금융산업에서 증권사의 주식 트레이딩 시스템은 단 1분의 장애에도 손실이 매우 큰 응용 시스템이다. 특히, 트레이딩 시스템 구축 환경이 메인 프레임 환경에서 클라이언트/서버 환경으로 전환됨으로써 추가적으로 안정성이 시스템의 최우선 목표로 인식되고 있다. 이와 같은 인식 하에 일반적으로 IT환경에서 제시하고 있는 가이드라인에 의한 시스템 구축이 당연시되고 있지만, 트레이딩 시스템은 업무의 특성상 정규화된 표준 가이드라인을 따를 경우 신뢰도를 보장할 수 없음으로 비정규화된 방법으로 해당시스템을 구축하는 것이 현재 실정이다. 본 논문은 TP 모니터 계열의 미들웨어를 통한 3-Tier 클라이언트/서버 환경에서 X/Open DTP 모델에서 정규화된 표준 가이드라인인 XA 인터페이스 기반 시스템과 비정규화된 방법인 Non-XA 인터페이스 기반 시스템을 증권사 트레이딩 시스템 환경 하에 구축하여 비정규화 방법의 신뢰성을 증명한다. 그 신뢰성 증명의 방법으로는 시스템 실패를 가정한 극복(take-over) 테스트 시 주문 데이타의 에러와 이의 복구방안을 XA와 Non-XA 인터페이스 두 경우를 대상으로 수행한다.
Lee, Sang Jun;Park, In Suk;Han, Yun Hee;Kim, Young Ok;Reeves, Peter R.
Molecules and Cells
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제26권2호
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pp.140-145
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2008
Expression of olive flounder hepcidin I (HepI) fused with truncated OmpA signal peptides ($OmpASP_{tr}$) as directional signals does not produce soluble fusion proteins. However, by inserting amino acid segments (xxx) varying in pI and hydrophobicity/hydrophilicity into a leader sequence containing a truncated OmpASP ($OmpASP_{tr}$) and a factor Xa cleavage site (Xa) [$OmpASP_{tr}{\mid}(xxx){\mid}Xa$], we were able in some cases to express soluble recombinant HepI. Soluble expression of the recombinant protein strongly correlated with (xxx) insertions of high pI and hydrophilicity. Therefore, we modified the $OmpASP_{tr}{\mid}(xxx){\mid}Xa$ sequence by inserting Arg and Lys into (xxx) to increase the hydrophilicity of the signal peptide region. These modifications enhanced the expression of soluble recombinant HepI. Hydropathic profile analysis of the $OmpASP_{tr}{\mid}(xxx){\mid}Xa$ HepI fusion proteins revealed that the transmembrane-like domains derived from the $OmpASP_{tr}{\mid}(xxx){\mid}Xa$ sequence were larger than the internal positively charged domain native to HepI. It should therefore be possible to overcome the obstacle of internal positively charged domains to obtain soluble expression of recombinant proteins by monitoring the hydrophilicity and hydropathic profile of the signal peptide region using a computer program.
The fur (ferric uptake regulation) expression vector pMON2064 was modified to produce a Fur-fusion expression vector. A kinker site, factor Xa cleavage site, and several restriction endonuclease sites were introduced to facilitate easy cloning and isolating of the fusion protein. The resulting fusion expression vector, pMONSTER, was then used to make fusion expression vector, pMONSTER, was then used to make fusion proteins with $\beta$-galactosidase and the protease of the human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1 PR). Strain SW4020 harboring the Fur $\beta$-galactosidase fusion vector produced blue colonies on a 5-bromo-4-chloro-3-indolyl-$\beta$-D-galactoside plate and the resulting 133 kDa fusion protein reacted with an anti-Fur antibody. The strain harboring the Fur-HIV-1 PR fusion vector produced a 29 kDa fusion protein, which also reacted with an anti-Fur antibody. The Fur-HIV-1 PR fusion protein was purified by a single column application that was designed to isolate the Fur protein. The purified Fur-HIV-1 PR fusion protein digested with factor Xa cleaved a recombinant Gag protein to release smaller fragments, including a p24 capsid protein. The Fur-HIV-1 PR fusion protein itself did not exhibit any proteolytic activity.
Park, Jung-Hyun;Na, Shin-Young;Lee, Dong-Gun;Han, Byoung-Don;Kim, Kil-Lyong
Biotechnology and Bioprocess Engineering:BBE
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제3권2호
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pp.82-86
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1998
The maltose binding protein (MBP) fusion protein system is a versatile tool to express and isolate recombinant proteins in E. coli. In this system, MBP fusion proteins are efficiently isolated from whole cell lysate using amylose conjugated agarose beads and then eluted by competition with free maltose. Since MBP is a rather large molecule (∼42 kDa), for further experiments, the MBP part is usually proteolytically cleaved from the fusion protein and subsequently removed by ion-exchange chromatography or rebinding to amylose columns after washing out excess and MBP-bound maltose. In the present study, we have developed an improved method for the removal of cleaved MBP, which is advantageous over conventional methods. In this method, factor Xa cleaved MBP fusion proteins were incubated with Sepharose beads conjugated with MBP specific monoclonal antibodies and then precipitated buy centrifugation, resulting in highly purified proteins in the supernatant.
Anticoagulant activities were tested for the fifteen kinds of medicinal plants by measuring activated partial thromboplastin time (aPTT). Of them five kinds or species (Artemisia princeps, Sanguisorba officinalis, Artemisia apiacea, Eclipa alba, Schizonepeta tenuifolia) were selected and fractionated for the preparation of acidic polysaccharides. They were extracted with water by refluxing and the extracts were precipitated with ethanol. The precipitates were separated based on charge using a DEAE-Sephadex. The low salt and high salt fractions were sulfated with anhydrous pyridine and chlorosulfonic acid complex. In vitro anticoagulant activities of sulfated polysaccharides were tested by measuring aPTT, prothrombin time (PT), and factor Xa clotting time using normal human plasma. No relationship was found between the amount of uronic acids and anticoagulant activities, but the sulfated ones show the increase of activities. In vivo anticoagulant properties of the sulfated polysaccharide from Artemisia apiacea were also tested by the intraveneous administration of three different doses (3,5 and 10 mg/kg) to rats. APTT and PT were increased significantly and the action of factor Xa and thrombin mediated through antithrombin III were inhibited slightly.
Purpose: The use of direct oral Xa inhibitors (DXaIs) to prevent venothrombotic events is increasing. However, gastrointestinal bleeding, including that related to endoscopic resection, is a concern. In this study, we evaluated bleeding and coagulation times during the perioperative period of gastric endoscopic submucosal dissection (ESD). Materials and Methods: Patients who consecutively underwent gastric ESD from August 2016 to December 2018 were analyzed. Bleeding rates were compared among the 3 groups (antiplatelet, DXaIs, and control). DXaI administration was discontinued on the day of the procedure. Prothrombin time (PT), activated partial thromboplastin time, and the ratio of inhibited thrombin generation (RITG), which was based on dilute PT, were determined before and after ESD. Results: During the study period, 265 gastric ESDs were performed in 239 patients, where 23 and 50 patients received DXaIs and antiplatelets, respectively. Delayed bleeding occurred in 17 patients (7.4%) and 21 lesions (7.1%). The bleeding rate in the DXaI group was significantly higher than that in the other groups (30.4%, P<0.01), and the adjusted odds ratio of bleeding was 5.7 (95% confidence interval, 1.4-23.7; P=0.016). In patients using DXaIs, there was a significant (P=0.046) difference in the median RITG between bleeding cases (18.6%) and non-bleeding cases (3.8%). Conclusions: A one-day cessation of DXaIs was related to a high incidence of bleeding after gastric ESD, and monitoring of residual coagulation activity at trough levels might enable the predicted risk of delayed bleeding in patients using DXaIs.
Objectives : An aim of study is to investigate effects of curculiginis rhizoma in vitro (factor Xa (FXa) inhibitor assay, prothrombinase assay, prothrombin time (PT) assay, activated partial thromboplastin time (aPTT) assay) and in vivo experiment (blood clotting time, thromboxane B2 content assay in serum and weight of thrombus by AV-shunt rat model). Methods : We gained a human serum and used serum in vitro study such as factor X activity (FXa) inhibition, prothrombinase inhibition, prothrombin time (PT) and activated partial thromboplastin time. Fifteen SD rats were divided into three groups (intact control group and two experimental group treated with extract of Curculiginis Rhizoma(ECR)). Rats were orally administrated DW (intact control group), 600 mg/kg concertration of ECR and 200 mg/kg concertration of ECR. After one hour, we anesthetized rats and made arteriovenous (AV) shunt rat models to study weights of thrombus, took a hole blood to study content of thromboxane B2 and blood clotting time. Results : In vitro, ECR increased a inhibitory activity of FXa, prothrombinase and aPTT compared than intact control group. Especially ECR made significant increase of FXa and prothrombinase inhibitory activity (p<0.05, p<0.01). And PT were increased in ECR control group compared with intact control group. In vivo, a blood clotting time of experiment group treated with ECR 600 mg/kg were significantly increased compared with that of intact control group (p<0.05) and content of thromboxane B2 was significantly decreased in group treated with ECR 600 mg/kg in seum. The weight of thrombus were significantly reduced in group treated with ECR 600 mg/kg compared with intact control group (p<0.05). But in vivo experiment study, those of group treated with ECR 200 mg/kg were reduced compared with those of intact control group without statistical significance. Conclusions : ECR has a antithromboic activity in internal course with inhibitory activity of FXa and prothrombinase in vitro, it required to research more study for effective compounds.
큰 반소수 n=pq의 소인수 p,q를 직접 찾는 것은 현실적으로 거의 불가능하여 대부분의 소인수분해 알고리즘은 $a^2{\equiv}b^2$(mod n)의 제곱합동을 찾아 p=GCD(a-b,n),q=GCD(a+b,n)의 소인수를 찾는 간접 방법을 적용하고 있다. 제곱합동 a,b을 찾는 다양한 방법이 제안되었지만 100자리 이상인 RSA 수에 대해서는 적용이 쉽지 않다. 본 논문에서는 $xa={\lceil}\sqrt{zn}{\rceil}\;or\;{\lceil}\sqrt{zn}{\rceil}+z+z=1,2,{\cdots}$로 설정하고 $(xa)^2{\equiv}(yb)^2$(mod n)을 찾는 간단한 방법을 제안한다. 제안된 알고리즘은 19 자리 수 까지는 제곱합동을 빠르게 찾는데 성공하였으나 39 자리 수에 대해서는 실패하였다.
Tabanus anticoagulant protein (TAP) was isolated from the whole body of the tabanus, Tabanus bivittatus, using three purification steps (ammonium sulfate fractionation, gel filtration on Bio-Gel P-60, and ion exchange chromatography on DEAE Sephadex gel). The purified TAP, with a molecular weight of 65 kDa, was assessed to be homogeneous by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, and an isoelectric point of 7.9 was determined by isoelectric focusing. The internal amino acid sequence of the purified protein was composed of Ser-Leu-Asn-Asn-Gln-Phe-Ala-Ser-Phe-lle-Asp-Lys-Val-Arg. The protein was activated by $Cu^{2+}\;and\;Zn^{2+}$, and the optimal conditions were found to be at pH $3\sim6\;and\;40\sim70^{\circ}C$. Standard coagulation screen assays were used to determine thrombin time and activated partial thromboplastin time. Chromogenic substrate assays were performed for thrombin and factor Xa activity. TAP considerably prolonged human plasma clotting time, especially activated partial thromboplastin time in a dose-dependent manner; it showed potent and specific antithrombin activity in the chromogenic substrate assay. Specific anti-factor Xa activity in TAP was not detected. Overall, this result suggested that TAP has significant anticoagulant activity on blood coagulation system.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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