생쥐 자궁의 조직세포는 생식주기와 초기 임신시기동안 $\beta$ -galactosidase mRNA를 지속적으로 발현하며, 이로부터 합성 및 분비되는 $\beta$ -galactosidase 단백질의 발현과 활성은 자궁의 조직추출액에서는 생식주기 중 proestrus시기에, 자궁내액에서는 diestrus시기에 가장 높게 나타났고 임신 1일째부터 4일째의 기간동안에는 임신이 진행될수록 점점 더 높게 나타났다. 이러한 결과로 미루어 $\beta$ -galactosidase는 생쥐의 생식 활동 즉, 생식 주기동안의 자궁 조직세포의 분화와 임신 초기 배아의 자궁 내막에의 착상에서 중요한 역할을 하는 것으로 사료된다.
토양으로부터 lactose의 가수분해를 촉매하는 균체외 ${\beta}-galactosidase$를 생산하는 YB-9가 분리되었다. 분리균 YB-9는 분리균의 배양, 형태, 생리적 특성을 조사한 결과 Streptomyces속 균주로 동정되었다. 분리균의 배양상등액을 ammonium $sulfate(15{\sim}70%)$로 처리하고 투석하여 부분정제된 ${\beta}-galactosidase$를 $para-nitrophenyl-{\beta}-D-galactopyranoside(pNP-{\beta}Gal)$와 lactose를 기질로 하여 반응특성을 분석하기 위해 조효소액으로 사용하였다. ${\beta}-Galactosidase$는 pH $6.0{\sim}6.5$와 $60^{\circ}C$에서 최대활성을 보였다. $pNP-{\beta}Gal$과 lactose에 대한 ${\beta}$-galactosidase의 가수분해 활성은 galactose에 의해 감소되었다. Lactose에 대한 가수분해 활성은 glucose에 의해 미미하게 감소하였으나, glucose에 의해 $pNP-{\beta}Gal$에 대한 활성은 1.3배 증가하였다. 특히, xylose에 의한 lactose의 가수분해 활성에는 영향이 없었고, $pNP-{\beta}Gal$에 대한 활성은 1.6배 증가시켰다.
누룩으로부터 ${\beta}-galactosidase$ 활성을 가지는 균주를 순수분리하여 분리된 균주(NY-15)의 ${\beta}-galactosidase$를 정제하였다. 다량배양하여 모은 균체를 8%(v/v) toluene 처리에 의한 추출액을 정제의 출발 물질로 하여 acetone 침전에 의해서 탈지처리를 한 후 40-60%포화의 ammonium sulfate 분획을 하고 DEAE-cellulose, DEAE-Sephadex A-50의 이온교환 chromatography를 한 후 Agarose-PAPT를 이용한 affinity chromatography에 의해서 정제하였다. 이 정제법에 의해서 ${\beta}-galactosidase$는 조효소 추출액으로부터 40배 정제되었으며 회수율은 7.7%였나. 누룩 yeast의 ${\beta}-galactosidase$는 2개의 subunit로 되어 있으며, 각 subunit 분자량은 각각 96,000과 130,000이었다. 효소활성에의 최적 pH는 7.5이었고, 최적온도는 $40^{\circ}C$이었다.
Klebsiella pnellmoniae의 nif-lac융합변이주를 사용하여 질소고정 유전자 발현에 미치는 질소원의 효과를 검토하였다. Klebsiella pnellmoniae UN4482를 heat induction하여 만든 Mudllysate를 K. pnellmoniae U UN2979에 접종시켜 nif-lac융합체 약 80여주를 분리하고 이들을 LX series로 명하였다. 이들의 ${\beta}-galactosidase$ 한성은 $NH_4^+$의 존재하에 크게 억제되었다. Serine, glutamine, asparagine같은 아미노산을 켈소원으로 사용했을때 K. pnellmoniae의 성장은 양호하였으며. NFHM배지에서nif-lac융합주LX-9, LX-22의 ${\beta}-galactosidase$의 환성은 억제 효과도 높았으나, glutamine, histidine, arginine 같은 amino acid는 위와 반대 의 효과플 나타냈다. Casitone, prote-ose peptone같은 유기섣소원(2 mg/ml )의 균성장에 대한효과는 전반적으로양호했으나LX-9, LX-22 의 ${\beta}-galactosidase$활성에 대한 억제효과는 각 칠소원에 따라 다르게 나타났다. 한편, 질소원이 없는 최소배지에서의 LX-9와 L LX-22의 ${\beta}-galactosidase$의 활성은 초기 4 시간내에 급격히 증가하였다.
Glycosidase activities in the grape flesh (Marguerite) were assayed, and the order of activity was marked as follows: ${\alpha}$-D-galactosidase>${\alpha}$-D-mannosidase>${\alpha}$-D-glucosidase>${\beta}$-D-galactosidase>${\beta}$-D-glucosidase. Of these glycosidases, ${\alpha}$- and ${\beta}$-D-galactosidases were prominently expressed by the treatment of gibberellic acid, resulting in 56 and 238% increase of activity, respectively. Most of ${\alpha}$-D-galactosidase was found in the flesh texture, and the activity increase by gibberellic acid occurred mostly in this tissue. The increase in ${\alpha}$-D-galactosidase activity was dependent on the concentration of gibberellic acid treated, showing a positive correlation. Gibberellic acid affected the content of total protein in the grape flesh, 49% increase by 75 ppm treatment. Above this concentration, higher gibberellic acid level did not influence the protein expression. Specific activity of the ${\alpha}$-D-galactosidase still increased, showing 24% increase in activity. Grape flesh subjected by gibberellic acid (100 ppm) resulted in the increased activity against a natural substrate, stachyose, showing 55% increase in activity from the grapes treated with 100 ppm of gibberellic acid. Other natural substrates, such as melibiose and raffinose, were also considerably hydrolyzed, and the extent was similar to that of stachyose hydrolysis. During postharvest storage, ${\alpha}$-D-galactosidase activity in the grape flesh increased by 51% after 20 days and then declined slowly.
Ascorbic acid(AsA)의 산화 안정성 증진을 목적으로 효소적 배당화를 시도하였다. 본 실험에서 사용한 6종의 ${\beta}-galactosidase$에 대한 당 전이 생성물의 수율을 분석 비교한 결과 Asp. oryzae에서 분리한 ${\beta}-galactosidase$의 당 전이활성이 가장 높았으며, 당 공여체인 lactose와 당 수용체인 AsA 함유용액에서 당 전이 수율은 약 30% 수준이었다. 당 전이 생성물은 $Dowex\;1{\times}8$(Cl-형) 수지에 의한 ion exchange chromatography와 Toyopearl 40S gel chromatography에 의해 분리한 다음 동결건조하였다. Asp. oryzae 유래의 ${\beta}-galactosidase$ 존재 하에서 AsA와 lactose의 반응액에서 분리한 생성물은 UV, IR, CI-MS, $^1H-NMR,\;^{13}C-NMR$ 등을 이용한 기기분석, 산 및 ${\beta}-galactosidase$에 의한 가수분해 특성을 조사한 결과 AsA에 galactose 1분자가 결합된 $6-O-{\beta}-_D-galactopyranosyl-_L-ascorbic\;acid$로 판명되었다.
The structural $\beta$-galactosidase gene (lacZ) from Lactococcus lactis ssp. lactis 7962 was cloned into plamid vector pKF18, which was designated as pKF-gal. Expression of the lacZ from L. lactis 7962 was found to be higher when cells were grown at 3$0^{\circ}C$ than 37$^{\circ}C$. Maximum $\beta$-galactosidase activity was obtained when E. coli/pKF-gal was cultivated for 6hr at 3$0^{\circ}C$ and for 3hr at 37$^{\circ}C$, and L. lactis 7962 was grown for 8hr at 3$0^{\circ}C$. Enzyme induction was achieved by the addition of lactose, galactose, or lactose+IPTG to growing culture. The addition of glucose had no effect on enzyme induction.
To evaluate bile salt-tolerance of lactic acid bacteria (LAB, Lactobacillus acidophilus ATCC 4356, Lactobacillus casei IFO 3533, Streptococcus thermnophilus KCTC 2185, Lactobacillus lactis ATCC 4797, and Lactobacillus bulgaricus ATCC 11842), We investigated the survivals, acid production and $\beta $-galactosidase activity of LAB under anaerobic broth system. Cellular permeability of LAB and their cellular retention of $\beta $-galactosidase were also examined in the same system. Although the growth of LAB was slightly suppressed by 0.3% bile salt, they showed normal growth curve. Streptococcus thermophilus KCTC 2185 was significantly more resistant to bile salt than the others. The $\beta $-galactosidase activity from Streptococcus thermophilus KCTC 2185 and Lactobacillus bulgaricus ATCC 11842 and their cellular retention of $\beta $-galactosidase decreased by 0.3% bile salt. The cellular permeability of LAB in the presence of bile salt increased significantly.
Kim, Jeong-Ho;Lee, Jae-Chang;Huh, Jeong-Won;Chung, Ki-Chul
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제1권4호
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pp.227-231
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1991
A gene coding for a $\beta$-galactosidase of Bacillus subtilis HP-4 was cloned in E. coli JM109 by inserting HindIII digested fragment of B. subtilis HP-4 chromosomal DNA into the site of pBR322 and selecting recombinant transformant showing blue color on X-gal plate. The recombinant plasmid, named pBG109, was found to contain the 1.4 Kbp HindIII fragment originated from B. subtilis HP-4 chromosomal DNA by Southern hybridization. The cloned gene was stably maintained and expressed in E. coli JM109 and the pBG109 encoded $\beta$-galactosidase had the same enzymatic properties as those of $\beta$-galactosidase produced by B. subtilis HP-4.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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