• Nutritional Sciences
• /
• 제9권4호
• /
• pp.295-300
• /
• 2006

Iron bound to heme appears to be more bioavailable than iron salts. A clinical study was performed to investigate the absorption efficiency of heme-iron and iron-salt products available. Heme-iron and nonheme-iron supplements have become available in Korea. We performed iron absorption studies to compare the absorption of heme-iron polypeptide (HIP) products made from digested hemoglobin, produced in Korea (HIPk) and imported from Japan (HIj), with that of iron salts. In the study, 80 subjects were divided into 5 groups (n=56): placebo group; 12 mg glucose, HIPk group; 12 mg iron as HIPk, HIj group; 12 mg iron as HIj, iron-salt group 1; 12 mg of iron as ferrous aminoacetate, and iron-salt group 2; 100 mg iron as ferrous aminoacetate. Changes in serum iron levels were measured at 3 and 5 hours post ingestion. Absorption of iron in HIPk was higher compared to HIj, iron-salt or placebo. There was a significant inverse correlation between low serum iron levels $(<80{\mu}g/dl)$ and iron absorption from HIPk. These results demonstrated that HIPk was more bioavailable, even taken with a meal, and would have potential advantages over iron salt or HIj as an iron supplement. Our results indicate that heme-iron absorption is regulated by iron status through a heme receptor, whereas iron-salt absorption is unregulated.

• Applied Microscopy
• /
• 제41권4호
• /
• pp.229-234
• /
• 2011

식물세포 핵 내에 형성되는 여러 형태의 함유구조 특성 및 발달양상을 다양한 식물에서 조사하여 비교 논의하였다. 이들은 원시적인 양치식물에서부터 고도로 분화한 현화식물에 이르기까지 많은 식물군에서 발달하나, 종간에는 계통적학인 유연관계 없이 각각 독립적으로 나타난다. 핵 내 함유구조는 내부 미세구조 특징에 따라 부정형(amorphous), 결정형(crystalline), 섬유상(fibrillar), 판상 (lamellar), 미세관상 (tubular)의 5~6 유형으로 구분된다. 가장 흔한 유형은 결정형으로 수 마이크론에 이르는 비교적 커다란 구조를 이루며, 내부구조 간 격자거리는 약 10 nm로 배열되어 있다. 핵 함유구조들은 막으로 둘러싸이지 않고 막과는 무관하게 발달하며, 핵 기질 내 인과의 구조적, 기능적 연계성이 강하게 추정되고 있다. 핵 결정체 및 미세구조 형성에 대한 연구는 이들의 구조와 기능에 대하여 새로운 정보를 제공하나, 핵 결정체에 대한 3차원적 입체구조 분석과 이들 구조를 핵에서 분리시켜 연구할 분자생물학적, 생화학적인 실험법들이 요구되고 있다. 특히, 핵 결정의 3-D 입체구조를 재구현할 수 있는 HVEM 고압전자현미경 및 tomography에 의한 연속절편 연구는 이들 구조에 대한 심도 있는 정보를 제공할 것이다. 본 논문에서는 다양한 식물세포 내 핵에 발달하는 함유구조에 대하여 연구된 구조 및 기능 등을 연계하여 그 중요성을 종합적으로 논의하였다.

• 생명과학회지
• /
• 제15권3호
• /
• pp.415-422
• /
• 2005

Mycobacterium hovis BCG 균주에 transposon을 사용하여 mutagenesis를 수행함으로써 mutant library를 제조하였다. 이 mutant library를 screening하여 항결핵제인 PA-824에 내성을 갖는 mutant들을 얻었고, M. bovis wild type에서는 정상적으로 생성되는 coenzyme $F_{420}$이 대부분의 이들 mutant들에서는 생성되지 않는다는 것을 알게 되었다. 세포 추출액을 HPLC로 분석해본 결과, 그 중에서 한 mutant는 $F_{420}$은 생성하지 않으나 그 전구물질인 F0는 생성하고 있음이 밝혀졌다. 따라서 이 mutant 에서는 $F_{420}$생합성 회로의 마지막 단계가 차단되어있음을 알 수 있다. 이 mutant를 inverse PCR을 통해 분석해본 결과, transposon이 Rv2435c유전자에 삽입되어있는 것을 확인할 수 있었다. Rv2435c유전자는 세포막에 결합되어있는 80.3 kDa의 단백질을 암호화하는 것으로 추정되고, 이 단백질의 N-말단은 periplasm에 존재하고 C-말단은 원형질에 존재하는 것으로 추정되고 있다. 원형질에 존재하는 C-말단은 원핵생물과 진핵생물들의 adenylyl cyclase들과 높은 유사성을 나타낸다. Adenylyl cyclase는 ATP로부터 cAMP를 생합성하는 효소이다 M. tuberculosis나 M. bovis의 genome에는 class III adenylyl cyclase를 암호화하는 것으로 추정되는 유전자가 모두 15개나 존재한다 특히 이들 중에서 Rv1625c 와 Rv2435c는 포유류의 adenylyl cyclase들과 높은 유사성을 가지는 것으로 알려져 있다 이 Rv2435c 단백질이 진정한 adenylyl cyclase인지를 확인하기 위하여 우리는 이 단백질 중에서 원형질에 존재하는 부분을 말단에 6개의 histidine을 첨부한 채로 대장균에서 발현시켰다. 대장균에서 이 단백질이 생성되는 것은 histidine이 첨부된 단백질을 Ni-NTA resin을 사용하여 대장균으로부터 분리함으로써 확인하였다. 그러나 이 단백질이 대장균에서 cya mutation을 complementation하지 못하였고, 따라서 이 단백질이 adenylyl cyclase 활성을 갖지 않음을 알 수 있었다. 자외선이나 hydroxylamine을 사용한 mutagenesis 또는 Rv2435c와 Rv1625c간의 토sion단백질을 만들어서, 이 단백질이 adenylyl cyclae로서의 활성을 획득하도록 하는 모든 시도는 실패하였다. 따라서 Rv2435c단백질이, F0가 $F_{420}$으로 변환되는 데에 영향을 미치는 방법이 cAMP를 생성함으로써가 아니라 다른 방법으로 영향을 미치고 있다는 것을 알 수 있었다.