• 대한화학회지
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• 제41권6호
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• pp.304-312
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• 1997

Acetolactate Synthase(ALS)는 가지를 가진 아미노산 valine, leucine, isoleucine의 생합성 과정에서 공통적으로 작용하는 효소이다. ALS는 서로 구조적 유사성이 없는 최근에 개발된 sulfonylurea, imidazolinone, 그리고 trizolopyrimidine계 제초제들의 공통적인 작용표적이다. 완두로부터 분리한 ALS를 이용하여 새로 합성한 4,6-dimethoxypyrimidine 유도체들의 저해활성을 측정하였다. 가장 우수한 저해활성을 나타내는 유도체는 K11570으로 $IC_{50}$값이 0.2 ${\mu}M$이다. 완두의 ALS에 대한 K11570의 저해활성은 incubation 시간이 증가함에 따라 증가하였으며, 기질 pyruvate에 대해 혼합형 저해유형을 보여주었다. K11570와 sulfonylurea Ally, 그리고 feedback 저해제 leucine에 대한 dual inhibition 실험결과 이들 저해제의 결합부위가 최소한 부분적으로 겹치는 것으로 생각된다. Arg을 변형시킨 효소는 K11570, sulfonylurea Ally, 그리고 leucine의 저해 민감도의 변화가 관찰되었으나, Trp의 변형은 저해 민감도에 영향이 없었다.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제27권4호
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• pp.549-555
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• 2006

Acetohydroxyacid synthase (AHAS, EC 2.2.1.6 also referred to as acetolactate synthase) catalyzes the first common step in the metabolic pathway leading to biosynthesis of the branched-chain amino acids in plants and microorganisms. Due to its presence in plants, AHAS is a target for the herbicides (sulfonylurea and imidazolinone), which act as potent inhibitors of the enzyme. Recently, we have shown [J. Kim, D.G. Baek, Y.T. Kim, J.D. Choi, M.Y. Yoon, Biochem. J. (2004) 384, 59-68] that the residues in the “mobile loop” 567-582 on the C-termini are involved in the binding/stabilization of the active dimer and ThDP (thiamin diphosphate) binding. In this study, we have demonstrated the role of the W573 in the mobile loop of the C-termini of tobacco AHAS. The substitution of this W573 residue caused significant perturbations in the activation process and in the binding site of ThDP. Position W573 plays a structurally important role in the binding of FAD, maintaining the enzyme active site in the required geometry for catalysis to occur. In here we propose that the tryptophan at position 573 is important for the catalytic process.