The iodine containing radiopharmaceuticals, Hippuran, L-Thyroxine, Triiodothyronine, Rose Bengal, RISA, MAA, Triolein, Oleic acid and sterilized iodide solution were prepared. The labelling yield was av. 100-70%. The exchange method, iodination method, and chloramine-T procedure for a low temperature iodination were adopted as the preparative procedures. The preparative procedures and pyrogen free test of products were described and the distribution activity of the products in this institute was reported.
Monoiodobromosulfophthalein-$^{131}$ I (MIBSP-$^{131}$ I), one of the useful radiopharmaceuticals for liver function studies, has been prepared by a simple isotope exchange between the MIBSP and the molecular iodine-$^{131}$ I in phosphate buffer, pH 5.3. The pooled cold MIBSP was prepared by a normal iodination of BSP using iodine monochloride, and separated from the iodination mixture by applying a Sephadex LH-20 chromatography. At 10$0^{\circ}C$, the exchange rate was so fast that the reaction could be terminated in 5 min to show upto 95% yield. The final product could be obtained simply by further heating for about 5 min in a boiling water bath in the presence of a small amount of hydrogen peroxide, and subsequent pH adjustment and membrane filtration.
Several approaches have been made to access the mechanism of fusion in chick myoblast in vitro. Lactoperoxidase-catalyzed iodination was applied to labell cell surface proteins during myogenesis. Quantitative as well as qualitative changes were observed in $^131$I surface components of prefusion and postfusion cells. Two proteins with a molecular weight of 165K and 93K daltons were observed to appear at the onset of fusion as compared to prefusion stage. At the same time, 245K dalton protein decreased whereas the low molecular weight proteins increased consistently. The decrease of high molecular weight proteins appears to be associated with the cell cycle of myoblast during differentiation. The increased appearance of low molecular weight proteins might be due to the proteolytic cleavage of the high molecular weight proteins. Examination of intracellulr cAMP levels during fusion has revealed that a large but transient increase in cAMP occurs before the onset of fusion. This result suggests a causal relationship between the increase of cAMP and the onset of fusion, and further, that differentiating myoblasts are synthronized to a high degree. During the course of myoblast differentiation, at least four lowe molecular weight proteins, which different from major surface proteins iodinated, were identifiable in the culture medium. These proteins could be ascribed to be released from the membrane by proteolytic cleavage of surface proteins in the course of myoblast fusion. The significance of cell surface alterations and the released proteins during the fusion, the involvement of cAMP in the onset of fusion and the possibility that fusion is promoted by external factor(s) are discussed.
The primary concern has been focused on the response and adaptation of mouse fibroblast tumor cells to heat-shock in the level of membrane surface proteins, using two labeling techniques, lactoperoxidase-catalyzed iodination and galactose oxidase-sodium borohydride. Cells arrested in $G_1$ phase exhibited the highest level of LETS protein and high molecular proteins than did cells passing through $G_1/S, S, G_2$ and M, and unsynchronized cells. Confluent cells were found to show an increase in 125K proteins and a decrease in 130K and 100K proteins selectively. The adaptation processes of tumor cells after heat-shock were observed. All the proteins above 80K were reduced immediately after heat-shock, whereas 70K protein increased markedly 24 hours after heat-shock. The 70K protein and high molecular proteins returned to normal level in 48 hours. The 70K protein was found to be trypsin-sensitive and was similarly labeled by galactose-oxidase as well as by lactoperoxidase. It was, therefore, concluded that 70K protein is glycoprotein located on the surface membrane and might be the HSP 70. Possible function of heat-shock protein on the surface membrane and the relation of this protein to differential heat-sensitivity of tumor cells are discussed.
$(-)-\beta-Narcotine$ (6), a phthalideisoquinoline alkaloid, was synthesized conveniently by the direct condensation of cotarnine (1) and iodomeconine (2) prepared by aromatic iodination using thallium trifluoroacetate/KI and by the successive reduction of resulting $iodo-{\beta}-narcotine$ (5) with aluminum amalgam. Its structure including a stereochemistry was confirmed by instrumental analyses. This synthetic alkaloid was degraded with ethyl chloroformate at room temperature to afford the chloro-carbamate 6b as a crystalline intermediate, which was unexpectedly converted into the carbinol 8 by exchange of Cl with OH of water contained in the solvents and the ethoxy-carbamate 9, probably because of ethanol added to chloroform as a solvent stabilizer during the purification by column chromatography.
The cis- and trans-diastereomers of the 7,8-dihydro-7-deazapurine derivatives were synthesized from the corresponding diastereomers of 4-tran5-cyano-2-methyl-3-phenyl-5-oxopyrrolidine (5), which were reduced from the 2-cis- and 2-tran5-diastereomers of 4-trans-cyano-2-hydroxymethyl-3-phenyl-5-oxopyrrolidine (2) via tosylation, iodination and following elimination respectively. The prepared cis- and ttans-diastereomers of 6-amino-2-mercapto-8-methyl-7-phenyl-7,8-dihydro-7(9H)-deazapurine (8) were transferred to the corresponding 2-methylthio-diastereomers 9 and following desulfurization with Raney-nickel leaded to the cis and trans-diastereomers of 6-amino-8-methyl-7-phenyl-7,8-dihydro-7(9H)-deazapurine (10), respectively. The synthesized 7-deazapurine derivatives were tested for their antibiotic activity by the serial two-fold dilution method.
Paik, I.K.;Chung, J.S.;An, M.S.;Um, J.S.;Namkung, H.
Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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v.4
no.1
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pp.47-57
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1991
Supplementation of iodine at the level of 3.5mg/kg reduced weight gain of the rats fed rapeseed oil meal (ROM) diets. Treatment of ROM with ammonia at the level of 2 or 4% tended to increase metabolizable energy value and availability of dry matter, crude protein and crude ash of ROM in the chicken. Potential goitrin level of ROM was reduced by ammoniation at 6% level, while the level of potential isothiocyanates was increased by ammoniation. Treatment of ROM with ammonia at the level of 3% and above reduced weight gain of the chickens fed treated ROMs. Weight of thyroid glands of the birds increased as the level of ammoniation of ROM increased. Supplementation of Avoparcin to the diets containing ROM improved weight gain and dressing percentage of the broiler chickens.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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