A mannanase gene was cloned into Escherichia coli from Cellulosimicrobium sp. YB-43, which had been found to produce two kinds of mannanase, and sequenced completely. This mannanase gene, designated manB, consisted of 1,284 nucleotides encoding a polypeptide of 427 amino acid residues. Based on the deduced amino acid sequence, the ManB was identified to be a modular enzyme including two carbohydrate binding domains besides the catalytic domain, which was highly homologous to mannanases belonging to the glycosyl hydrolase family 5. The N-terminal amino acid sequence of ManB, purified from a cell-free extract of the recombinant E. coli carrying a Cellulosimicrobium sp. YB-43 manB gene, has been determined as QGASAASDG, which was correctly corresponding to signal peptide predicted by SignalP4.1 server for Gram-negative bacteria. The purified ManB had a pH optimum for its activity at pH 6.5~7.0 and a temperature optimum at $55^{\circ}C$. The enzyme was active on locust bean gum (LBG), konjac and guar gum, while it did not exhibit activity towards carboxymethylcellulose, xylan, starch, and para-nitrophenyl-${\beta}$-mannopyranoside. The activity of enzyme was inhibited very slightly by $Mg^{2+}$, $K^+$, and $Na^+$, and significantly inhibited by $Cu^{2+}$, $Zn^{2+}$, $Mn^{2+}$, and SDS. The enzyme could hydrolyze mannooligosaccharides larger than mannobiose, which was the most predominant product resulting from the ManB hydrolysis for mannooligosaccharides and LBG.
Elephant food(Amorphophallus konjac K.) have been utilized its tubers in workedmaterials for a health and diet food. The author supposed that it was increased the area of cultivation and demand. This experiments were conducted to select the proper covering material during winter in order to increase yield of tubers and decrease input by 2 year's continuous cultivation, also to verified ability of seed germination and to measured efficiency of photosynthesis of plant. The proper covering materials for wintering were rice straw and rice hull. These materials were covered at 5 cm thick and at field was promoted according to emergence appearing after winter. The yields were 5,790kg /10a at 4,730kg /10a, respectively. Yield increase was 120% and 80% than that of control. The seeds collected at August 22 were germinated about 84 percent, and it was not necessary to treatment of low temperature or germination-accelerated chemicals. The widest leaf area was ranged $1,218-1,438cm^2$ at October 20 and was varied. The efficiency of photosynthesis was highest at 65-95 days after leaf emergence. The line of broad leaf and high photosynthetic efficiency per unit area was greater compare with yield. Therefore, it was supposed that these characteristics will use a marker for selection for high-yielding lines.
Amna, Kashif Shaheen;Park, So Yeon;Choi, Min;Kim, Sang Yeon;Yoo, Ah Young;Park, Jae Kweon
Journal of Marine Bioscience and Biotechnology
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v.10
no.1
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pp.9-17
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2018
The aim of this study is to elucidate the biochemical properties of manno-oligosaccharides (MOS) hydrolyzed by extracellular enzyme of Bacillus N3. We strived to characterize the biochemical properties of MOS since N3 can effectively hydrolyzed natural polymannans such as galactomannan (GM) and konjac (glucomannan, KM), respectively. The hydrolysis of GM and KM was applied by the strain N3 in terms of reducing sugars and the highest production of reducing sugars was estimated to be about 750 mg/L and 370 mg/L respectively, which were quantified after 7 days of cultivation in the presence of both substrates. Hydrolysates derived from the hydrolysis of KM showed the significant antioxidant activity based on DPPH and ABTS radical scavenging activity with increasing of tyrosinase inhibitory activity. On the other hand, hydrolysates derived from the hydrolysis of GM showed only ABTS radical scavenging activity without showing significant changes on tyrosinase inhibitory activity. Our data suggest that those biological characteristics may be depend on the primary structure and the size of MOS, which may be useful as potent additives for diet foods.
This study was performed to develop low-fat/reduced-salt sausages (LFRSS; <3% fat and <1.5% salt) containing milk protein (whey protein concentrate, WPC, or sodium caseinate, SC) that showed the similar cooking yield and textural characteristics to those of regular-fat/salt sausage control (RFC; 20% fat and 1.5% salt) or low-fat sausage control (LFC; <3% fat and 1.5% salt). Low-fat sausages (LFS) were formulated with a 2.5% fat replacer (konjac flour:carrageenan:soy protein isolate=1:1:3) and various salt levels (0.75, 1.0, 1.25, and 1.5%). LFS had differences in color and expressible moisture (EM, %) values as compared to those of RFC. A minimum salt level of 1% and addition of nonmeat proteins were required to manufacture LFRSS that have similar characteristics to those of RFC. However, LFS with 2% milk proteins reduced the hardness and gumminess as compared to LFC. These results indicated that 1% milk protein in combined with 1% salt was a proper level for manufacturing of LFRSS.
This research was performed to understand physiological and ecological characterisities and to de stable production by the way of the establishment of cultivation in elephant food. The results of the investigation of developmental characterisitics, leaf area, photosynthetic ability, chloroplast content for collective varieties are as follows. In the ecological characterisrics for five varieties of elephant food collected from domestic and foreign countries, appearance days for Japanese collective varieties was 60 days, which was two days earlier than domestic collective variety, Jechon collective variety. In appearance rate, Japanese collective variety was 90%, which was higher than Kumsan collective variety, 85%. In the development and yield of the ground portion, Japanese variety was the highest during all developmental period follwed by Chinese and Jechon collective varieties. The larger leaf area, the higher photosynthesis was found. In the amount of chlorophyll content, the higher intercepting light rate, the higher chlorophyll amount was found, which was 30, 50, 70% higher amount than non intercepting light rate.
Park, Dong-Ju;Lee, Yong-Suk;Chang, Jie;Fang, Shu-Jun;Choi, Yong-Lark
Journal of Microbiology and Biotechnology
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v.23
no.3
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pp.397-404
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2013
Paenibacillus xylanilyticus KJ-03 was isolated from soil samples obtained from a field with Amorphophallus konjac plants. A gene encoding xylanase was isolated from KJ-03 and cloned using a fosmid library. The xynA gene encodes xylanase; it consists of 1,035 bp and encodes 345 amino acids. The amino acid sequence deduced from the P. xylanilyticus KJ-03 xylanase showed 81% and 69% identities with those deduced from the P. polymyxa E681 and Paenibacillus sp. HPL-001 xylanases, respectively. The xynA gene comprises a single domain, consisting of a catalytic domain of the glycosyl hydrolase (GH) 10 family. The xynA gene was expressed in Escherichia coli BL21 (trxB), and the recombinant xylanase was purified by Niaffinity chromatography. The purified xylanase showed optimum activity with birchwood xylan as a substrate at $40^{\circ}C$ and pH 7.4. Treatment with $Mg^{2+}$ and $Li^+$ showed a slight decrease in XynA activity; however, treatment with 5 mM $Cu^{2+}$ completely inhibited its activity. The results of the thin layer chromatography analysis indicated that the major hydrolysis product was xylobiose and small amounts of xylose and xylotriose. XynA showed increased activity with oat spelt xylan and birchwood xylan, but showed only slight activity with locust bean gum.
A Bacillus strain capable of hydrolyzing locust bean gum was isolated as a producer of extracellular mannanase by way of an enrichment culture in an acidic medium from homemade soybean pastes. The isolate YB-1401 showed a biochemical identity of 61.1% with Brevibacillus laterosporus, while the nucleotide sequence of its 16S rDNA had the highest similarity with that of Bacillus amyloliquefaciens. The mannanase productivity of the Bacillus sp. YB-1401 was drastically increased by mannans. Particularly, maximum mannanase productivity was reached at approximately 265 U/ml in LB medium supplemented with konjac glucomannan (4.0%). The mannanase was the most active at $55^{\circ}C$ and pH 5.5. Mannanase activity was completely maintained after pre-incubation at pH 3.5 to 11.0 for 1 h. The predominant products resulting from the mannanase hydrolysis were mannobiose and mannotriose for LBG, guar gum or mannooligosaccharides. A small amount of mannose was also detected in the hydrolyzates.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.46
no.8
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pp.965-970
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2017
The objective of this study was to evaluate the effects of gelatin type (powder vs. hydrated) with or without transglutaminase (TGase) on the physicochemical and textural properties of low-fat model sausages (LFS). Treatments included LFS (control), LFS with hydrated-gel form of gelatin (1%), and LFS with powder form of gelatin (1%). Yellowness values of LFS with any type of gelatin were higher than those without gelatin (P<0.05). Moisture content (%) of LFS containing powder form of gelatin (1%) was higher than those with hydrated-gel form of gelatin or control (P<0.05). Expressible moisture (EM, %) of LFS with hydrated-gel form of gelatin was lower than those with powder form of gelatin (P<0.05). Thus, sausages with hydrated-gel form of gelatin showed better functional properties as compared to those with powder form of gelatin. To elucidate the interaction between gelatin and TGase in meat product, five actual sausages were manufactured: reference [konjac flour (KF), carrageenan (CN), and soy protein isolate], control (KF and CN alone), TRT1 (KF and CN, TGase 1%), TRT2 (KF and CN, gelatin 1%), and TRT3 (KF and CN, TGase 1%+gelatin 1%). EM (%) of sausages with TGase alone was higher than those of other treatments (P<0.05). Most textural properties of TRT3 were higher than those of other treatments. Thus, TRT3 showed better functional properties than those with single addition. In conclusion, a combination of TGase and gelatin could be used to manufacture LFSs with improved functional and textural properties.
Four hundred and fifty tilapias ($6.77{\pm}0.23$ g) were assigned randomly to six groups to evaluate the feasibility of the tested antibacterial peptides (ABPs) and oligosaccharides as substitutes for antibiotics. The control group was fed with a commercial tilapia diet; other five groups were fed with the same commercial diet supplemented with konjac glucomannan (KGLM), cluster bean galactomannan (CBGAM), and three animal intestinal ABPs derived from chicken, pig and rabbit at 100 mg/kg respectively. After 21 days of feeding, growth, disease resistance, and in vivo anti-adherence were determined. Furthermore, the inhibitory effect of tested agents on adhesion of Aeromonas veronii biovar sobria (A.vbs) strain BJCP-5 to tilapia enteric epithelia in vitro was assessed by cell-ELISA system. As a result, the tested agents supplemented at 100 mg/kg show significant benefit to tilapia growth and disease resistance (p<0.05), and the benefit may be correlated with their interfering in the contact of bacteria with host mucosal surface. Although none of the tested agents did inhibit the growth of BJCP-5 in tryptic soy broth at $100{\mu}g/ml$, all of them did inhibit the adhesion of A.vbs to tilapia enteric epithelia in vivo and in vitro. In vitro mimic assays show that three ABPs at low concentrations of $25{\mu}g/ml$ and $2.5{\mu}g/ml$ have the reciprocal dose-dependent anti-adherence effect. The inhibition of ABPs may be correlated with a cation bridging and/or receptor-ligand binding, but not with hydrophobicity. The KGLM and CBGAM inhibited the adherence of BJCP-5 to tilapia enteric epithelia with dose-dependent manner in vitro, and this may be through altering bacterial hydrophobicity and interfering with receptor-ligand binding. Our results indicate that the anti-adherence of the tested ABPs and oligosaccharides may be one of the mechanisms in promoting tilapia growth and resistance to A.vbs.
A mannanase gene (man26B) was obtained from a sea bacterium, Paenibacillus sp. BME-14, through the constructed genomic library and inverse PCR. The gene of man26B had an open reading frame of 1,428 bp that encoded a peptide of 475- amino acid residues with a calculated molecular mass of 53 kDa. Man26B possessed two domains, a carbohydrate binding module (CBM) belonging to family 6 and a family 26 catalytic domain (CD) of glycosyl hydrolases, which showed the highest homology to Cel44C of P. polymyxa (60% identity). The optimum pH and temperature for enzymatic activity of Man26B were 4.5 and $60^{\circ}C$, respectively. The activity of Man26B was not affected by $Mg^{2+}$ and $Co^{2+}$, but was inhibited by $Hg^{2+},\;Ca^{2+},\;Cu^{2+},\;Mn^{2+},\;K^+,\;Na^+$, and $\beta$-mercaptoethanol, and slightly enhanced by $Pb^{2+}$ and $Zn^{2+}$. EDTA did not affect the activity of Man26B, which indicates that it does not require divalent ions to function. Man26B showed a high specific activity for LBG and konjac glucomannan, with $K_m,\;V_{max}$, and $k_{cat}$ values of 3.80 mg/ml, 91.70 ${\mu}mol$/min/mg protein, and 77.08/s, respectively, being observed when LBG was the substrate. Furthermore, deletion of the CBM6 domain increased the enzyme stability while enabling it to retain 80% and 60% of its initial activity after treatment at $80^{\circ}C$ and $90^{\circ}C$ for 30 min, respectively. This finding will be useful in industrial applications of Man26B, because of the harsh circumstances associated with such processes.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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