• 한국식품영양과학회지
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• 제19권4호
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• pp.349-355
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• 1990

Actomyosine prepared from Yellowtail fish(seriola quinqueradiata) were stored at $0^{\circ}C$(ice-cooling) -3.5$^{\circ}C$(partial freeaing) and -2$0^{\circ}C$(freezing) Another actomyosin samples were prepared from the fish previously stored at the temperatures for a week as the maximum .Remaining activity of {{{{ {Ca }^{2+ } }}}}-and {{{{ {Mg }^{2+ } }}}}- dependent adenosine triphosphatase(ATPase) activity was measured fronm the actomyosin preparations. Specific activity of {{{{ {Mg }^{2+ } }}}}-ATPase of actomy-osin before storagew was 0.253$\mu$ mole pi/min/mg of protein and it was 1.5 times higher than that of {{{{ {Ca }^{2+ } }}}} -ATPase. The enzyme activities were markedly decreased during early period of storage. However no significant differences in the enzyme activity were revealed among the samples stored at different temperature. The enzyme of actomyosin prepared from the fish previously stored at the temperatures for a week revealed an acitivity of 2-3 times higher than that of freezing. Apparent denaturation constant of {{{{ {Mg }^{2+ } }}}} -ATPase of actomyosin was between 0.810-1.139 per day and it was about 1.5 times hgiher than that of {{{{ {Ca }^{2+ } }}}} -ATPase. But the constant of {{{{ {Mg }^{2+ } }}}} ATPase of actomyosin extracted from the fist stored for a week at each temperature was between 0.176-0.356 per day. This constant was 4 times higher than that of {{{{ {Ca }^{2+ } }}}}- ATPase in frozen stored fish. It was presumed from these results that denaturation of ATPase is largely accorded to the structural changes of actomyosin.

• 한국식품과학회지
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• 제20권3호
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• pp.371-379
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• 1988

한류성 어류(연어, 명태)와 난류성 어류(상어, 조기)의 근원섬유 단백질의의 생화학적인 특성을 규명하기 위하여 각각으로부터 actomyosin과 myofibril을 조제하여 생물활성 및 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상을 조사하였으며, 또한 어류의 환경온도에 대한 적응성을 알아보기 위하여 생물활성의 온도 의존성을 조사하였다. 각 어류의 myofibril의 SDS-polyacrylamide gel 전기영동상으로부터 SDS-PAGE pattern은 어종간에 차이를 보였으며 또한 myofibril과 actomyosin의 생물활성과 activity-ph curve도 어종간에 차이를 나타내었다. 한류성 어류인 명태의 근원섬유 단백질의 ATPase의 활성은 환경온도$(5^{\circ}C-10^{\circ}C)$ 부근에서 상어보다 높은 활성을 나타내었다.

• Food Science and Biotechnology
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• 제17권1호
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• pp.199-202
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• 2008

The effects of $\beta$-(1,6)-galactosyl trehalose trisaccharide ($\beta$-GT) that was preferentially produced by Escherichia coli $\beta$-galactosidase on cryo- and thermo-protections of protein were investigated with those of other sugars at the level of 8% (w/v). As compared to a control without sugar additive, $\beta$-GT effectively enhanced 32-54% of the cryoprotection of fish actomyosin against repeated freeze-thawing and frozen storage, and also 49% of the protection against thermal inactivation of pyrophosphatase, respectively. As a result, it was significantly more effective than sorbitol and trehalose in both cryoprotection and thermoprotection. Thus, $\beta$-GT would be possibly applied as a sugar substitute for cryo- and thermo-protective applications of food protein.

• 한국식품영양과학회지
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• 제28권2호
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• pp.292-298
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• 1999

Myofibril and actomyosin were prepared from red muscle and white muscle of fresh water fish and sea water fish, and their biochemical characteristics and SDS PAGE patterns of myofibril were compared. SDS PAGE analysis showed that electrophoretic patterns of myofibril were similar be tween white muscle and red muscle, while difference of 30kDa component of myofibril was detected between fresh water fish and sea water fish. When myofibril were treated with trypsin, difference in hydrolysis of heavy chain was observed between white muscle and red muscle. In activities of Ca ATPase, Mg ATPase, EDTA ATPase and ATPase activity pH curve, myofibrillar protein from fresh water fish showed higher specific activity than those from sea water fish.

• 한국수산과학회지
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• 제31권6호
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• pp.823-828
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• 1998

명태 actomyosin 용액에 대한 옥수수전분 가수분해물의 동결 보호 효과는 전기영동상 패턴, 용해도 및 $Ca^{2+}$-ATPase 활성 변화로 알아보았다. 먼저 전기영동상 패턴에서 0일차와 저장 30일차를 비교하였을 때, control의 경우 저장온도에 관계없이 각 band들의 변화가 수반되었고, 특히 MHC의 변화가 두드러졌다. Sucrose 첨가구의 경우, 저장온도에 상관없이 band상의 변화가 거의 없는 것으로 나타났다. 전분가수분해물이 첨가된 시료들에서는 온도 의존성이 현저하여 $-5^{\circ}C$에서 저장한 시료들은 MHC band가 나타나지 않았고 반면에 $-20^{\circ}C$에서는 저장 30일 째에도 0일차와 거의 같은 양상을 보였다. 시료들을 $-5^{\circ}C$에서 저장할 때 용해도 변화는 sucrose의 경우 저장 30일 후에도 $90\%$ 이상의 높은 값을 유지한 반면에 나머지 시료들은 저장과 함께 급속히 감소하였다 $-20^{\circ}C$에서는 sucrose, D.E. 10, 15 및 20을 함유한 시료들은 약 $90\%$ 정도를 나타내었다. 잔존 활성 변화에서도 용해도 변화와 거의 유사한 경향을 나타내었다. 이상에서 살펴보았듯이 명태 actomyosin 용액의 동결변성에 대한 옥수수전분가수분해물들의 보호효과는 저장온도에 따라 많은 차이를 나타내었고, 특히 D.E. 10의 경우는 기존의 동결변성 방지제인 sucrose와 비교하여 $-12^{\circ}C$ 이하에서는 거의 같은 효과를 나타내는 것을 알았고, 저감미, 저열량의 동결변성 방지제로서 가능한 것으로 사료된다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제30권4호
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• pp.574-578
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• 2001

담수어인 향어와 해수어인 방어의 white muscle과 red muscle로 부터 근원섬유단백질을 조제하여 생육 환경조건이 다른 어류의 근원섬유단백질간에는 어떠한 차이가 있는지에 대하여 알고자 myofibrillar protein ATPase 활성에 대한 온도의 존성과 열안정성을 실험하였다. 향어와 방어 근원섬유단백질의 기질친화도와 $V_{max}$ 값에 있어서는 향어가 방어에 비해 높은 값을 보였고, 활성에 대한 반응온도 및 반응시간에 따른 영향에 있어서는 myofibril의 경우 red muscle이 white muscle에 비해 낮은 활성을 나타냈으며, actomyosin의 경우에 있어서는 향어가 4$0^{\circ}C$에서도 활성증가를 나타낸 반면에 방어는 45$^{\circ}C$, 5$0^{\circ}C$와 같이 반응시간에 따른 활성증가를 나타내지 않았다. 그리고 일반적으로 향어가 방어보다 그리고 white muscle이 red muscle에 비해 높은 반응생성물을 나타내었다. 열안정성에 대한 열역학량(D value, Z value, )은 muscle 종류간 그리고 환경이 다른 어종간에 차이를 보였다. 향어와 방어 둘다 white muscle이 red muscle에 비해 안정하였으며, 향어 myofibrillar protein이 방어 myofibrillar protein보다 열에 안정한 값을 보여 환경조건이 열안정성에 차이를 줄 수 있는 것으로 나타났다.

• 한국수산과학회지
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• 제31권6호
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• pp.829-834
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• 1998

옥수수 전분가수분해물의 용해도는 D.E. 값이 높을수록 증가하였고, 10 이상에서는 거의 차이가 없었다. $T_g^{'}$ 값은 D.E. 값이 증가함에 따라 감소하는 직선적인 관계를 나타내었다. Alkaline phosphatase의 동결계에서 거동은 glass cynamic mechanism, 즉 효소의 가수분해 속도는 첨가된 물질의 $T_g^{'}$ 이하의 온도에서 지연되거나 억제되었다. 옥수수전분 가수분해물은 동결계에서 유리전이온도를 높임으로서 동결계가 유리상태로 되고 따라서 점도는 높아지고 단백질은 분자간 접촉의 기회가 줄어들어 단백질이 보호된다는 cryostabilization mechanism으로 설명 가능하였다.