phosphatidyl choline and cholesterol (30:10 w/w) formed on the innersurface of the round bottomed flask. They were successively extruded through polycarbonate membranes (0.45 mm). Palmitoyl-AF not incorporated into the liposomal bilayer was separated from liposomes by a Sepharose 4B column equilibrated with 10 mM Tris-HCI buffered saline. Lectin (agglutinin RCA 120) was added to the suspension of AF-liposomes and incubated at $37^{\circ}C$ for 2 hr. After centrifugation, the unbound lectin in the supernatant was assayed for protein. The binding of the lectin to AF-liposomes (AF content 2.8 nmole) at $37^{\circ}C$ was linear at least upto 35 mg of lectin indicating high affinity association of the lectin to AF molecules of the liposomes.

• Fisheries and Aquatic Sciences
• /
• 제3권2호
• /
• pp.83-87
• /
• 2000

We have investigated lectin binding patterns in order to apply binding records of previous laboratory experiments to field settings before the first ourbreaks of harmful algal bloom (HAB). Although cells were grown under different conditions, the binding patterns were the same as in the control. In addition, culture days was not associated with the binding patterns, when compared with the control. In nature, this results suggest that ECA, HPA and WGA lectin are able to discriminate between C. polykrikoides and G. impudicum, as well as ECA and SBA have a capability as a tool for differentiating between C. polyrikoides and G. catenatum, although these species are closely similar under the light microscope fiexed with Lugol solution.

• 생명과학회지
• /
• 제19권2호
• /
• pp.284-288
• /
• 2009

선천성 면역은 숙주의 물리적 방어벽을 뚫고 침입하는 감염성 질병 원인균에 대항하는 첫 번째 방어로서 아주 중요한 역할을 한다. Mannose-binding lectin (MBL 또는 mannan-binding protein, MBP)은 혈청 내에 존재하는 면역성 단백질로서 감염 후 즉시 유발되는 acute phase response의 특정 단백질이다. MBL 단백질은 세균, 바이러스, 곰팡이, 기생충 등의 탄수화합물 구조에 결합하여 식균 작용을 돕거나 보체경로를 활성화 시킨다. MBL 단백질은 C-말단이 탄수화물을 인식하는 도메인이며, 연결 목 부위와 콜라겐 부위로 구성되어 있다. 혈청 내의 MBL 농도가 낮으면 높은 빈도로 면역결핍현상이 관찰된다고 알려져 있다. MBL 단백질의 기능과 유전에 대해 많은 연구가 되어져 왔으나 아직 MBL 단백질 복합체 등에 대한 연구는 많이 이루어져 있지 않다. 따라서 MBL 연구에 필수적인 MBL cDNA 제조와 재조합 단백질의 합성, 그리고 재조합 단백질을 항원으로 사용하여 polyclonal antibody를 생산한 연구 결과를 보고하는 바이다. 본 연구결과로 획득한 MBL cDNA, 재조합 단백질과 anti-MBL 항체는 앞으로의 MBL 연구에 절대적으로 필요한 도구가 될 것으로 생각된다.

• 생명과학회지
• /
• 제20권9호
• /
• pp.1420-1425
• /
• 2010

선천성 면역이란 감염성 질환에 대응하는 분자들의 네트워크가 반응하는 숙주의 첫 번째 방어 메카니즘이다. 간에서 만들어져 혈액에 존재하는 Mannose-binding lectin (MBL)은 선천성 면역에 관여하는 단백질군인 collectin에 속하는 분자로서 감염성 질병을 유발하는 다양한 세균, 바이러스, 효모, 곰팡이 및 원생동물의 표면에 존재하는 특징적인 당쇄를 인식한다. 이런 감염성 인자들의 표면에 드러난 당쇄의 공통적인 패턴을 MBL이 인식하여 자기(self)와 비자기(non-self)를 구분하기 때문에 MBL을 패턴 인식 분자(pattern recognition molecule)라고 한다. MBL은 MBL2 유전자에 의해 만들어지며, MBL2 유전형은 여러 가지 다형성(polymorphisms)이 있는 것으로 나타났다. MBL2 유전자의 변이는 상당히 많은 사람에서 나타나며, MBL 결여의 원인이다. MBL 결여는 감염성 질환에 대한 감수성을 증가시키므로, MBL의 유전적 변이와 임상적 중요성에 대해 많은 연구가 진행 되어져 왔다. 이 총설은 현재 우리가 알고 있는 MBL의 구조와 기능에 대해 전반적으로 논의하고자 한다.

• 생명과학회지
• /
• 제14권3호
• /
• pp.417-424
• /
• 2004

경골어류인 조피볼락, 용치놀래기, 송곳니베도라치 및 졸복 식도 점액세포의 복합당질 성상을 biotinylated lectin인 DBA, SBA, PNA, BSL-1, RCA-1, sWGA, UEA-1, LCA 및 Con A로 연구하였다. 조피볼락과 용치놀래기는 큰ㆍ중간 및 작은 점액세포가 섞여 있었고, 송곳니베도라치와 졸복은 중간 및 작은 점액세포들이 섞여 있었다. 식도 점액세포들의 lectin 결합양상도 어종에 따라 차이가 있었으며 조피볼락은 DBA, SBA, BSL-1, RCA-1 및 sWGA에, 용치 놀래기는 DBA, SBA, PNA 및 sWGA에, 송곳니베도라치는 SBA 및 sWGA에 각각 반응을 하였으며 졸복은 DBA, LCA 및 Con A를 제외한 모든 lectin에 반응하였다. 조피볼락의 모든 점액세포에는 DBA, SBA 및 sWGA가, 작은 점액세포에는 이 외에 BSL-1이 반응하였다. 용치놀래기의 큰 점액세포에서는 PNA가, 중간 점액세포에는 DBA, SBA 및 sWGA가, 작은 점액세포에는 DBA와 SBA가 반응하였다. 송곳니베도라치의 중간 점액세포에는 sWGA가, 작은 점액세포에는 SBA와 sWGA가 반응하였으며 졸복은 모든 점액세포에 SBA, PNA 및 RCA-1가, 중간 점액세포에는 이 외에 sWGA와 UEA-1이 반응하였다. 특히 조피볼락의 점액세포에서 DBA와 SBA의 양이 많고, 용치놀래기에서는 큰 점액세포에서 PNA 양이, 중간 및 작은 점액세포에서 SBA양이 많았으며, 졸복의 경우 중간 점액세포에서 SBA, PNA, sWGA 및 UEA-1의 양이, 작은 점액세포에서 RCA-1의 양이 많았다.

• Current Research on Agriculture and Life Sciences
• /
• 제15권
• /
• pp.25-32
• /
• 1997

근류균과 두과작물의 공생에서 숙주결합성을 조사하기 위하여 대두 종자 및 및 유근으로부터 분리한 lectin과 근류균의 표피다당과의 결합성을 확인한 결과는 다음과 같다. 팔달, 백운 및 황금으로부터 분리한 종자선을 형성하였다. 대두 종자 lectin 및 뿌리추출물은 R. japonicum및 B. japonicum과 결합하였고 R. viceae와는 결합 하지 않았으며 완두의 lectin은 R. viceae와 결합하였으나 R. japonicum및 B. japonicum과는 결합 하지 않았다. B. japonicum과 R. viceae로 부터 분리한 세포표피 다당의 겔 여과한 결과 두개의 분획으로 각각 나타났다. B. japonicum으로 부터 분리한 표피다당은 대두의 종자 lectin과 결합하였으나 R. viceae로 부터 분리한 표피다당은 대두 lectin과 결합하지 않았다. 이상의 결과로 부터 근류균이 숙주세포와 결합할 때 숙주를 인식하는 초기 단계에서 lectin이 관여함을 추론할 수 있고 이것이 상호접종군을 형성하는데 매개역할을 하는 것으로 추정할 수 있었다.

• 대한수의학회지
• /
• 제36권3호
• /
• pp.531-539
• /
• 1996

The lectin-binding patterns in the testis of the sexually matured Jindo dog were investigated to study the distribution of glycoconjugates in the seminiferous tubule under light and transmission electron microscopy. Positive reactions to Wheat germ agglutinin(WGA) and Dolichos biflorus agglutinin (DBA) were observed in the Sertoli cell and in the residual body of spermatid with a stronger reaction in the Sertoli cell to the lectins than in the residual body. Strong reactions to Soybean agglutinin(SBA) and Peanut agglutinin(PNA) were observed in the acrosome vesicles of the Golgi- and cap-phase spermatid, while a moderate reaction was observed in the acrosome-phase, maturation-phase spermatid and the residual body. The acrosome area of the spermatid reacted intensively to Griffonia simplicifolia agglutinin( GS-I) when the cell was in the acrosome-phase and maturation-phase, and the same reaction to the GS-I was observed in the residual body. However, the seminiferous tubule did not react to Ulex europeus agglutinin I(UEA-I). The gold-labelling of the Sertoli cells with DBA resulted in positive reactions of the Sertoli cell column and processes when observed under the electron microscopy, while the Golgi-, cap- and acrosome-phase spermatids reacted positively to SBA in the peripheral low-dense area of the acrosome vesicle of spermatid. Based on these results, we concluded that differences in the lectin-binding pattern of the seminiferous tubules were recognized in the Jindo dog compared to other animals.