• Molecules and Cells
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• 제26권3호
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• pp.236-242
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• 2008

Invertase (${\beta}$-D-fructofuranosidase; EC 3.2.1.26) catalyzes the conversion of sucrose into glucose and fructose and is involved in an array of important processes, including phloem unloading, carbon partitioning, the response to pathogens, and the control of cell differentiation and development. Its importance may have caused the invertases to evolve into a multigene family whose members are regulated by a variety of different mechanisms, such as pH, sucrose levels, and inhibitor proteins. Although putative invertase inhibitors in the Arabidopsis genome are easy to locate, few studies have been conducted to elucidate their individual functions in vivo in plant growth and development because of their high redundancy. In this study we assessed the functional role of the putative invertase inhibitors in Arabidopsis by generating transgenic plants harboring a putative invertase inhibitor gene under the control of the CaMV35S promoter. A transgenic plant that expressed high levels of the putative invertase inhibitor transcript when grown under normal conditions was chosen for the current study. To our surprise, the stability of the invertase inhibitor transcripts was shown to be down-regulated by the phytohormone ABA (abscisic acid). It is well established that ABA enhances invertase activity in vivo but the underlying mechanisms are still poorly understood. Our results thus suggest that one way ABA regulates invertase activity is by down-regulating its inhibitor.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제17권4호
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• pp.313-320
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• 1989

세포내와 세포벽에 invertase가 존재하며 catabolite inhibition을 받지않고 세포외로 구성적으로 invertase를 생산하는 Rh. glutinis K-24를 공시균주로 선택하여 세포내와 세포벽 invertase를 정제한 후 정제효소의 효소화학적 성질을 밝혔다. 세포내 invertase는 DEAE-Sephadex A-50에 의한 Batchment, DEAE-Sephadex A-50 column chromatography, gel filtration on Sephadex G-200, isoelectric focusing 등의 조작에 의해 Disc 전기영동상 단일한 효소단백질까지 정제되었다. 세포벽 invertase는 B. pumilis에 의해 생산되는 세포벽 용해효소를 작용시켜 invertase를 용출 시킨 다음 DEAE-Sephadex A-50 column chromatography, gel filtration on Sephadex G-100의 조작에 의해 부분 정제하였다. 세포내와 세포벽 Invertase의 분자량은 각각 약 310,000과 67,000이었고 세포내 경우는 subunit 분자량이 약 70,000이었다. 세포내와 세포벽 효소의 반응 최적 pH와 온도는 모두 4.0와 6$0^{\circ}C$였으며 온도 안정성도 7$0^{\circ}C$까지 거의 비슷하게 나타났다. 그러나 Km값은 세포내 효소의 경우는 4.3x$10^{-3}$M이었고 세포벽 효소의 경우는 2.1x$10^{-2}$M이었다. 그외 Inhibitor에 대한 효소의 저해양식도 양효소에 비슷한 결과를 나타내었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제20권6호
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• pp.625-629
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• 1992

서로 다른 성접합형 A와 a를 가지는 Rhodosporidium toruloides가 생산하는 invertase를 조사한 결과, 접합형 A는 세포내, 세포벽 결합, 세포의 분비성 invertase의 3가지를 생산하였으나, 접합형 a는 세포외 invertase를 생산하지 않는 접합형 특이성이 있는 것을 알았다. 양 접합형 세포로부터 세포내 invertase를 부분정제하여 이들의 성질을 비교한 결과, 접합형 A세포 유래의 효소는 $Zn^{2+}$에 의하여 11의 활성 상승효과와Mn^{2+}$에 의한 42.2%의 감소를 보이는 반면, a세포 유래의 효소는 $Mn^{2+}$에 의한 15의 활성 감소만을 보였다. 효소 저해제의 효과에서 a세포의 invertase는 2-mercaptoethanol, sodium dodecyl sulfate, pheonl에만 약간 저해를 받을 뿐이었다. 이들 양 효소의 열안정성은 모두 $80^{\circ}C$ 이상에서 급격히 실활되는 양상을 보였으며 최적 온도가 $60^{\circ}C$로 둘다 비슷하였다. a세포 유래의 invertase는 pH 3에서 pH 10까지 넓은 pH의 범위에서 안정하며 최적 pH가 4.0인반면, A 세포의 invertase는 pH 3에서 pH 6까지 산성의 조건에서만 안정하였으며 최적 pH는 5.0으로 나타났다.그리고, A 세포와 atpvh 유래 invertase의 $K_m$값은 각각 $2.5{\times}10^3$M 과 $3.4{\times}10^3$M과 이였다.

• 한국광과학회:학술대회논문집
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• 한국광과학회 2006년도 정기총회 및 제13회 학술대회 논문 초록
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• pp.59-59
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• 2006

• 한국식물생명공학회:학술대회논문집
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• 한국식물생명공학회 2003년도 식물바이오벤처 페스티발
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• pp.146-146
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• 2003