• Title/Summary/Keyword: food allergen

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The Review of Environment, Food and Exercise on Allergy Anaphylaxis (환경, 음식 및 운동 알레르기 반응에 대한 고찰)

  • Kwak, Yi-Sub;Baek, Young-Ho;Kim, Seung-Hyun;Kim, Young-Il;Yoo, Byung-In
    • Journal of Life Science
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    • v.20 no.1
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    • pp.147-152
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    • 2010
  • Exercise-induced anaphylaxis (EIA) is a physical allergy, sometimes severe, triggered by exertion following specific food intake. It was defined for the first time in 1980. EIA is associated with different kinds of exercise. The clinical manifestations progress from itching, erythema and urticaria to some combination of cutaneous angioedema and vascular collapse. Mast cell participation in the pathogenesis of this syndrome has been proved by the findings of an elevated serum histamine level during exhaustive exercise. As predisposing factors of EIA, a specific or even nonspecific sensitivity to food has been reported. Food-dependent exercise-induced anaphylaxis (FDEIA) is a distinct form of food allergy induced by physical exercise. It is typified by the onset of anaphylaxis during exercise which was preceded by the ingestion of the causal food allergens. The diagnosis of FDEIA is heavily dependent on clinical history. Allergy tests may need to be performed using a broad panel of food and food additives. As with food allergies, FDEIA diagnosis is based on interview, biological test and skin test. Prophylaxis aims to prevent a recurrence; the patient should be given an emergency kit to deal with any recurrent episodes. After the food allergen has been identified, it should be avoided for at least 4 to 5 hours before any exercise. Two cases of EIA are presented (EIA to circumstances; FDEIA) in this paper, The diagnosis, pathophysiology and therapy of FDEIA are also reviewed.

Effect of Gamma Irradiation on the Conformational Changes of Garlic (Allium sativum) Protein, Allivin (감마선 조사가 마늘(Allium sativum) 단백질 Allivin의 구조적 변화에 미치는 영향)

  • 김미리;이주운;변명우;서지현;육홍선;김미정
    • Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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    • v.31 no.5
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    • pp.723-727
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    • 2002
  • Conformational changes of allivin, a major allergen protein in garlic, by gamma irradiation were observed. Allium solution (3.0 mg/mL in 0.01 M PBS, pH 7.4) and raw garlic were irradiated in a gamma irradiation facility to be absorbed with doses of 2.5, 5.0, 7.5 and 10.0 kGy. After irradiation, a half of irradiated allivin solution was filtered through 0.22 ${\mu}{\textrm}{m}$ filtration kit. UV spectrum and SDS-PAGE were used for observing the conformational changes of allivin by gamma irradiation. Turbidity of allivin solution was increased by optical observation, and the result was validated by the increase of absorbance at 660 m. Turbidity of irradiated and filtered allivin solution significantly (p<0.05) decreased, and the concentration of soluble protein in the solution decreased by increase of the dose. Aggregation among allivin molecules was observed by SDS-PAGE, but irradiated and filtered samples showed decrease of allivin with reducing aggregation trend. SDS-PAGE profiles of irradiated raw garlic were not different. Results indicate that gamma irradiation can decrease the allivin in solution state which may impact on allergenic reaction of garlic.

Inheritance of Kunitz Trypsin Inhibitor and P34 Protein in Soybean Seed (콩 종자에서 쿠니츠트립신인히비터와 P34 단백질의 유전)

  • Han, Eun-Hui;Sung, Mi-Kyung;Baek, Woon-Jang;Shim, Sang-In;Kim, Min-Chul;Chung, Jong-Il
    • KOREAN JOURNAL OF CROP SCIENCE
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    • v.57 no.1
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    • pp.78-82
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    • 2012
  • Soybean [$Glycine$ $max$ (L.) Merr.] protein is a high quality source for food and feed. But, antinutritional factors in the raw mature soybean are exist. Kunitz trypsin inhibitor (KTI) protein is a main antinutritional factor in soybean seed. Also, P34 protein, referred as $Gly$ $m$ Bd 30K, has been identified as a predominant immunodominant allergen. Genetic relationship between KTI protein and P34 protein could be useful in soybean breeding program for the genetic elimination or reduction of these factors. The objective of this study was to determine the independent inheritance or linkage between KTI protein and P34 protein in soybean seed. A total of 479 $F_2$ seeds were obtained from the cross of 07B1 and PI567476 parents. KTI protein and relative amount of P34 protein were analysed from $F_2$ seeds harvested from the F1 plants by using SDS-PAGE and Western blot analysis. The segregation ratios of 3 : 1 for KTI protein (353 KTI protein present : 126 KTI protein absent) and relative amount of P34 protein (363 normal amount of P34 protein : 116 low amount of P34 protein). The segregation ratio of 3 : 1 suggested that KTI protein and relative amount of P34 protein in mature soybean seed were controlled by a single major gene. The segregation ratios of 9 : 3 : 3 : 1 (266 KTI protein present, normal amount of P34 protein: 88 KTI protein present, low amount of P34 protein: 102 KTI protein absent, normal amount of P34 protein: 23 KTI protein absent, low amount of P34 protein) and Chi-square value (${\chi}^2$=3.31, P=0.346) were observed in $F_2$ seeds. This data showed that KTI protein was inherited independently with relative amount of P34 protein in soybean. These results will be helpful in breeding program for selecting the line with lacking KTI protein and reduced amount of P34 protein in soybean.

Antigenicity of Whey Protein Hydrolysates against Rabbit Anti ${\beta}-Lactoglobulin$ Antiserum (토끼 항 ${\beta}-Lactoglobulin$ 항혈청에 대한 유청단백질 가수분해물의 항원성)

  • Lee, Soo-Won;Ha, Woel-Kyu;Juhn, Suk-Lak;Kim, Jung-Wan;Shon, Dong-Hwa;Lee, Jae-Young
    • Korean Journal of Food Science and Technology
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    • v.26 no.5
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    • pp.532-538
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    • 1994
  • In order to investigate the lowering effects of in vitro enzymatic hydrolysis by the treatment of chymotrypsin, trypsin, pancreatin, or protease from Aspergillus oryzae on the antigenicity of whey protein(WPI) against rabbit anti ${\beta}-LG$ antiserum, competitive inhibition ELISA(cELISA) and passive cutaneous anaphylaxis(PCA) test using guinea pig were performed. The results of cELISA showed that the monovalent antigenicity of the whey protein hydrolysates(WPH) to the antiserum was decreased to $10^{-1.7}{\sim}10^{-4.1}$ and less by the hydrolysis. Especially, the antigenicity of OUP(hydrolysate by protease from Asp. oryzae with preteatment of pepsin) was found almost to be removed. By the heterologous PCA the polyvalent antigenicity of the WPH was decreased to $1/2{\sim}1/128$ and less. Especially, the polyvalent antigenicity of OUN(hydrolysate by protease from Asp. oryzae without preteatments) was found almost to be removed, although OUN did not have so high degree of hydrolysis(DH) or so low monovalent antigenicity (reduced to $10^{-3.2}$). Therefore, this result was assumed to come from effective destruction of antigenic determinants on ${\beta}-LG$ in WPI, not to produce polyvalent antigenic peptides that are closely associated with induction of allergy. This finding suggested that WPH prepared by the treatment of microorganic protease from Asp. oryzae would be a material for hypoallergenic infant formula due to the removal of the polyvalent antigenicity of ${\beta}-LG$, the major milk allergen in WPI.

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식품과 알레르기: 유전자 재조합 식품의 알레르기 위험성

  • 손대열
    • Proceedings of the Korean Journal of Food and Nutrition Conference
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    • 2000.12a
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    • pp.29-34
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    • 2000
  • 산업 발달에 따라 날로 많은 식품들이 새롭게 개발되어지고 있다. 또한 이와 병행해서 식품으로 인한 알레르기 발생 빈도도 날로 증가하고 있으며 그 증상 또한 점차 심화되고 있는 것이 세계적인 추세이다. 우리나라도 예외는 아니어서 일반 알레르기 환자뿐 아니라 식품으로 인한 알레르기 환자들이 점차 증가됨이 보고되어지고 있다. 농산물 시장의 수입개방이후 우리나라에는 많은 해외 농산물이 수입되어지고 있으며 그 중 작년 한해의 경우 총 수입 농산물의 10%를 넘는 유전자 재조합 농산물이 우리나라에 수입되어진 것으로 통계 보고되어졌다. 이러한 관점에서 알레르기 환자의 증가와 새로운 식품 (특히 유전자 재조합 식품)의 증가에는 서로 관련성이 있을 것으로 추측되어지고 있어 (새로운) 식품에 대한 알레르기성의 예측과 관리가 필요한 실정이다. 이에 몇몇 발표된 유전자 재조합 식품에 관련된 알레르기성 검사 논문들과 실험실에서 이루어진 연구 결과들을 중심으로 유전자 재조합 식품의 알레르기 위험성에 대해 알아보고자 한다. 일반적으로 식품의 단백질이 알레르겐(allergen)으로 작용하기 위해서는 먼저 소화효소에 의해 분해되어지고 장에서 흡수되어져서 immunopotent cell에 의해 process 되어 immune system에 present 되어져야 한다. 따라서 단백질로 인한 알레르기 반응은 그 단백질의 자연적 형태 뿐만이 아니라 소화 효소에 분해된 단편들의 구조 또는 다른 알레르겐 단백질과의 유사 구조로 인한 교차 반응에 의해 발생함을 기억해야 한다. 식품 단백질 중 어떤 단백질이 알레르겐으로 작용하는가에 대한 특이성 조사에 많은 관심이 집중되어지고 있지만 아직까지는 대략 다섯 개 정도의 일반적인 특성으로서 요약되어질 수 있다. 그러나 이러한 대략의 특성에 적용되지 않는 식품 알레르겐도 많음을 잊어서는 안 될 것이다. 알레르겐으로 작용하는 식품 단백질의 일반적 특성 1. 좋은 수용성 2. 식품내에 많은 부분을 차지하는 주 단백질이 주 알레르겐으로 작용 3. 단백질내에 하나 이상의 IgE-binding site 존재 4. 위장액에 대한 저항성 5. 10~70 kDa 크기 유전자 재조합 기술이란 말 그대로 유전자를 인위적으로 새롭게 조합하는 기술로 이전의 기술로는 불가능했던 유전적 변형을 농작물과 동물에 가능하게 했으며 이로 인해 유전적으로 변형된 식용 동식물의 개발이 가능하게 되었다. 새로운 유전인자를 개체에 삽입함으로 새로운 단백질이 발현 될수 있고 그로 인해 1) 해충과 질병에 대한 저항성 증가, 2) 화학 제초제에 대한 새로운 저항성 부여, 3) 식품의 저장성 향상, 4) 식품의 영향적 보충/향상 등의 이점을 얻을 수 있다 (표 1). 세계적으로 유전자 재조합 된 새로운 농산물의 재배는 날로 증가추세에 있으며 그 중에서 가장 많은 부분을 차지하는 농산물로 soybean을 들 수 있으며 (표 2) soybean을 중심으로 그 알레르기성의 변화가 연구 조사된 몇 가지 예를 살펴보고자 한다. (표 3)에 요약된 soybean중 첫 번째 경우는 재초제에 대한 저항성을 높여주기 위해 Agrobacterium에 존재하는 EPSPS라는 단백질을 콩에서 발현하도록 찬 유전자 재조합 된 콩의 경우이다. 이 콩의 경우에는 첫째. 이전된 새로운 단백질 EPSPS가 다른 여러 식물에 이미 존재하고 있는 단백질로서 우리가 이미 이러한 식품을 섭취할 때 이 단백질도 같이 섭취해오고 있었다는 점, 둘째. 이 단백질이 소화액 분해 실험에서 짧은 시간내에 분해가 되었다는 점, 셋째. 재조합 된 콩과 자연 콩이 성분 분석에서 차이를 나타내지 않았다는 점, 네 번째. 쥐를 통한 다양섭취 실험에서 아무런 이상 반응이 없었다는 점등의 결과를 기준으로 알레르기에 대한 개별 검사 없이 안전한 콩으로 결론짓고 있다. 영양성을 높이기 위해 Brazil nut에서 methionine 함량이 풍부한 2s albumine을 콩에서 발현하도록 한 두 번째 유전자 재조합 콩의 경우 이전된 단백질 때문에 Brazil nut에 알레르기 반응을 일으키는 알레르기 환자들을 조사한 결과 역시 재조합 된 콩에도 알레르기 반응을 일으켰다는 보고이다. Brazil nut에서 콩으로 이전된 단백질이 Brazil nut에서의 알레르기성을 그대로 유지한 점을 볼 때 새로운 단백질이 어디에서 유래하는가가 중요함을 잘 보여준 연구이다 세 번째 콩의 경우 역시 영양성을 높여주기 위해 corn에서 10 kDa과 HSZ 단백질을 콩에서 발현하도록 유전자 재조합했는데 이 콩의 경우는 알레르기 환자들이 유전자 재조합 된 콩과 자연 콩에 반응의 차이를 나타내지 않았다는 결과 보고이다. 위의 세 실험 결과들을 종합해 볼 때 무엇보다도 새롭게 발현된 단백질이 원래 어떤 성질을 갖고 있으며 어디에서 유래했는지가 알레르기성 조사에 중요한 역할을 한다 할 수 있겠다. 또한 유전자 재조합된 식품들은 알레르기 환자들을 위해 표기되어져야 할 것인데 이를 위한 알레르기성 검사 실험은 공공단체를 통해 이루어져야 할 것이며 환자들마다 알레르겐으로 작용하는 단백질의 인식부위(epitope)가 다를 수 있기 때문에 적어도 10명 이상의 알레르기 환자들이 조사되어져서 검사가 이루어져야 할 것이다. 환자들의 혈청을 통한 in vitro 실험에서는 ELISA, RAST, immunoblotting과 같은 검사 방법들이 적용될 수 있고, 그 결과가 음성인 경우에 그 다음 단계로 in vivo 실험에서는 직접 환자의 피부반응검사 (skin prick test)나 DBPCFC (double-blind placebo-controlled food challenge) 검사 방법을 통해 확인되어져서 이 모든 경우가 음성인 경우와 하나라도 양성인 경우를 구별하여 식품에 표기함으로 알레르기 환자들의 유전자 재조합 식품에 대한 안전성이 보장되어져야 할 것이다.

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Anti-allergic activities of Castanea crenata inner shell extracts fermented by Lactobacillus bifermentans (유산균 발효에 의한 율피(Castanea crenata inner shell) 열수추출물의 아토피 피부 질환에 관한 효과 연구)

  • Choi, Mi-Ok;Kim, Bae-Jin;Jo, Seung-Kyeung;Jung, Hee-Kyoung;Lee, Jin-Tae;Kim, Hak-Yoon;Kweon, Dae-Jun
    • Food Science and Preservation
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    • v.20 no.4
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    • pp.583-591
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    • 2013
  • Atopic dermatitis (AD) is a common chronic inflammatory disease associated with a cutaneous hypersensitivity reaction to an allergen. Although the incidence of AD is increasing these days, therapeutics has yet to be developed for its treatment. The aim of this study was conducted in order to compare and investigate the characteristic between the Castanea crenata inner shell extract (CS) and the Castanea crenata inner shell extract fermented by Lactobacillus bifermentans (FCS) for an anti-atopic medication. The total polyphenol and flavonoid contents were similar to CS and FCS. In the DPPH and superoxide anion radical scavenging, the CS and FCS had the potential for antioxidant activities. Both of them did not exhibit cytotoxicity to HS68 cells. The evaluation of the anti-inflammatory activity in Raw264.7 cells demonstrated that the FCS has inhibited the LPS-induced production of nitric oxide as compared to the CS. The anti-atopic dermatitis test was done through the induction of DNCB in AD hairless mice. The FCS has inhibited the development of the atopic dermatitis-like skin lesion by transdermal water loss, melanin and erythema of the skin as compared to the CS. Moreover, the pro-inflammatory cytokine IL-$1{\beta}$ and TNF-${\alpha}$ production in hairless mice were inhibited by the FCS treatment. It indicates that the fermentation of the Castanea crenata inner shell has the potential for the treatment of atopic dermatitis.