• 한국미생물·생명공학회지
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• 제23권5호
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• pp.573-579
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• 1995

A Bacillus strain capable of producing an extracellular malto-oligosaccharides forming $\alpha $-amylase was isolated from soil and designated as Bacillus sp. SUH4-2. The enzyme was purified by ammonium sulfate fractionation, DEAE-Toyopearl and Mono-Q HR 5/5 column chromatographies using a FPLC system. The specific activity of the enzyme was increased by 16.1-fold and the yield was 13.5%. The optimum temperature for the activity of $\alpha $-amylase was 60-65$\circ$C and more than 50% of initial activity was retained after the enzyme was incubated at 60$\circ$C for 40 min. The enzyme was stable over a broad pH range of 5.0-8.0 and the optimum pH was 5.0-6.0. The molecular weight of the enzyme was determined to be about 63.6 kD and isoelectric point was around 5.8. The enzyme activity was strongly inhibited by Mn$^{2+}$, Ni$^{2+}$, and Cu$^{2+}$ ; slightly by Ca$^{2+}$. The purified enzyme produced starch hydrolyzates containing mainly maltose and maltotriose from soluble starch. The starch hydrolyzates were composed of 11% glucose, 59% maltose, 25% maltotriose and 5% maltotetraose.

• 미생물학회지
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• 제23권1호
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• pp.25-33
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• 1985

Cellulomonas flavigena KIST 321이 생산하는 균체외 cellulose 분해효소를 gel filtration법과 ion-exchange chromatography법으로 3종의 다른 효소를 분리하여 이들을 A, B, 및 C 효소로 명명하였다. 분리된 각 효소를 결정적 기질에 처리하여 일어나는 기질의 구조변화를 적회전 분광법과 X-ray crystallography법으로 측정하여 다음 결론을 얻었다. B효소는 결정성 cellulosem이 구성단위인 glucopyranose의 불안정화로 그 결정도를 감소시키는 $C_1$형의 효소이며 A 및 C 효소는 $C_x$형의 효소로 B 효소의 반응생성물에 작용하여 glucose를 생산하였다. 이들 각 효소의 작용에서 본균의 cellulase의 작용기작을 고찰하였다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제23권3호
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• pp.304-310
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• 1995

A thermophilic bacterium producing the extracellular cellulase-free xylanase was isolated from soil and has been identified as Bacillus sp. The optimal growth temperature was 50$\circ$C and the optimal pH, 7.0. Under the optimal growth condition, maximal xylanase production was 2.2 units/ml in the flask culture. The enzyme production was induced by xylan and xylose, but was repressed by sucrose or trehalose. The partially purified xylanase was most active at 70$\circ$C. It was found that the enzyme was stable at 65$\circ$C for 10 hours with over 75% of the activity. The enzyme was most active at pH 7.0 and retained 90% of its maximum activity between pH 5.0 and pH 9.0 though Bacillus sp. was not grown on alkaline conditions (>pH 8.0). In addition, the activity of xylanase was over 60% at pH 10.0. At the ambient temperature, the enzyme was stable over a pH range of 5.0 to 9.0 for 10 h, indicating that the enzyme is thermostable and alkalotolerant. The activity of xylanase was completely inhibited by metal ions including Hg$^{2+}$ and Fe$^{2+}$, while EDTA, phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF), $\beta$-mercaptoethanol and SDS didn't affect its activity. The enzyme was also identified to exert no activity on carboxymethylcellulose, laminarin, galactomannan, and soluble starch.

• 미생물학회지
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• 제39권4호
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• pp.230-234
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• 2003

Bacillus amyloliquefaciens psychrotrophic strain이 분비하는 세포 외 단백질 가수분해효소를 정제하여, endopeptidase 활성에 관한 특성을 분석하였다. Protease SE910로 명명된 효소는 단백질 내부의 leucine에 연결된 peptide 결합만을 가수분해하는 endopeptidase로 작용한다. 효소를 특이한 아미노산 잔기에 작용하는 화학수식제와 반응하였을 때 효소의 활성부위에 관여하는 아미노산 잔기가 수식되었을 때는 효소활성이 저해를 받는다. 본 효소는 serine을 수식하는 PMSF에의해 endopeptidase 활성이 완전히 저해되었으며, 카르복실 기능기를 수식하는 화학수식제에 의해 저해되었고, lysine을 화학수식하는 PLP에 의해서는 큰 영향을 받지 않았다. 이것은 본 효소의 endopeptidase 활성에 serine과 aspartic acid 잔기가 관여하는 것을 의미한다. 구조적으로 leucine을 포함하는 유도체인 bestatin은 효소의 endopeptidase 활성을 경쟁적으로 저해하였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제7권2호
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• pp.121-126
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• 1997

A bacterial strain LC-413, producing an extracellular inulin fructotransferase (depolymerizing) which converts inulin into di-D-fructofuranose dianhydride (DFAIII), was isolated from soil. Inulin fructotransferase from the isolate identified as a strain Flabobacterium sp. was purified from the culture broth by ammonium sulfate precipitation, followed by column chromatograpies on DEAE-Toyopearl 650 M and phenyl-Toyopearl 650 M. The purified enzyme gave a single band on an electrophoretic disc-gel. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 44, 000 Da by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, and 45, 000 Da by gel filtration, suggesting the monomeric state of the enzyme. The isoelectric point of the enzyme was about pH 4.5. The optimal pH and temperature for the enzyme reaction were 6.0 and $50^{\circ}C$, respectively. The purified enzyme digested inulin into di-D-fructofuranose-l, 2': 2, 3'-dianhydride, confirming the enzyme was an inulin fructotransferase (inulinase II).

• 생태와환경
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• 제33권4호통권92호
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• pp.380-386
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• 2000

순수배양한 조류와 자연군집의 식물플랑크톤을 대상으로 유기인삼염해분해효소의 kinectic parameter를 비교하였고, 용존무기인의 농도와 각 parameter와의 관계를 알아보았다. 기질과의 친화력을 나타내는 AP$_{ase}$의 K$_{m}$은 조류의 종마다 매우 상이한 값을 보였다. Chlorella sp.를 제외한 녹조류가 다른 종에 비해 큰 K$_{m}$을 보였고, 규조류와 Chlorella sp.에서 작은 K$_{m}$을 보였다. 순수배양한 남조류 Anabaena flos-aquae에서 extracelluar free enzyme 의 K$_{m}$이 cell-bound enzyme의 K$_{m}$보다 작았다. 자연군집인 소양호에서는 남조류 Anabaena sp. 가 우점하였던 여름의 식물플랑크톤의 K$_{m}$이 규조류가 우점하였던 봄의 군집보다 컸다. AP$_{ase}$ 활성도의 V$_{max}$는 수중의 DIP 농도보다는 식물플랑크톤의 세포내 인의 함량에 직접적인 영향을 받는 것으로 나타났다. 소양호에서 가을부터 봄까지 extracelluar free enzyme의 활성도가 총 AP$_{ase}$ 활성도의 36${\sim}$97%의 기여를 하였는데, 이는 이 시기에 extracelluar free enzyme이 호수의 인순환에서 매우 중요한 요인으로 작용한다는 것을 시사한다. 그리고 extracelluar free enzyme과 총 AP$_{ase}$의 K$_{m}$이 거의 비슷하였는데, 이는 extracelluar free enzyme이 조류로부터 기인되었기 때문으로 사료된다.

• 한국동물학회:학술대회논문집
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• 한국동물학회 1998년도 한국생물과학협회 학술발표대회
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• pp.278.1-278
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• 1998

No Abstract, See Full Text

• 미생물학회지
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• 제18권4호
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• pp.188-192
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• 1980

In search of dextran-hydrolyzing enzymes, approximately 500 strains of molds were checked for their ability to produce extracellular dextranase. Seven strains capable of producing dextranase were screened, and among them, one strain belonging to Aspergillus genus showed greater activity than the other. The strain was identified to be Aspergillus ustus and the most suitable culture conditions for the enzyme production were determined.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제47권4호
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• pp.603-613
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• 2019

본 연구에서 부산, 창원, 제주도 일대에서 채취한 토양으로부터 분리한 균주를 이용하여 식물 병원성 곰팡이에 대해서 길항작용을 나타내는 것을 확인하였으며, 또한 분리 균주의 경우 세균성 균주에 대해서도 길항작용을 나타내는 것을 확인하였다. 이러한 길항작용은 Bacillus 속이 생산하는 2차 대사산물인 siderophore, 항생물질, 세포 외 효소 활성 등에 의해서 식물 병원성 곰팡이에 대한 길항작용을 나타내는 것으로 보이며, 특히 분리 균주로부터 생산되는 세포 외 효소는 식물 병원성 곰팡이의 세포벽에 용균작용 일으킴에 따라 세포벽을 분해하여 식물 병원성 곰팡이의 생장을 저해할 것으로 생각된다. 또한 질소 고정능 및 IAA 생성능을 통해 식물 생장 촉진 및 식물 병원성 곰팡이 성장을 억제시킬 수 있는 생물학적 제제로서 식물재배에 도움을 줄 것으로 기대된다. 최종 선별된 Bacillus subtilis ANGa5, Bacillus aerius ANGa25, Bacillus methylotrophicus ANGa27를 이용하여 식물 병원성 곰팡이 방제 및 식물 생장촉진활성을 가지는 새로운 생물학적 제제로서 이용 가능성을 제시한다.

• 한국생물공학회:학술대회논문집
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• 한국생물공학회 2005년도 생물공학의 동향(XVI)
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• pp.566-569
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• 2005

tyrosinase 저해 활성 실험 결과 1.2%(w/v) 이상의 농도에서 70% 이상의 저해를 나타내 색소침착에 대한 기능성 화장품 원료로 사용이 가능할 것으로 보이며, ACE 저해 활성 실험에서 1.5% 농도에서 60% 가량의 저해활성을 보여 혈관 변형 치료 및 예방에 효과가 있을 것으로 기대된다. UV 흡수능에서는 UV-B, UV-C의 영역에서 흡수 경향을 나타내며 자외선 차단제의 원료로 사용이 가능할 것으로 기대되며, 또한 bead 형성능을 가지고 있어 약물전달체로서 이용 가능성이 기대된다.