일련의 pyridylsulfonyl urea들을 합성하고 25%(v/v) 디옥산 수용액의 넓은 pH범위에서 가수분해 반응속도 상수를 측정하였다. pH-효과, 용매 효과($m{\ll}1,\;n{\ll}3$ 및 ${\mid}m{\mid}{\ll}{\mid}{\ell}{\mid}$), 일반 염기-효과, 산-해리상수(pKa, 3: 4.9 및 5: lit.4.6), 열역학적 활성화 파라미터(${\Delta}H^{\neq}=0.025\;Kcal.mol.^{-1}$ 및 ${\Delta}S^{\neq}=0.54{\sim}\;-2.19\;e.u.$) 및 생성물 분석 결과로부터 반응속도식을 유도하고 가수분해 반응 메카니즘을 제안하였다. 즉, 비(H)치환체, 1-(4,6-dimethoxypyrimidine-2-yl)-3-(2-pyridylsulfonyl) urea, 3은 산성용액에서 A-2형(또는 $A_{AC}2$)반응 그리고 염기성 용액 에서는 $(E_1)_{anion}$ 메카니즘으로 가수분해 반응이 일어난다. 반면에 trifluoromethyl-치환체, 1-(4,6-dimethoxypyrimidine-2-yl)-3-(3-trifluorornethyl-2-pyridylsulfonyl) urea, 5(Flazasulfuron)는 산성 용액중에서 $A-S_N2Ar$형의 반응으로 생성된 conjugate acid($5H^+$), 그리고 pH 9.0 이상에서는 $(E_1)_{anion}$ 및 $(E_1CB)_R$ 반응으로 생성된 conjugate base(CB)를 거쳐 산성 및 염기성 용액중에서 모두 5원자 고리 중간체를 경유하는 Smile 자리옮김 반응으로 산성에서는 3-trifluoromethyl-2-pyridylpyrimidinyl urea(PPU) 그리고 염기성에서는 3-trifluoromethyl-2-pyridyl-4,6-dimethoxy-pyrimidinyl amine(PPA)을 생성하는 가수분해 반응이 일어남을 알았으며 5는 3보다 약 3.5배 빠른 반응속도를 나타내었다.
Aspergillus nidulans가 생산하는 naringinase를 DEAE-Sephadex A-25를 사용하여 이온결합법으로 고정화시키는 조건과 그 고정화효소의 성질 및 column reactor 에서의 연속 반응에 대하여 연구 검토한 것을 요약하면 다음과 같다. 고정화 효소를 조제할 때에 효소가 담체에 흡착되는 최적 pH는 6.0이었고 건조된 담체 1g에 대해 이상적인 수용성 효소의 량은 110 units이였다. 고정화 naringinase의 반응 최적 온도와 pH 는 각각 5$0^{\circ}C$와 7.0이며, 그 pH 안정성과 열 안정성은 수용성 효소보다 모두 높았다. 고정화 naringinase의 활성화 에너지는 Arrhenius plot에 의해 7.96kca1/mo1e이었고 겉보기 Km 값은 5.88$\times$$10^{-4}$M 이었다. 고정화 naringinase를 column 내에서 연속 반응시킬 때 Bar-Eli등의 Michaelis-Menten식의 적분형을 변형하여 유속과 가수분해도의 관계를 검토한 결과, 유속이 증가하면 가수분해도가 감소되었고 동시에 겉보기 Km값도 감소하였다. 또한 반응량 (colum reaction capacity)은 유속이 증가함에 따라서 서서히 감소하였다.
Dimethyl-2,2-dichlorovinylphosphate (DDVP) 분자를 정량적으로 이해하기 위한 시도의 일환으로 분자궤도함수를 계산하여 구성 원자의 알짜 전하, 결합차수, 원자 궤도계수, 에너지 성분 분석 및 형태 둥의 결과로 부터 분자의 안정성과 반응성을 검토하였다. 또한 DDVP분자의 가수분해 반응 메카니즘을 제안하기 위하여 가수분해 반응 생성물을 분석한 결과 주 생성물은 2,2-dichlorovinylphosphate와 dimethylphosphate임을 재확인하여 염기성 용액중에서의 가수분해 반응속도와 pH에 대한 변화로 부터 유도된 반응 속도식은 다음과 같다. ${\therefore}\;k_{obs}=k_{OH}[OH-]{\cdot}kw/[H_3O^+]$$=2.10{\times}10^{-11}/[H_3O^*]$ 이상과 같은 사실로 부터 DDVP분자의 가수분해 반응 메카니즘은 다음과 같이 설명된다. 즉, 단일 결합성인 $C_2({\alpha})-O_3$를 회전축으로 나타낸 가장 안정한 형태는 staggered conformation $({\mu}=4.90debye)$이였으며, 전하의 분리가 크게 이루워진 $C_1({\beta})=C_2({\alpha})$결합의 양하전이 큰 평면상의 $C_2({\alpha})$원자에 강한 친핵체인 OH-이온이 수직으로 첨가하여 파이-반결합궤도$({\pi}^*)$를 가지는 $C_2({\alpha})-O_3$의 단일결합이 불균형 분해하여 2,2-dichloroacetaldehyde와 dimethylphosphate를 생성하는 일련의 복잡한 전형적인 Michael형의 친핵성 첨가반응 매카니즘을 제안하였다.
25$^{\circ}C$에서 메탄올, 에탄올, 아세톤 이성분 혼합수용액과 물, 메탄올에서의 가용매분해반응 속도 상수를 결정하고, 이들 속도자료를 Grunwald-Winstein 식과 Kivinen 관계식을 이용하여 해석하였다. 또한 물과 메탄올에서의 속도론적 용매 동위원소 효과와 알코올-물 혼합용매계에서 생성물 선택성 값을 결정하였다. 염화 2-티오펜술포닐의 가용매 분해반으에 대한 속도론적 용매 동위원소 효과는 메탄올과 물에서 각가 2.24와 1.47이었다. 에탄올-물에서의 술포닐 에스테르 형성에 대한 선택성 값은 최대값을 나타내었다. 메탄올과 물에서의 속도론적 용매 동위원소 효과, 알코올 수용액에서의 선택성 자료와 용매효과로부터, 본 연구에서의 반응은 극성이 낮은 용매계에서는 일반염기 촉매반응과 또는 S$_A$N 반응이 유리하고, 극성이 큰 용매계에서는 S$_N$2 반응의 유리한 반응으로 진행되는 것으로 제안하였다.
위생공학에서 하수나 공장폐수를 처리할 때 이용하는 생물학적 처리과정은 미생물에서 생성되는 효소에 의하여 이루어 진다. 본 연구에서는 diastase의 활성에 대하여 수소이온 농도, 온도, 기질 농도 및 방해물질 등 여러가지 요인이 미치는 영향을 실험적으로 관찰하여 다음과 같은 결론을 얻었다. (1) diastase의 활성도는 pH $4.0{\sim}7.0$의 범위가 적당하였고 최적치는 pH 5.0이었다. (2) diastase의 활성도는 $30^{\circ}C{\sim}50^{\circ}C$ 높았으며 최적온도는 $40^{\circ}C$였다. (3) 기질농도의 영향을 보면 녹말농도 $750{\mu}g/ml$까지는 diastase의 활성도가 급격히 증가하였고, 그 이후에는 한정속도를 나타냈다. Michaelis 방정식을 적용시켜 보면 한정속도는 $415{\mu}g/ml$ starch removed/ml of reaction mixture/min였고 Michaelis 상수는 $340{\mu}g/ml$였다. (4) 방해물질의 영향을 보면 NaCl 농도 1.0%, $HgCl_2$ 농도 0.001%에서 diastase의 활성은 완전히 억제되었다.
This study was conducted to investigate the optimal conditions of collagen extraction from scales of yellowfin tuna (Thunnus albacares) using surface response methodology. Four independent variables of NaOH concentration and pretreatment fime in alkali pretreatment and enzyme concentration and treatment time in enzyme hydrolysis were used to predict a model equation for the collagen yield. The determinant coefficient ($R^2$) for the equation was 0.906. The values of the independent variables for the maximum yield were 0.32 N NaOH, 16.38 h alkali pretreatment time, 0.18% enzyme concentration, and 31.02 h enzyme treatment time. In the physicochemical properties of tuna scale collagen, sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis of tuna scale collagen showed the same migration distances as that of calf skin collagen. The amide A, I, II, and III regions of tuna scale collagen in Fourier transform infrared measurements were shown in the peaks of 3,414 $cm^{-1}$, 1,645 $cm^{-1}$, 1,553 $cm^{-1}$, and 1,247 $cm^{-1}$, respectively. The amount of imino acids in tuna scale collagen was 18.97% and the collagen denaturation temperature was $33^{\circ}C$. The collagen solubility as a function of NaCl concentration decreased to 4% NaCl (w/v) and the collagen solubility as a function of pH was high at pH 2-4 and sharply decreased from pH 4 to pH 7. Viscosity of the collagen solution decreased continuously until $30^{\circ}C$ and this decreasing rate slowed in the temperature range of $35-50^{\circ}C$.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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