• 제목/요약/키워드: fish sarcoplasmic protein

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Effect of Fish Sarcoplasmic Protein on Quality Attributes of No-fat Chicken Sausages Mediated by Microbial Transglutaminase

  • Hemung, Bung-Orn;Chin, Koo Bok
    • 한국축산식품학회지
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    • 제35권2호
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    • pp.225-231
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    • 2015
  • Fish sarcoplasmic protein (SP) obtaining from lyophilization was evaluated its effect on the qualities of the no-fat chicken sausages in the presence of microbial transglutaminase (MTG) as compared to sodium tripolyphosphate (STPP). The cooking yields of all sausage samples were not different. Expressible moisture (EM) of sausage samples was reduced by adding fish SP, while the lowest EM values were observed in sausage samples containing STPP. The pH values of sausage samples were increased with the addition of fish SP and STPP. Proximate analysis revealed that the moisture, fat, and protein contents of all samples were not different (p>0.05). Textural properties (TP), measured by texture profile analysis, showed that hardness of no-fat sausages increased upon adding fish SP. However, the highest TP values were found in sausage samples with STPP. The redness values were reduced in sausage samples with STPP, while other color values were not affected by STPP. Sensory evaluation revealed that sausages with fish SP were accepted at the higher level than that of control. However, sausage samples with STPP showed highest TP and acceptability. Thus, partial substitution of STPP by SP would be possible to reduce phosphate level in the chicken sausages.

Evaluation of Acid-treated Fish Sarcoplasmic Proteins on Physicochemical and Rheological Characteristics of Pork Myofibrillar Protein Gel Mediated by Microbial Transglutaminase

  • Hemung, Bung-Orn;Chin, Koo Bok
    • 한국축산식품학회지
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    • 제35권1호
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    • pp.50-57
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    • 2015
  • Fish sarcoplasmic protein (SP) is currently dumped as waste from surimi industry and its recovery by practical method for being the non-meat ingredient in meat industry would be a strategy to utilize effectively the fish resource. This study was aimed to apply pH treatment for fish SP recovery and evaluated its effect on pork myofibrillar protein (MP) gel. The pH values of fish SP were changed to 3 and 12, and neutralized to pH 7 before lyophilizing the precipitated protein after centrifugation. Acid-treated fish SP (AFSP) showed about 4-fold higher recovery yield than that of alkaline-treated SP and water absorption capacity was also about 1.2-fold greater. Because of the high recovery yield and water absorption capacity, AFSP was selected to incorporate into MP with/without microbial transglutaminase (MTG). The effects of AFSP and MTG on the physicochemical and rheological characteristics of MP and MP gel were evaluated. MTG induced an increase shear stress of the MP mixture and increase the breaking force of MP gels. MP gel lightness was decreased by adding AFSP. MP gel with MTG showed higher cooking loss than that without MTG. A reduction of cooking loss was observed when the AFSP was added along with MTG, where the insoluble particles were found. Therefore, AFSP could be contributed as a water holding agent in meat protein gel.

Effects of pH-treated Fish Sarcoplasmic Proteins on the Functional Properties of Chicken Myofibrillar Protein Gel Mediated by Microbial Transglutaminase

  • Hemung, Bung-Orn;Chin, Koo Bok
    • 한국축산식품학회지
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    • 제34권3호
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    • pp.307-315
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    • 2014
  • pH adjustment would be of advantage in improving the water holding capacity of muscle proteins. The objective of this study was to evaluate the addition of fish sarcoplasmic protein (SP) solution, which was adjusted to pH 3.0 or 12.0, neutralized to pH 7.0, and lyophilized to obtain the acid- and alkaline-treated SP samples, on the functional properties of the chicken myofibrillar protein induced by microbial transglutaminase (MTG). The solubility of alkaline-treated SP was higher than that of the acid counterpart; however, those values of the two pH-treated samples were lower than that of normal SP (p<0.05). All SP solutions were mixed with myofibrillar proteins (MP) extracted from chicken breast, and incubated with MTG. The shear stresses of MP with acid- and alkaline-treated SP were higher than that of normal SP. The thermal stability of MP mixture reduced upon adding SP, regardless of the pH treatment. The breaking force of MP gels with acid-treated SP increased more than those of alkaline-treated SP, while normal SP showed the highest value. The MP gel lightness increased, but cooking loss reduced, with the addition of SP. Smooth microstructure of the gel surface was observed. These results indicated that adjusting the pH of SP improved the water holding capacity of chicken myofibrillar proteins induced by MTG.

등전점 전기영동에 의한 서해산 해산어의 근형단백질의 전기영동에 관한 연구 (Electrophoretic Patterns of Sarcoplasmic Proteins in Mid-West Korean Sea Fishes by Thin Layer Polyacrylamide Gel Isoelectrofocusing)

  • 김종배;최선남;이근우;정용현
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제20권5호
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    • pp.455-460
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    • 1991
  • 서로 비슷한 어종으로 약간의 저차 가공시에도 육안적 규별이 어려운 12개 어종의 등전점 전기영동 결과는 다음과 같다. 3종의 갑각류에서 대하와 중하는 밀새우와 다른 단백질 pattern이 pH 4.5 이하에서와 pH 5~7.5에서 서로 구별이 가능하였으며, pH 범위를 변경했을때, 중하와 대하 사이의 구별은 pH 5 부근에 있는 단백질띠로 나타났지만 크기나 형태적으로 거의 같은 대하의 치어에 대한 조사가 필요한 것으로 생각되었다. 민어속 어류에서도 참조기와 항강달이는 비슷한 등전점을 가지는 단백질의 분포가 pH 5~8 사이로 나타났다. 이 분포대에서 돌가자미와 도다리에서도 비슷한 현상을 보였으며, pH 6~7, pH 8~9 범위에서 박대와 도다리는 서로 다른 단백질 분포를 보였고, 참가자미와 돌가자미는 pH 4.5, pH 6.0과 pH 8.0이하에서 뚜렷이 다른 분포를 보였다. pH범위를 변경하여도 단백질 pattern의 구별이 어려운 참조기와 황강달이에서의 2차원 전기영동은 pH 5.0rhk pH 6.0부근에 있는 단백질들에서 추정분자량 11,700과 87,000으로서 등전점 전기영동시 pH 범위 변경 및 2차원 전개 전기영동을 병용할 경우 서해산 어종(중하, 대하, 밀새우, 참조기, 수조기, 황강달이, 참가자미, 도다리, 박대, 돌가자미, 병어, 아홉등가리)의 판별에 구성 단백질의 등전점 전기영동이 신속하고 효과적임을 알 수 있었다.

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산과 알칼리 공정으로 제조한 어육 수리미의 가열 겔에 미치는 근형질단백질과 NaCl의 영향 (Effect of Sarcoplasmic Protein and NaCl on Heating Gel from Fish Muscle Surimi Prepared by Acid and Alkaline Processing)

  • 박주동;윤수성;정춘희;조민성;최영준
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제32권4호
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    • pp.567-573
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    • 2003
  • pH 2.5와 pH 10.5에서 어육 단백질을 용해시키고, pH 5.0부근에서 침전 단백질을 회수한 후, pH를 중성 부근으로 재조절하여 제조한 7종 어류의 산과 알칼리 수리미의 수율을 수세 수리미와 비교하고 이들 수리미의 가열 젤에 미치는 근형질 단백질과 NaCl의 영향을 punch test와 색차계로 측정하였다. 알칼리 수리미의 수율은 수세 수리미와 산 수리미에 비하여 높았으나, 파괴강도, 변형값 및 백색도는 낮았다. 근형질 단백질을 첨가한 가열 겔의 파괴강도는 첨가하지 않은 가열 겔에 비하여 유의적으로 높은 파괴강도와 변형 값을 가졌으나, 백색도는 다소 감소하였다. 염은 첨가 농도가 증가함에 따라 파괴강도 값은 감소하였으나, 변형값은 유의적인 차이를 보이지 않았고, 백색도는 다소 증가하는 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 산 수리미의 myosin heavy chain과 actin은 급속히 분해하였으며, 수세 수리미와 알칼리 수리미 사이에는 큰 차이가 없었다. 알칼리 수리미의 수율과 가열 겔의 파괴강도, 변형 및 백색도 값에 미루어 알칼리 수리미 제조 공정은 kamaboko형의 연제품 제조에 활용이 가능한 것으로 판단하였다.

성별에 따른 넙치 근원섬유단백질의 생화학적 특성 (Biochemical Properties of Myofibrillar Protein in Olive Flounder by the Sex)

  • 김태진;윤호동;이상민;김경길
    • 한국수산과학회지
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    • 제30권3호
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    • pp.349-354
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    • 1997
  • 6개월, 12개월 및 20개월간 사육한 넙치를 즉살하여 암수를 구분한 후 등육을 취하여 각각의 사육기간 별로 근원섬유의 ATPase 활성, 열안정성 및 각 단백질의 subunit조성을 실험, 검토하였다. 6개월 사육한 수컷의 근원 섬유의 ATPase 활성은 암컷에 비하여 높았으며, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})$-와 $Ca^{2+}-ATPase$ 활성에서 현저한 차이를 나타내었다. 12개월간 사육한 넙치에 있어서도 6개월간 사육한 것과 비슷한 경향을 보였으며, 20개월간 사육한 넙치 역시 유사한 경향을 나타내어 주었다. 또한 사육기간에 따라서 근원섬유의 ATPase 활성이 차이를 나타내었는데, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})-ATPase$ 활성이 성장이 활발한 6개월째 사육한 넙치에서 가장 높았으며, 그 다음으로 12개월과 20개월간 사육한 순으로 나타나 성장 속도와 근원섬유의 ATPase 활성간에 높은 상관관계가 있음을 암시하였다. 근원섬유의 열안정성에 있어서도 수컷이 암컷에 비하여 현저히 떨어지는 경향을 보였다.

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식용어류(食用魚類) 분류(分類)를 위(爲)한 어육단백(魚肉蛋白)의 전기영동상(電氣泳動像) 연구(硏究) (제 1 보(第 1 報)) (Studies of Disc-electrophoretic Patterns of Fish Muscle Protein for Species Identification of Edible Fish (I))

  • 최흥민;한양일;이정자
    • 한국식품과학회지
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    • 제2권2호
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    • pp.30-33
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    • 1970
  • 각종(各種) 어류(魚類)의 가열(加熱)된 어육단백(魚肉蛋白)을 acrylamide gel을 사용(使用)하여 전기영동(電氣泳動)한 결과(結果)로 나타나는 분획상(分劃像)의 특이성(特異性)으로서 어류품종(魚類品種)을 분류(分類)할 수 있었다. 즉 숭어 대구 삼치 고등어 참조기 방어 갈치 금태 아지 병어의 특징있는 전기영동분획상(電氣泳動分劃像) 10 개(個)를 만들었다. 이로써 acrylamide gel 을 이용(利用)한 disc-전기영동(電氣泳動)을 통하여 조리(調理)된 어육제품(魚肉製品) 소편(小片)으로 그 어류품종(魚類品種)을 감별(鑑別)해 낼 수 있는 표준(標準)이 확실(確實)하게 되었다. 그러나 아직 본(本) 실험결과(實驗結果)를 통조림된 어육(魚肉)에는 적용(適用)할 수가 없다.

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방어 보통육과 혈합육의 단백질 및 아미노산조성의 사후변화 (Changes Occurred in Protein and Amino Acid Compositions during Postmortem Aging of White and Dark Muscle of Yellowtail at $2^{\circ}C$)

  • 김장양;최영준;변재형
    • 한국수산과학회지
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    • 제15권2호
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    • pp.123-136
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    • 1982
  • 방어의 배육 보통육과 측육 혈합육을 $2^{\circ}C$에 보장하여 두고 선도변화 총계별로 단백질의 조성과 각축의 구성 및 유리아미노산의 조성을 분석하였으며, 건향질단백질과 근원섬유단백질에 대하여는 구성단백질의 분포변화를 확인하기 위하여 $NaDodSO_4$변한 다음, polyacrylamide겔 전기영동상을 비교 해석함으로써 적색육어류의 선도변화와 보통육 및 혈합육의 단백질조성 변화와의 관련성을 검토하였다. K-값과 휘발성염기질소 및 pH값으로 판정했을 때, 혈합육은 보통육에 비하여 선도변화가 빨랐다. 사후 선도변화와 더불어 근원질단백질과 노원섬유단백질은 감소하는 반면, 세포내잔사단백질은 상대적으로 증가하였으며, 이러한 변화는 보통육에 비하여 혈합육이 훨씬 심한 편이었다. Sodium dodecyl sulfate 화한 단백질을 polyacrylamide겔 전기영동함으로 분석한 결과, 보통육의 근원질단백질은 16개 성분, 그리고 혈합육의 근원질단백질은 12개 성분으로 구성되어 있었으며, 보장 10일째부터 보통육의 근원질단백질은에는 41,000dalton과 18,000dalton의 양분이 조금씩 증가하였고, 26,000 dalton과 23,500 dalton 및 23,000 dalton되 각 성분은 점차 감소하였다. 혈합육의 근원질단백질에 있어서는 49,000 dalton의 성분은 감소하였고 47.000 dalton의 성분은 새로이 형성되었으며, 26,000 dalton의 성분은 소감하였다. 근원섬유단백질의 전기영동분석결과에 의하면, 보통육의 근원섬유단백질은 17개 성분, 그리고 혈합육의 근원조직단백질은 16개의 성분으로 구성되어 있었다. 보장 10일에부터 보통육의 근원섬유단백질중에는 40,000 dalton의 성분이 증가하였고, 37,500 dalton의 성분은 점차 감소하였으며, 32,000 dalton의 성분은 새로히 출현하였다. 혈합육의 근원섬유단백질은 보장 9일째부터 58,000 dalton과 64,000 dalton의 성분은 그 농도가 단가하였으며, 17,500의 light chain-2 단백질은 소감하였고, 32,000 dalton의 성분은 새로이 출현하였다. 이 같은 전기영동상의 변화는 근원질단백질이 근원섬유단백질에 비하여 빨랐으며, 근원섬유단백질의 경화에 있어서는 혈합육쪽이 보통육에 비하여 빨랐다. 양 육의 단백질을 구성하는 아미노산을 분석한 결과, 즉살한 방어의 보통육 단백질은 글루탐산, 아스팔트산, 류신. 알기닌, 알라닌 등은 그 양이 어느 정도 많았고, 프롤린과 트?토판은 그 양이 적었으며, 혈합육에 있어서도 비슷한 경형이었다. 그리고 10일이 경과한 보통육에 있어서는 글루탐산과 아스팔트산이 현저히 감소하였으며, 9일이 경과한 혈합육에 있어서는 알라닌, 글리신, 그리고 알기닌이 현저히 감소하였다. 유리아미노산의 조성을 분석 결과, 즉살한 방어의 보통육중에는 히스티딘이 총유리아미노산의 약 $63\%$를, 그리고 혈합육중에는 타우린이 총유리아미노산의 약 $67\%$를 차지하는 양을 보였다. 그리고 $2^{\circ}C$에서 10일이 경과했을 때, 보통육에서는 히스티딘, 발린, 타우린이 증가하였으며, 알라닌, 류신 및 글리신 등은 조금 감소하였다. 같은 온도에서 9일이 경과한 혈합육에서는 타우린, 페닐알라닌, 글리신은 증하였으며, 히스티딘, 알라닌, 세린 등은 감소하였다.

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기능성 어육단백질의 젤화 특성과 산업적 응용-2. 알칼리 공정으로 회수한 어육, 닭고기 가슴살 및 돼지 후지 육 기능성 단백질 젤의 특성과 최적화 (Gelation Properties and Industrial Application of Functional Protein from Fish Muscle-2. Properties of Functional Protein Gel from Fish, Chicken Breast and Pork Leg and Optimum Formulation)

  • 정춘희;김진수;진상근;김일석;정규진;최영준
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제33권10호
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    • pp.1676-1684
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    • 2004
  • 어육, 닭 가슴살 및 돼지 후지 육을 산성 및 알칼리 용액으로 추출하여 등전점 부근에서 회수하고 중성 부근의 pH로 재조절하여 회수한 단백질의 가열 젤 물성과 이들의 혼합에 따른 가열 물성 값의 변화, 최적 물성과 최소비용을 제공하는 혼합 비율을 결정하였다. 갈고등어의 근원섬유단백질은 산 및 알칼리 처리에 의해 가열 젤을 형성하지 못하였으나, 산과 알칼리 처리후 근형질 단백질을 포함한 회수 단백질은 가열 젤을 형성하였다. pH 10.5에서 처리 후 회수한 단백질의 가열 젤의 파괴강도는 갈고등어가 가장 낮았고, 변형 값은 냉동 꼬마민어>닭 가슴살>돼지 후지 육>갈고등어의 순으로 높았으며, 백색도는 냉동 꼬마민어 회수 단백질이 가장 높았다. 갈고등어 회수 단백질의 첨가는 파괴강도, 변형 값, 백색도를 감소시키고 가격을 상승시키는 반면, 닭 가슴살 회수 단백질의 첨가는 파괴 강도와 백 색도를 다소 증가시키고 가격을 현저히 감소시켰다. 냉동 꼬마민어 회수 단백질인 경우, 파괴강도 110 g 이상, 변형 값 4.5 mm 이상 및 회수 단백질의 원료 단가 2000원 이하/kg을 만족하는 최적 혼합 비율은 냉동 꼬마민어 36∼50%, 닭 가슴살 34∼40%, 돼지 후지 육 14∼25%이었다 가열 젤의 구조는 냉동 꼬마민어 회수 단백질이 가장 치밀하였다. 냉동 꼬마민어 회수 단백질을 축으로 닭 가슴살, 돼지 후지 육 회수 단백질의 적절한 혼합 비율의 조절은 물성 값이 다양화한 연제품에 활용 가능할 것으로 판단된다.

기능성 어육단백질의 젤화 특성과 산업적 응용-1. 가열변성 중 화학결합에 미치는 pH의 영향 (Gelation Properties and Industrial Application of Functional Protein from Fish Muscle-1. Effect of pH on Chemical Bonds during Thermal Denaturation)

  • 정춘희;김진수;진상근;김일석;정규진;최영준
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제33권10호
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    • pp.1668-1675
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    • 2004
  • 근원섬유단백질과 알칼리 용액으로 처리하여 회수한 단백질의 가열 중 ANS 소수성의 변화, IR스펙트럼의 변화, SH기의 변화, 전기영동상의 변화 및 엔탈피의 변화로 비교하여 회수 단백질의 가열 변성기구를 조사하였다. 갈고등어와 냉동 꼬마민어의 근원섬유단백질은 가열 온도의 상승과 더불어 소수성 잔기가 외부로 노출되고 소수성 상호작용은 6$0^{\circ}C$ 부근에서 최대로 일어나지만, 근형질 단백질을 포함하는 회수단백질은 근원섬유 단백질과 ANS 소수성에서 차이를 보였다. pH가 증가함에 따라 1636 $cm^{-1}$ /에 해당하는 peak가 증가하였다. 반응성 SH기와 총 SH기 수의 차이는 pH 7.0과 pH 10에서 비교적 큰 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 pH가 상승함에 따라 myosin heavy chain의 중합체가 확인되었다. 알칼리 공정으로 제조한 회수 단백질을 시차주사열량계로 분석한 결과, 회수 단백질은 33.1,44.3 및 65.5$^{\circ}C$에서 전이 온도가 나타나며, myosin의 변성 에 해당하는 온도인 51.7$^{\circ}C$의 peak는 보이지 않았다. 회수 단백질의 가열 젤은 극단적 인 pH 처리에 의한 $\alpha$-helix 구조의 $\beta$-sheet 구조 전환, 가열에 의한 S-S 결합의 형성과, myosin heavy chain 중합체 형성에 의한 것으로 보인다.