A strain of Saccharomyces cerevisiae BY-366 was isolated to produce a strong sucrose-hydrolyzing enzyme. After entrapment of yeast cell invertase with alginate, enzymatic properties of immobilized cells were investigated. The results are as follows. 1. The optimum pH of invertase in immobilized cells and non- immobilized cells was 6.0 and 5.0, and pH stability of invertase in immobilized cells and non- immobilized cells was 6.0 and 5.0, respectively. 2 Activation energy of immobilized cells was 4.7 kcal/mol. 3 The immobilized preparation exhibited high resistance to heat and urea Induced denaturation. 4, The bead size less than 2 mm in diameter was desirable. 5. In spite of repeated use, the enzyme activity of immobilized cells was inhibited slightly in batch reaction, and a small column of the immobilized preparation could hydrolyze relatively high concentration of sucrose almost quantitatively to more than 6 days.
SCK종양세포에 온열처리와 여러가지 sulihydryl-reacting agents을 처리하여 stress protein의 합성을 유도하고, 그 양상을 검토해 봄으로서 stress proteins의 합성유도와 denatured protein의 생성과의 관계를 고찰하였다. 세포에 cycloximid와 더불어 Zn또는 ME를 처리한 경우에는 stress protein의 합성이 일어나지 않았으나,온열처리 또는 IAA를 처리한 경우에는 stress protein의 합성이 유도되었다. 이 결과로 미루어 볼 때,stress protein의 유도 경로에는 두 가지가 있어서 새로운 단백질의 합성이 필요한 경로와 새로운 단백질의 합성과는 무관한 경로가 있는 것으로 추정할 수 있었다. 결국, 본 실험에서 사용한 stress들이 기존의 mature protein을 denature시키거나 (온열처리 또는 IAA),새로 합성된 immature protein을 denatur시키는 것,(Zn 또는 ME)으로 알려져 있으므로,stress에 의한 abnormal protein의 출현이 stress proteins의 합성을 유도하는 tigger의 구실을 하는 것으로 생각된다. 이 밖에 여러 가지 stress가 동시에 작용할 경우, 세포는 보다 강한 stress에 대해서 stress protein을 합성하여 대치하게 되는 것으로 생각된다.
본 실험에서는 우유의 열처리 방법을 저온살균 (LTLT), 고온살균(HTST), 초고온(UHT)살균, 초고온 (UHT)멸균 등으로 나누어 열처리 정도를 파악할 수 있는 지표들-HMF, 유효성 Iysine, 유청단백질, sulfhy-dryl과 disulfide groups, ascorbic acid함량을 중심으로 열처리에 따른 이화학적 특성을 분석, 비교하였다. HMF함량은 저온 살균유에서 0.66~1.62$\mu$M/1, 고온 살균유에서 0.90~1.78$\mu$M/1, 초고온 살균유에서는 7.43~8.97$\mu$M/1, 초고온 멸균유에서는 3.53$\mu$M/1로 측정되었다. 유효성 Iysine함량은 원유에서 293.2mg/100m1 이었으며 저온 살균유에서 0.7~1.4%, 고온 살균유에서 0.3~1.7%, 초고온 살균유에서 7.1~10.8% 그리고 초고온 멸균유에서 5.2%가 각각 감소하였다. 유청 단백질의 변성율은 저온 살균유에서 9.5~11.4%, 고온 살균유에서 9.5~17.1%, 초고온 살균유는 89.3~95.0%, 그리고 초고온 멸균유에서 62.7%를 각각 나타내었다 Sulfhydryl과 disulfide groups은 sulfhydryl기가 원유에서 2.86$\mu$M/g protein이었으며 저온 살균유에서 3.1~10.1%, 고온살균유에서 7.6~11.2%, 초고온 살균유에서 14.0~19.6%, 초고온 멸균유에서 17.5%가 증가되었으며 disulfide groups은 원유가 28.93$\mu$M/g protein으로 저온 살균유에서 11.1~8.4%, 고온 살균유에서 7.0~7.4%, 초고온 살균유에서 18.2~20.4% 그리고 초고온멸균유에서 14.7%가 각각 감소하였다. Ascorbic acid 함량은 원유에서 6.05mg/1이었으며 저온 살균유에서 73~76%, 고온 살균유에서 36.4~58.7%, 초고온 살균유에서 39~53% 그리고 초고온 멸균유에서 26%의 감소율을 각각 나타냈다. 이와 같이 열처리에 따른 변화를 보면 열처리 온도가 높아짐에 따라 HMF 함량과 유청단백질의 변성율은 증가되고 Iysine함량은 감소되었으며 sulfhydryl기가 증가됨에 따라서 disulfide groups은 감소되는 경향을 보였고 ascorbic acid는 열처리 온도뿐만 아니라 시간과도 관련이 있음을 알 수 있었다. 저온 살균유와 초고온 살균유 사이에서는 지표물질들의 함량이 다소 차이가 있음을 볼 수 있었다.
젓갈에서 분리한 B. subtilis p-4와 B. licheniformis p-5 프로테아제의 기질(카제인)에 대한 친화도를 측정한 결과 각각 0.38mM, 0.18mM이었고 열변성에 의한 특성을 반응속도론적으로 검토한 결과, p-4 프로테아제는 $50^{\circ}C$에서 80분 열처리할 때 20%의 잔존 활성을 보였고, p-5 프로테아제는 거의 실활되었는데 일차반응식을 따랐다. 그리고 p4, p-5 프로테아제의 변성 속도 상수는 각각 $40^{\circ}C$에서 $12.2{\times}10^{-5}/sec,\;19.0{\times}10^{-5}/sec,\;50^{\circ}C$에서는 $35.7{\times}10^{-5}/sec,\;46.3{\times}10^{-5}/sec$였다. 또 활성화 에너지는 p-4프로테아제가 19.6Kca1/mole, p-5 프로테아제는 15.2Kcal/mole로 p-5 프로테아제가 열변성에 민감한 것을 알 수 있었다. 활성화 자유에너지는 p-4, p-5 프로테아제 모두 온도가 상승함에 따라 약간 증가하였는데 $40^{\circ}C$에서 각각 23.21, 22.93Kcal/mole, $50^{\circ}C$에서는 23.28, 23.11Kcal/mole이었다. 아미노산 조성은 p-4 프로테아제의 경우 151개의 아미노산 잔기를 가졌으며, 이중 glycine, glutamic acid, proline이 많았고, p-5 프로테아제는 247개의 잔기에 glycine, glutamic acid, aspartic acid가 많았다.
본 실험은 수소이온 농도, 염, Sodium tripolyphosphate(STPP) 농도에 따른 돈육 등심 드립의 열변성을 DSC를 이용하여 조사한 것이다. pH가 증가함에 따라 돈육 등심 드립의 열안정성은 증가하였으며 특히 $T_1$이 $pH\;5.5{\sim}6.0$에서 $6.33^{\circ}C$의 가장 큰 증가를 보였다. 0.1 N, 0.2 N NaOH/1, 2 N HCl 및 $0{\sim}5%$ NaCl과 $0{\sim}0.5%$ sodium tripolyphosphate(STPP)로 처리하였을 때, pH가 증가함에 따라 드립의 열안정성은 증가하였으며, 특히 $T_1$이 $pH\;5.5{\sim}6.0$에서 $6.33^{\circ}C$의 가장 큰 증가를 보였다. 그리고 NaCl농도의 증가는 드립의 열안정성을 감소시켰는데 그중 $T_1$은 5% NaCl농도 수준에서 $9.41^{\circ}C$의 감소를 보였다. 한편 STPP는 드립이 열안정성을 증가시켰으며 0.5% STPP농도 수준에서 $T_1$이 $5.84^{\circ}C$의 증가를 보였다. $40{\sim}100^{\circ}C$로 증가함에 따라 $Lightness(L^*)$는 41.13에서 69.54로 증가하였고 $redness(a^*)$는 26.70에서 5.40으로 감소하였다. 특히 $L^*-$과 $a^*-$값 모두 $40{\sim}60^{\circ}C$에서 약 78%의 가장 큰 변화를 보였다.
마를 냉동건조, 선풍기건조, 열풍건조, 연탄건조한 후 이들의 현탁액과 상징액의 점도와 첨가물에 따른 점도변화를 조사하였다. 선풍기건조한 마 현탁액(7.5%)의 점도는 43 mPa s로 냉동건조한 것의 58.1 mPa s보다는 낮았지만 시중에서 많이 사용하는 열풍건조한 것의 17.2 mPa s보다는 높았다. 이는 농가에서 저렴한 방법으로 점성이 상당히 유지되는 건조마를 생산할 수 있음을 말해준다. 건조방법 별로 점도차이가 나는 것은 건조 중 점질물의 단백질이 열변성되었기 때문이었다. 마현탁액과 상징액에 설탕을 첨가하면 점도가 상승하였으나 소금의 첨가로는 별 영향이 없었다. 구연산은 0.5% 첨가하였을 때 점도가 감소하였다.
The effects of irradiation on the functional and structural characteristics of soy protein isolates were studied. Soymilk was irradiated at 1, 5, and l0kGy, after which soy protein isolates were prepared. The functional properties of soy protein isolates were examined including solubility, emulsion capacity and stability, foam capacity and stability, structural properties as represented by SDS-PAGE pattern, and secondary and tertiary structures. The solubility and emulsion capacity were increased by radiation treatment at 1kGy however the values were adversely affected again as dosage was increased above 5kGy. As irradiation dosage increased, an increase of foaming capacity at 1kGy and a decreasing turnover afterwards were also noted in foaming capacity, although the differences were not statistically significant. The SDS-PAGE pattern showed fragmentation and aggregation of protein molecules as affected by irradiation in proportion to the dosage increase. The results of CD and fluorescence spectroscopy revealed increased aperiodic structure contents with the dosage increase. It was assumed that irradiation dosagefrom 5 to l0kGy could initiate minimal denaturation of protein in various foods compared to general heat treatment.
In this study, three domestic and one foreign formulas for the infants up to 5 month old were examined to detect chemical changes such as pH, reactive sulfhydryl groups(RSH) content, 5-hydroxymethylfurfral(HMF) content, available lysine content, electrophoresis, and surface color caused by heat treatment for long term storage. In the SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, A and B products showed similar pattern, while C product had a clearly distinguishable $\beta$-lacto-globulin band, but in casein, only D product showed a few strong casein band. RSH content, which indicate the extent of whey protein denaturation, ranged from 4.40 to 5.93 mmole/g protein. HMF content. which indicate the extent of Maillard reaction, ranged from 192 to 432 $\mu$mole/100g in formulas. B product showed the highest RSH and HMF content. Available lysine content ranged from 31 to 46 mg/g protein. Among them D product contain the highest available lysine content and others showed no significant difference. In conclusion, the domestic infant formulas showed higher RSH and HMF content than the foreign product and the available lysine content of the domestic products were lower than of the foreign product.
By tracing albumin stabilizing activity an anti-inflammatory component, continentalic acid was isolated from ether-soluble acidic fraction of Aralia continentalis. Continenetalic acid in a concentration of 0.115mg/3ml gave 50% inhibition for heat denaturation of albumin. The protein stabilizing potency of it was approximately three and eleven times that of phenylbutazone and that of salicylic acid, respectively. The anti-inflammatory actions of it and its methylester were investigated employing carrageenin-induced edema in rat paw. Continentalic acid administered s. c. showed an activity of about three times of hydrocortisone. When administered p. o., it was still active, but its methylester was more active than phenylbutazone, suggesting the poor absorption of it in gastorointestinal tract. Its chemical structure was identified by chemical and spectral studies as (-) pimara 8(14), 15-diene-19-oic acid, which was already isolated from A. dordata, but not reported for its biological activity.
Lee, Ting Hun;Chua, Lee Suan;Tan, Eddie Ti Tjih;Yeong, Christina;Lim, Chew Ching;Ooi, Siew Yin;Aziz, Ramlan bin Abdul;Aziz, Azila binti;Sarmidi, Mohd Roji bin
Food Science and Biotechnology
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제18권3호
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pp.661-666
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2009
The heat tolerance and the inactivation kinetics of peroxidase (POD) and polyphenol oxidase (PPO) in pineapples (Ananas comosus) were studied in the temperature range $45-95^{\circ}C$. The kinetic parameters, such as deactivation rate constant (k), activation energy ($E_a$), and decimal reduction rate (D) of the thermal inactivation process, were determined. POD in pineapples showed biphasic inactivation behavior at temperatures range $45-75^{\circ}C$ but was monophasic at $85-95^{\circ}C$. This indicate that POD has 2 isozymes, namely heat labile and heat resistant, with $E_a$ of 68.79 and 93.23 kJ/mol, respectively. On the other hand, the heat denaturation of pineapple PPO could be described as simple monophasic first-order behavior with $E_a$ of 80.15 kJ/mol. Thus, the results of this study is useful in blanching technology where it shows a shortened time with higher temperature can be applied. The determination of the heat tolerance and inactivation POD and PPO, at different temperature range as done in the present work, was very important to improve the blanching process. This also will help to optimize the pineapple canning process which is one of the most important food industries in many tropical regions.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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