• 한국결정학회지
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• 제16권2호
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• pp.66-74
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• 2005

다양한 생리활성을 가지는 marine natural products는 일반적인 secondary metabolites와 유사한 구조를 가지는데, 염소, 브롬, 요오드의 할로겐 원소에 의해 수식이 되어있는 것이 일반적이다. Vanadium haloperoxidase는 이러한 marine natural products의 생산에 중요한 효소로 vanadate를 조효소로 하는 금속효소이다. 본 리뷰에서는 vanadium haloperoxidase의 분리와 단백질 구조를 살펴보고, 이 금속효소의 작용기작에 대해서 설명할 것이다. 마지막으로, vanadium haloperoxidase의 반응성과 secondary metabolites 중 indole, terpenoids, acetogenins의 생합성 예를 살펴볼 것이다.

• 미생물학회지
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• 제44권2호
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• pp.116-121
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• 2008

Haloperoxidase를 생산하는 미생물을 분리하기 위하여 국내 연근해와 남북극 등의 해양시료에서 분리된 방선균 균주를 대상으로 탐색을 수행하여 남해 백도 해조류 추출물로부터 분리된 한 종류의 방선균(#1460)에서 높은 haloperoxidase 활성이 확인되었다. 본 균주의 생리.생화학적 특성은 Streptomyces 속과 유사하며 생산되는 haloperoxidase는 세포 조 추출물로부터 ammonium sulfate precipitation, High-Q column chromatography, gel permeation chromatography, Hydroxyapetite chromatography 그리고 hydrophobic interaction chromatography를 통하여 42%의 수율과 purification fold 70으로 정제하였다. 본 효소의 최적 반응 pH는 7이고 pH 8에서 더 높은 안정성을 보여 $60^{\circ}C$에서 1시간 반응에 효소활성의 50%가 생존한다. 또 cyanide와 azide 이온에 의해 강한 저해현상을 보인다.

• 한국미생물학회:학술대회논문집
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• 한국미생물학회 2005년도 International Meeting of the Microbiological Society of Korea
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• pp.218.3-218
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• 2005

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제24권6호
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• pp.835-842
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• 2014

Haloperoxidase (HPO, E.C.1.11.1.7) is a metal-containing enzyme oxidizing halonium species, which can be used in the synthesis of halogenated organic compounds, for instance in the production of antimicrobial agents, cosmetics, etc., in the presence of halides and $H_2O_2$. To isolate and evaluate a novel non-metal HPO using a culture-independent method, a cassette PCR library was constructed from marine seawater in Japan. We first isolated a novel HPO gene from Pseudomonas putida ATCC11172 by PCR for constructing the chimeric HPO library (HPO11172). HPO11172 showed each single open-reading frame of 828 base pairs coding for 276 amino acids, respectively, and showed 87% similarity with P. putida IF-3 sequences. Approximately 600 transformants screened for chimeric genes between P. putida ATCC11173 and HPO central fragments were able to identify 113 active clones. Among them, we finally isolated 20 novel HPO genes. Sequence analyses of the obtained 20 clones showed higher homology genes with P. putida or Sinorhizobium or Streptomyces strains. Although the HPO A9 clone showed the lowest homology with HPO11172, clones in group B, including CS19, showed a relatively higher homology of 80%, with 70% identy. E. coli cells expressing these HPO chimeric genes were able to successfully bioconvert chlorodimedone with KBr or KCl as substrate.