Background: Salting-out extraction (SOE) had been developed as a special branch of aqueous two-phase system recently. So far as we know, few reports involved in extracting ginsenosides with SOE because of the lower recovery caused by the unique solubility and surface activity of ginsenosides. A new SOE method for rapid pretreatment of ginsenosides from the enzymatic hydrolysates of Panax quinquefolium was established in this article. Methods: The SOE system comprising ethanol and sodium carbonate was selected to extract ginsenosides from the enzymatic hydrolysates of Panax quinquefolium, and HPLC was applied to analyze the ginsenosides. Results: The optimized extraction conditions were as follows: the aqueous two-phase extraction system comprising ethanol, sodium carbonate, ethanol concentration of 41.51%, and the mass percent of sodium carbonate of 7.9% in the extraction system under the experimental condition. Extraction time had minor influence on extraction efficiency of ginsenosides. The results also showed that the extraction efficiencies of three ginsenosides were all more than 90.0% only in a single step. Conclusion: The proposed method had been successfully applied to determine ginsenosides in enzymatic hydrolysate and demonstrated as a powerful technique for separating and purifying ginsenosides in complex samples.
In this study, we investigate the effect of pretreatment method on lipid extraction from Enteromorpha intestinalis using physical, thermo-chemical, and enzymatic process such as ultrasonication, high temperature treatment, freezing, microwave irradiation, osmotic shock, pH shock, homogenizing, and enzymatic treatment. In pretreatment with separated lipid extraction, the high extraction yield was obtained by high temperature treatment ($121^{\circ}C$ for 5 min) with 0.1 N HCl, which is 1.4 times higher than that of control. In pretreatment with direct lipid extraction, the high extraction yields were obtained by 0.1 N HCl pretreatment, microwave irradiation (700W, 1 min with twice), and 10% NaCl pretreatment, which is 1.45 times higher than that of control. In the result of enzymatic pretreatment with 17 kinds of enzymes, Cellic CTec II showed the high extraction yield of 5.3%, and which is 1.9 times higher than that of control. Moreover, the extraction yield was increased by the increase of enzyme amounts. In 10% enzyme amount, about 5.8% yield was obtained.
호모시스테인은 관상동맥질환, 뇌혈관 질환의 위험인자로 알려지고 있다. 초기의 호모시스테인 측정은 HPLC를 이용하여 일반적인 검사실에서 이용하기에는 어려움이 많았으며 현재 여러 가지 면역분석기가 도입되어 시행되고 있다. 하지만 최근 자동화학분석기를 이용한 새로운 효소법의 시약이 개발되어 이 시약의 유용성 평가를 하기위해 본 연구에서는 기존의 면역분석기와 비교분석하였다. 그 결과 정밀도 평가에서 변이계수는 0.98 - 3.23%, 2.55~4.58%를 나타내었고, 자동화학분석기(TBA 200FR와 Advia 1650)를 이용한 새로운 효소법(HBI)과 기존의 면역분석기(Advia Centaur와 Immulite 2000)간의 상관관계 평가에서 상관계수는 0.9632와 0.9625로 우수한 상관관계를 보였다. 이 결과를 토대로 호모시스테인 측정에 있어 새로운 효소법의 자동화학분석기를 이용한 방법이 제시되어 보다 간편하고 쉬운 routine analysis에 적합하리라 사료된다.
Objectives: The enzymatic hydrolysis is one of the processing methods that improve its effectiveness on medicinal herbs. In this research, changes in ingredients and activity by enzymatic hydrolysis were studied. Methods: For this study, a carbohydrate hydrolase such as viscozyme, which converts glycosides to aglycone, was applied to induce constituent changes in Sophora japonica Linne, Houttuynia cordata Thunberg and Leonurus japonicus Houttuyn. Changes in antioxidant activity were measured using the 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazl (DPPH) method, and changes in ingredients were analyzed by high performance liquid chromatography. Results: As a result of enzymatic hydrolysis, the content of quercetin was increased from 1.26 mg/g to 29.66 mg/g in Sophora japonica Linne, from 0 mg/g to 0.66 mg/g in Houttuynia cordata Thunberg and from 0.43 mg/g to 0.71 mg/g in Leonurus japonicus Houttuyn. As a result of the antioxidant experimentation, the IC50 of Sophora japonica Linne decreased from 5 ug/ml (MeOH extract) and 9.1 ug/ml (EtOAc fraction) to 3.0 ug/ml, Houttuynia cordata Thunberg decreased from 15.6 ug/ml (MeOH extract) and 13.6 ug/ml (EtOAc fraction) to 11.2 ug/ml, and Leonurus japonicus Houttuyn decreased from 14.4 ug/ml (MeOH extract) and 12.6 ug/ml (EtOAc fraction) to 10.2 ug/ml. Conclusion: In conclusion, it was confirmed that glycoside rutin contained in the three medicinal herbs was changed to quercetin which is the aglycone, by the enzymatic hydrolysis using viscozyme. In terms of antioxidant activity, Sophora japonica Linne showed a significant antioxidant activity value that closes to the control group butylated hydroxyanisole. Houttuynia cordata Thunberg and Leonurus japonicus Houttuyn showed a minor increase in antioxidant activity.
견사의 정연 방법으로는 알카리 용액에서 열을 이용하는 방법과 단백질 분해 효소를 이용하는 방법으로 크게 나눌 수 있는데 본 실험은 Bacillus licheniformis 단백질 분해 효소로 정연한 견사의 이화학적 특성과 열 처리 영향 및 효소 정연 견 피브로인 수용액의 특성을 비누 정연 견사와 비교하여 실험한 결과 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 정연 견사의 표면을 주사 전자현미경으로 관찰한 결과 정연 방법에 따른 뚜렷한 차이가 없었으며 정연 견사의 아미노산 조성을 분석한 결과에서도 정연 방법에 따른 큰 차이가 없었다. 2. 효소 정연 견사는 비누 정연 견사에 비하여 강력과 신도가 약간 저하되었고 점도도 비누 정연 견사의 0.59에 비하여 효소 정연 견사는 0.56으로서 저하된 반면 ($\alpha$+$\varepsilon$) amino group content는 비누 정연견사의 49.5$\mu$mo1/g보다 효소 정연 견사는 53.6 $\mu$mol/g로서 증가되었으므로 효소 정연 견사는 비누 정연 견사보다 degradation이 더 일어난 것으로 추측된다. 3. 효소 정연 견사는 비누 정연 견사에 비하여 복굴절도가 높았으며 DSC thermogram에서 열 분해 온도도 약 1$0^{\circ}C$ 높았다. 또 효소 정연 견사의 IR 및 X-ray crystallinity도 각각 0.70과 0.53으로서 비누정연 견사의 0.67과 0.50에 비하여 약간 높았으므로 효소 정연 견사의 경우 결정성 및 배향성이 비누 정연 견사보다 높은 것으로 판단된다.
In this study, we investigated the use of liquid crystals to selectively detect the activity of enzymes at interfaces decorated with oligopeptide-based membranes. We prepared a mixed monolayer of tetra(ethylene glycol)-terminated lipids and carboxylic acid-terminated lipids at the aqueous-liquid crystal (LC) interface. The 17 amino-acid oligopeptide SNFKTIYDEANQFATYK was then immobilized onto this mixed monolayer through N-hydroxysuccinimide-activation of the carboxylic acid groups. We examined the orientational behavior of nematic 4-cyano-4'-pentylbiphenyl (5CB) after conjugation of the 17 amino-acid oligopeptide with the mixed monolayer assembled at the interface. Immobilization of the oligopeptide caused orientational transitions in 5CB, with a change from homeotropic (perpendicular) to tilted alignment, which was primarily due to the reorganization of the monolayer. The orientation of the 5CB molecules returned to its homeotropic state after contacting the interface containing ${\alpha}$-chymotrypsin, which can cleave the immobilized oligopeptide. Control experiments confirmed that the enzymatic activity of ${\alpha}$-chymotrypsin triggered the ordering transitions in the LC. These results suggest that the LC can provide a facile method for selective detection of enzymatic activity.
The immobilization of enzyme is one of the key issues both in the field of enzymatic research and industrialization. In this work, we reported a facile method to immobilize Candida Antarctica lipase B (CALB) in alginate carrier. In the presence of calcium cation, the enzyme-alginate suspension could be cross-linked to form beads with porous structure at room temperature, and the enzyme CALB was dispersed in the beads. Activity of the enzyme-alginate composite was verified by enzymatic hydrolysis reaction of p-nitrophenol butyrate in aqueous phase. The effects of reaction parameters such as temperature, pH, embedding and lyophilized time on the reactive behavior were discussed. Reuse cycle experiments for the hydrolysis of p-nitrophenol butyrate demonstrated that activity of the enzyme-alginate composite was maintained without marked deactivation up to 6 repeated cycles.
Sh. R. Madyarov;Yeo, Joo-Hong;Lee, Kwang-Gill;Lee, Yong-Woo
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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제2권1호
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pp.7-13
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2001
Enzymatic hydrolysis of different forms of silk fibroin (soluble, gel and insoluble forms) by industrial and commercial enzyme preparations to obtain aqueous and powdered silk fibroin in relatively mild conditions was investigated. A mono-enzymatic hydrolysate systems were tested for hydrolysis of water-soluble form of fibroin as most productive form of protein substrate. Insoluble forms of substrate usually were hydrolyzed less effective. In some cases from soluble fibroin substrate gel was formed during hydrolysis process. This hindered intermixing and decreased rates of hydrolysis. Insoluble sediments were formed in enzymatic hydrolysates in other cases. These sediments and also sediment after chemical hydrolysis were purified and tested on amino acids content for comparison. Sediments formation in these conditions are considered as pure tyrosine isolation method. Obtained hydrolysates were characterized by gel-chromatography analysis and other standard biochemical methods. Possibility of application of enzymatic hydrolysis for preparation of silk fibroin hydrolysates is discussed.
분자량 약 7000의 Fcp는 효소분해역반응을 이용하는 것에 의해 분자량 약 17000과 약 24000까지 고분자량화된 PIFcp가 얻어졌다. 또, 효소분해의 역반응에 의해 고분자량화되는 것은 일부의 Fcp이며 Silk II형결정으로부터 Silk I형결정으로 전이하는 것은 대부분의 Fcp에서 나타났다. 이 PIFcp는 X선회절과 시차열분석(DTA)의 결과로부터 어느정도 안정한 Silk I형의 결정구조를 가지는 것이 확인되었다.
Park, Soyoon;Moon, Keumok;Park, Cheon-Seok;Jung, Dong-Hyun;Cha, Jaeho
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제28권4호
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pp.566-570
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2018
Because glycosylation of aesculetin and its 6-glucoside, aesculin, enhances their biological activities and physicochemical properties, whole-cell biotransformation and enzymatic synthesis methodologies using Neisseria polysaccharea amylosucrase were compared to determine the optimal production method for glycoside derivatives. High-performance liquid chromatography analysis of reaction products revealed two glycosylated products (AGG1 and AGG2) when aesculin was used as an acceptor, and three products (AG1, AG2, and AG3) when using aesculetin. The whole-cell biotransformation production yields of the major transfer products for each acceptor (AGG1 and AG1) were 85% and 25%, respectively, compared with 68% and 14% for enzymatic synthesis. These results indicate that whole-cell biotransformation is more efficient than enzymatic synthesis for the production of glycoside derivatives.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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