• 펄프종이기술
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• 제35권5호
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• pp.80-86
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• 2003

The wood-degrading fungus Trichophyton sp. LKY-7 (T. LKY-7) was immobilized in ca-alginate beads for laccase production and PCP bioremediation. The immobilized T. LKY-7 enabled the repeated use of this fungus for laccase production and produced high amount of laccase throughout 5 cycles incubation. As a laccase inducer. oak wood meal (Quercus variabilis) seemed to be effective laccase inducer for T. LKY-7, and the optimum addition amount was 1％ (W/W) in glucose-peptone medium. Bioremediation of pentachlorophenol by the immobilized T. LKY-7 reached an efficency of up to 90％ without toxic inhibition. The immobilized T. LKY-7 might thus be applicable for semicontinuous laccase production and bioremediation to serve inoculum for reactor system.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제13권1호
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• pp.65-70
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• 1985

The production media, partial purification and the enzymatic characteristics of laccase from Pleurotus ostreatus were investigated. Among various media tried the double strength onion media showed much higher production of laccase compared to glucose and/or CMC added media. The laccase from Pleurotus ostreatus has the optimum pH of 5.94 for the activity and appears to be stable at relatively broad pH spectrum (4.7-8.7). The experiments on the temperature stability shows that above 90% activity could be preserved after holding at $30^{\circ}C$ for 40 min., 60% activity was remained after 40 min. at $50^{\circ}C$. The Km value of the laccase from Pleurotus ostreatus was estimated to be 3.209mM and the molecular weight of laccase was estimated to be 55,000 by SDS-Polyacrylamide gel electrophoresis.

• 펄프종이기술
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• 제34권2호
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• pp.67-72
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• 2002

The two stage laccase-assisted delignification process led to significant lignin removal in the non-pressurized treatments. It is clearly shown that an alkaline extraction prior to the second laccase treatment significantly increased the overall delignification by ∼15%. This is in line with the contention that the residual lignin has undergone structural changes during the alkaline extraction, and the resulting modified structures are susceptible to the laccase oxidation. In phenolic hydroxyl group, the pre- methylated sample was very responsive to the delignification process. The phenolic hydroxyl groups could be increased during side chain cleavage catalyzed by laccase. This finding demonstrates that the delignification oi etherified structures is an important reaction in the delignificaton by laccase.

• 한국펄프종이공학회:학술대회논문집
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• 한국펄프종이공학회 2003년도 춘계학술발표논문집
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• pp.180-187
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• 2003

The lignin-degrading fungus Trichophyton sp. LKY-7 was immobilized in ca-alginate beads for laccase production and PCP remediation. The immobilized Trichopphyton sp. LKY-7 enabled the repeated use of this fungus for laccase production and produced high amount of laccase throughout 5 cycles incubation. As a laccase inducer oak wood meal(Quercus variabilis) seemed to be effective laccase inducer for Trichophyton sp. LKY-7, and the optimum addition amount was 1%(W/W) in glucose-peptone medium. Biotransformation of pentachlorophenol by immobilized Trichophyton sp. LKY-7 reached an efficency of up to 90% without toxic inhibition. Immobilized Trichophyton sp. LKY-7 might thus be applicable for semicontinuous laccase production and bioremediation to serve inoculum for reactor system.

• 펄프종이기술
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• 제29권4호
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• pp.64-72
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• 1997

백색부후균에 의한 리그닌의 분해양상을 검토하기 위해 리그닌 분해능이 우수하고 laccase활성이 높은 LKY-7 및 C. versicolor-13 균주와 manganese peroxidase 활성은 비교적 높으나 laccase활성이 전혀 나타나지 않는 LSK-27 균주로 lignosulfonate를 처리하였다. LKY-7 과 C. versicolor-13 균주에서는 lignosulfonate의 중합화 현상이 관찰되었으며 중합화는 laccase 활성 과 비례하는 것으로 나타났다. LSK-27 균주에서는 lignosulfonate의 고분자 영역이 분해되면서 탈중합화가 일어났으며 리그닌 분해 효소로는 manganese peroxidase만 검출되었다. 보조기질로 glucose를 첨가한 결과, LKY-7 균주에서는 laccase 활정이 각소하면서 중합화 현상이 어느 정도 감소하였으나 C. versicolor-13 균주는 laccase 활성의 증가와 함께 중합화도 촉진되는 것으로 나타났다. 또한 LSK-27 균주에서도 glucose 첨가에 의해 manganese peroxidase 활성이 증가되면서 lignosulfonate의 중합화가 관찰되었다. lignosulfonate 중합화에는 laccase 뿐만 아니라 manganese peroxidase도 관여하며 보조기질로서 탄소원의 종류도 영향을 미칠것으로 검토되었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제14권2호
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• pp.139-143
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• 1986

The production media and enzymatic characteristics of laccase from Ganoderma lucidum was investigated. Potato dextrose yeast extract media was proved to be the best for laccase production. The enzyme has optimum pH of 6.45km value of 6.71 mM and appeared to be stable at wide pH range. The enzyme was inactivated partially by methanol and ethanol and totally by sodium azide but not at all by acetone. Also the enzyme purification was performed and the data is given.

• Journal of the Korean Wood Science and Technology
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• 제48권3호
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• pp.326-344
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• 2020

옻칠의 건조속도를 향상시키기 위해 Laccase를 적용하여 효소첨가제로써의 가능성을 확인하고자 하였다. 옻칠의 Laccase와 부후균의 Laccase를 적용한 경우 국내산과 중국산 모두 건조시간이 단축되었다. Laccase를 적용한 시험편 모두 건조시작 60분 안에 지촉건조가 이루어졌으며, Laccase의 함량비율이 높아질수록 건조속도가 향상되었다. 또한 국내산 옻칠과 중국산 옻칠의 경화건조시간의 차이는 있지만 온도 20 ± 2 ℃, 습도 55-60 %의 상온에서도 경화건조가 이루어지는 것이 확인되었다. 건조된 시험편의 도막분석 결과, 우루시올 대비 Laccase 함량비율이 5:1일 때 건조속도가 향상되었으며, 색차와 밀착력의 차이가 없고 도막이 안정적임을 확인하였다. Laccase를 적용한 경우 국내산과 중국산 옻칠의 광택도가 모두 감소되는 양상이 관찰되었으나 이외 FT-IR과 Py-GC/MS의 분석결과 물성에 영향을 미치는 정도의 성분변화는 나타나지 않아 첨가제로써의 적용 가능성을 확인하였다.

• 미생물학회지
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• 제52권3호
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• pp.249-253
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• 2016

먹물버섯의 하나인 Coprinellus congregatus는 생활사 동안 여러 종의 laccase 효소를 생성한다. 균사 끝 효소와 버섯시원체 효소 및 sclerotium (균핵) 효소들은 모두 이 균의 분화와 관련되었다. 이핵체 균사를 산성 액체배지(pH 4.0-4.5)에 접종하면 새로운 laccase가 합성되어 분비된다. 이 laccase 유전자의 프로모터의 어느 부분이 산 충격의 신호에 관련된 단백질이 결합하는가 분석하기 위하여 녹색형광단백질(green fluorescent protein, GFP) 유전자를 laccase 프로모터 2.0 kb 다음에 연결하고, 이를 형질전환 벡터인 pBARGEM7-1에 삽입함으로써 발현벡터를 구축하였다. 이 promoter-GFP 조합의 5'-region부터 차례로 제거한 짧은 길이의 이 발현벡터를 먹물버섯 교배형 a1균과 a2균에 형질전환 방법으로 도입시키고 phosphinothricin 저항성으로 형질전환체들을 선발하였다. 선발된 형질전환체 a1 (a1TF)과 a2 (a2TF)를 서로 교배하여 동형접합(homozygotic) 이핵체 형질전환체를 만들었다. 이들을 산성 액체배지에서 36시간 배양하고 균체를 모아 confocal microscope를 사용하여 형광을 분석하였다. Laccase 유전자의 전체 프로모터(2.0 kb)를 가진 발현벡터(F0-GFP)를 도입한 동형접합 형질전환체에서는 형광을 보였으나, 그 보다 짧은 길이(1.29 kb 이하)의 프로모터를 가진 형질전환체에서는 형광이 나타나지 않았다. 이 결과에 근거하여 먹물버섯의 산 충격에 대한 신호를 받는 부위가 laccase 유전자 프로모터의 -2.0 kb ~ -1.29 kb 사이에 있을 것으로 추정한다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제25권8호
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• pp.1361-1370
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• 2015

A blue laccase was purified from a white rot fungus of Trametes trogii, which was a monomeric protein of 64 kDa as determined by SDS-PAGE. The enzyme acted optimally at a pH of 2.2 to 4.5 and a temperature of 70℃ and showed high thermal stability, with a half-life of 1.6 h at 60℃. A broad range of substrates, including the non-phenolic azo dye methyl red, was oxidized by the laccase, and the laccase exhibited high affinity towards ABTS and syringaldazine. Moreover, the laccase was fairly metal-tolerant. A high-molecular-weight kraft lignin was effectively polymerized by the laccase, with a maximum of 6.4-fold increase in weight-average molecular weight, as demonstrated by gel permeation chromatography. Notable structural changes in the polymerized lignin were detected by Fourier transform infrared spectroscopy and ¹H NMR spectroscopy. This revealed an increase in condensed structures as well as carbonyl and aliphatic hydroxyl groups. Simultaneously, phenolic hydroxyl and methoxy groups decreased. These results suggested the potential use of the laccase in lignin modification.

• 미생물학회지
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• 제36권3호
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• pp.192-195
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• 2000

백색부후균류 laccase의 아미노 말단과 카복시 말단에 잘 보존된 구리결합부위를 암 호화하는 DNA 염기서열과 상보적인 primer를 이용하여 백색부후균의 일종인 영지버섯 Gandoderma lucidum에서 laccase 유전자 단편을 분리하였다. PCR 로 증폭하여 클로닝한 1.6 Kb DNA 절편의 염기 서열을 결정하여 분석하였다. 이 DNA에는 7개의 인트론이 존재 하였으며 엑손의 염기서열과 이로부터 추정된 아미노산 서열은 Tranmetes villosa laccase(lccl)와 각각 47%, 79% 동일하였다. 기타 다른 백색부후균류의 laccase 아미노산 서 열과는 66~78% 동일하였다.