• 한국식품영양과학회지
• /
• 제24권5호
• /
• pp.816-828
• /
• 1995

식품의 가공처리나 저장 중에 단백질에 결합된 아미노산의 side chain이 상호간 또는 식품내 다른 분자들과 화학적으로 반응할 수 있다. 이 반응으로 아미노산의 구조적 파괴, recemization, 단백질의 상호작용들, 또한 환원성 당과, 산화제 및 polyphenol류와의 결합을 들 수 있다. 이들 중 Maillard 반응 (예 ; fructoselysinel과 아미노산 간의 cross-linking(예 ; lysinoalanine)에 의한 반응이 주를 이룬다. 이때 가장 영향을 받는 아미노산이 lysine으로, 이는 lysine이 기능성 유리 ${\varepsilon}-amino$ group을 갖고 있기 때문이다. 일반적으로 아미노산의 derivatives나 polypeptides내 cross-links는 단백질의 체내 이용율과 소화율을 감소시켜 단백질 식품의 품질을 떨어뜨린다. 본 논문에서는 식품낸의 lysinoalanine과 fructoselysine의 형성과 관련된 기술적, 분석적, 영양적 그리고 생리적인 문제들에 관하여 문헌고찰하였다. 결론적으로 식품내 이들의 존재가 여러가지 영향을 체내에서 미칠 수 있으나 정상 성인에게는 전혀 위험한 물질이 아님을 알 수 있었다. 그러나 제한된 formular foods를 주로 먹는 유아에게는 성장에 lysine이 필수적이므로 lysine 손상을 통한 단백질의 질 저하는 대단히 중요한 의미를 지닌다. 따라서 유아식의 가공처리와 저장에 주의를 해야할 필요가 있다고 본다.

• Preventive Nutrition and Food Science
• /
• 제1권1호
• /
• pp.10-15
• /
• 1996

To determine the quality of heated protein, in vitro method, invluding lysine, lysionalanine, and fructose-lysine as well as homoarginine by guanidination of lysine, was assessed using heated casein with of without glucose. In vivo methods such as PER, digestibility and BV were also tried on homoarginine, lysinoalanine, fructoselysine, and lysine. The nonreactive lysine for huanidination was hardly digestive, while the non heat damaged lysine side chanis in the protein were accessible for guanidination as well as for the digestion. A linear correlation(${\gamma}$=0.80) was obstained between PER and digestibility of the analysed lysine. Digestibility of homoarginine was higher that of true protein. However, in the guanidinated heated casein with glucose, digestibility of homoarginine was significantly reduced. It is suggested that the homoarginine method may mislead to over- or underestimation of the damaged protein quality.