When starch is hydrolyzed either by acid or by the enzymes maltase or diastase, contained in germinating barley, a yield of 80% of maltose is obtained. Maltose is built of two molecules of ${\alpha}$-glucose, bound in the position 1:4 i.e., carbon atom 1 of one glucose molecule is bound in a glucosidic bond to carbon atom 4 of the second molecule. Until around 1960, dextrose and glucose syrups were prepared from starch exclusively by acid hydrolysis. The process was corrosive, and the dextrose yield low. It was, therefore, a great step forward when pure glucoamylase in combination with bacterial ${\alpha}$-amylase made possible a complete enzymatic hydrolysis of starch to dextrose. Today several enzymatic processes are used in the industry.
The neutral sugar sidechains of apple pectins were hydrolyzed by commercial hemicellulase produced from Aspergillus niger, and the corresponding changes in solution viscosity were investigated in dilute(cc*) pectin solutions. Pectinase activity included in hemicellulases was removed by Epoxy-activated Sepharose 6B affinity chromatography using polygalacturonic acid as a ligand. Enzymatic hydrolysis of sidechains did not affect the specifc viscosity of dilute(0.5%) pectin solutions, while viscosity significantly decreased in concentrated(2.0∼6.0%) region. These results strongly suggest that the sidechains of pectins exists as an entangled state in concentrated solutions. It was also found that in the concentrated region the extent of viscosity reduction was dependent on pectin concentrations.
Lecithin-free egg yolk protein (EYP), the by-product of lecithin extraction from egg yolk, which is denatured with an organic solvent, would normally be discarded. In this study, the denatured protein was renatured with alkali, and hydrolyzed with Alcalase in order to utilize by-product. The hydrolysate was separated through a series of ultrafiltration membranes with molecular weight cut-off (MWOO) of 10, 5 and 1 kDa, and the antioxidative activities of the hydrolysates was investigated. The 5K hydrolysate, permeate from 5 kDa membrane, showed stronger antioxidative activity than 10 K and 1 K hydrolysate which were permeated from 10 kDa and 1 kDa membrane, in a linoleic acid autoxidation system. In addition, the optimum concentration of antioxidative activity for 5 K hydrolysate was 1%, and the activity was about 37% higher as compared with α-tocopherol. The synergistic effect was also increased by using the hydrolysates with α-tocopherol.
To isolate a calcium-binding peptide from chlorella protein hydrolysates, chlorella protein was extracted and hydrolyzed using Flavourzyme, a commercial protease. The degree of hydrolysis and calcium-binding capacity were determined using trinitrobenzenesulfonic acid and orthophenanthroline methods, respectively. The enzymatic hydrolysis of chlorella protein for 6 hr was sufficient for the preparation of chlorella protein hydrolysates. The hydrolysates of chlorella protein were then ultra-filtered under 5 kDa as molecular weight. The membrane-filtered solution was fractionated using ion exchange, reverse phase, normal phase chromatography, and fast protein liquid chromatography to identify a calcium-binding peptide. The purified calcium-binding peptide had a calcium binding activity of 0.166 mM and was determined to be 700.48 Da as molecular weight, and partially identified as a peptide containing Asn-Ser-Gly-Cys based on liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrum.
정련 액에서 수용성 세리신을 얻고, 남은 난용성 세리신을 여러가지 효소로 가수분해하여, 효소 가수분해 특성을 알아보고. 아미노산 조성과 분자량을 조사하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 효소 가수분해 시 kojizyme과 flavourzyme의 최적조건은 pH 7, 온도 5$0^{\circ}C$이었고, protamex와 alcalase는 처리 pH의 증가에 따라 활성이 높았고 최적온도는 6$0^{\circ}C$이었다. 2 효소 가수분해 시 용해도 측정에서는 효소 처리농도 증가에 따라 용해도도 높았으며, 4시간 이상의 처리에서는 아주 소폭으로 용해도가 증가하였다. 3. 효소 가수분해 시 흡광도를 이용한 용해도 측정에서는 효소 처리농도 증가에 따라 흡광도도 높았으며. 4시간 이상의 처리에서도 계속하여 흡광도가 증가하였다. 4. 효소 가수분해 시 말단기 정량에 의한 평균중합도 측정에서는 처리시간과 농도의 증가에 따라 중합도가 감소하였다. 5. 아미노산 분석 결과 정련 후 채취한 low와 high의 아미노산 조성이 비슷하고, PK와 PP및 PA의 아미노산 조성이 비슷하였으며, low와 high는 PK, PP, PA보다 세린과 타이로신의 함량이 많았고, 프롤린은 검출되지 않았다. 6. GPC에 의한 분자량 측정결과 중량평균분자량(Mw) 크기는 PK>high>PP>low>PA 순서이었으며, PK와 PA의 Mw는 각각 9,800, 905이었다
Jeewanthi, Renda Kankanamge Chaturika;Lee, Na-Kyoung;Paik, Hyun-Dong
한국축산식품학회지
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제35권3호
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pp.350-359
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2015
This review focuses on the enhanced functional characteristics of enzymatic hydrolysates of whey proteins (WPHs) in food applications compared to intact whey proteins (WPs). WPs are applied in foods as whey protein concentrates (WPCs), whey protein isolates (WPIs), and WPHs. WPs are byproducts of cheese production, used in a wide range of food applications due to their nutritional validity, functional activities, and cost effectiveness. Enzymatic hydrolysis yields improved functional and nutritional benefits in contrast to heat denaturation or native applications. WPHs improve solubility over a wide range of pH, create viscosity through water binding, and promote cohesion, adhesion, and elasticity. WPHs form stronger but more flexible edible films than WPC or WPI. WPHs enhance emulsification, bind fat, and facilitate whipping, compared to intact WPs. Extensive hydrolyzed WPHs with proper heat applications are the best emulsifiers and addition of polysaccharides improves the emulsification ability of WPHs. Also, WPHs improve the sensorial properties like color, flavor, and texture but impart a bitter taste in case where extensive hydrolysis (degree of hydrolysis greater than 8%). It is important to consider the type of enzyme, hydrolysis conditions, and WPHs production method based on the nature of food application.
The effects of a high level of sucrose on the moisture content, water activity, protein denaturation and sensory properties in Chinese-style pork jerky were investigated. The pork jerky with different levels (0, 12, 15, 18 and 21%) of sucrose was prepared. Fifteen frozen boneless pork legs from different animals were used in this trial. Sucrose is a non-reducing disaccharides and would not undergo non-enzymatic browning. Some studies pointed out that sucrose might be hydrolyzed during freezing, dehydration and storage into glucose and fructose, and cause non-enzymatic browning in meat products. The results showed that moisture content and water activity of pork jerky decreased with increase of the level of sucrose. At the same time, shear value was increased due to the reduced moisture content and water activity by osmotic dehydration. However, a higher level of sucrose had a significantly negative effect on protein solubility and extractability of myosin heavy chain of pork jerky due to non-enzymatic browning. From the results of sensory panel tests, the pork jerky with 21% of sucrose seems to be more acceptable by the panelists in hardness, sweetness and overall acceptability.
Choi, Hyeon-Son;Kim, Sun Young;Park, Yooheon;Jung, Eun Young;Suh, Hyung Joo
Journal of Ginseng Research
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제38권4호
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pp.264-269
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2014
Background: In this study, we examined the effects of various enzymes on chemical conversions of ginsenosides in ginseng extract prepared by amylases. Methods: Rapidase, Econase CE, Viscozyme, Ultraflo L, and Cytolase PCL5 were used for secondary enzymatic hydrolysis after amylase treatment of ginseng extract, and ginsenoside contents, skin permeability, and chemical compositions including total sugar, acidic polysaccharide, and polyphenols were determined on the hydrolyzed ginseng extract. Results: Rapidase treatment significantly elevated total ginsenoside contents compared with the control (p < 0.05). In particular, deglycosylated ginsenosides including Rg3, which are known as bioactive compounds, were significantly increased after Rapidase treatment (p < 0.05). The Rapidase-treated group also increased the skin permeability of polyphenols compared with the control, showing the highest level of total sugar content among the enzyme treatment groups. Conclusion: This result showed that Rapidase induced the conversion of ginsenoside glycosides to aglycones. Meanwhile, Cytolase PCL5 and Econase treatments led to a significant increase of uronic acid (acidic polysaccharide) level. Taken together, our data showed that the treatments of enzymes including Rapidase are useful for the conversion and increase of ginsenosides in ginseng extracts or products.
Objective: This study was undertaken to isolate a fibrin(ogen)olytic enzyme from the snake venom of Gloydius blomhoffii siniticus and to investigate the enzymatic characteristics and hemorrhagic activity of the isolated enzyme as a potential pharmacopuncture agent. Methods: The fibrinolytic enzyme was isolated by using chromatography, sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, and fibrin plate assay. The characteristics of the enzyme were determined by using fibrin plate assay, protein hydrolysis analysis, and hemorrhage assay. Its amino acid composition was determined. Results: The fibrin(ogen)olytic enzyme with the molecular weight of 27 kDa (FE-27kDa) isolated from G. b. siniticus venom consisted of two heterogenous disulfide bond-linked polypeptides with the molecular weights of 15 kDa and 18 kDa. When more than $20{\mu}g$ of FE-27kDa was applied on the fibrin plate, fibrinolysis zone was formed as indicating its fibrinolytic activity. The fibrinolytic activity was inhibited completely by phenylmethanesulfonylfluoride (PMSF) and ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA) and partially by thiothreitol and cysteine. Metal ions such as $Hg^{2+}$ and $Fe^{2+}$ inhibited the fibrinolytic activity completely, but $Mn^{2+}$ did not. FE-27kDa preferentially hydrolyzed ${\alpha}$-chain of fibrinogen and slowly hydrolyzed ${\beta}$-chain, but did not hydrolyze ${\gamma}$-chain. High-molecular-weight polypeptides of gelatin were hydrolyzed partially into polypeptides with molecular weights of more than 45 kDa. A dosage of more than $10{\mu}g$ of FE-27kDa per mouse was required to induce hemorrhage beneath the skin. Conclusion: FE-27kDa was a serine proteinase consisting of two heterogeneous polypeptides, hydrolyzed fibrin, fibrinogen, and gelatin, and caused hemorrhage beneath the skin of mouse. This study suggests that the potential of FE-27kDa as pharmacopuncture agent should be limited due to low fibrinolytic activity and a possible side effect of hemorrhage.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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