• 한국미생물·생명공학회지
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• 제26권5호
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• pp.387-392
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• 1998

B. lactofermentum의 lysine 생합성에 있어서 DDH경로 및 ddh gene이 지닌 중요성을 조사하기 위하여, site-specific mutagenesis technique를 통하여 B. lactofermentum의 ddh gene을 disruption함으로서 DDH 경로를 차단시켰다. B. lactofermentum ddh mutant는 wild type 및 AEC내성 균주보다 성장이 매우 저조하였으며 lysine 생산량에서도 급격한 저하를 가져왔다. 이와 같이 B. lactofermentum이 DAP 경로만을 가졌을 때 세포의 성장 및 lysine 생산량에 있어서 극적인 저하를 가져왔기 때문에 B. lactofermentum에서의 DDH 경로는 meso-DAP 및 lysine 생합성에 있어 필수적인 경로로 작용한다는 것을 확인하였다. 그러므로 C. glutamicum과 B. lactofermentum과 같은 corynebacteria가 lysine을 많이 생산하는 것은 DDH 경로가 부가적으로 존재하기 때문이며, 이러한 DDH 경로는 metabolic flux가 증가되면 중간 대사물을 lysine으로 변화시키는 중요한 경로로 작용할 것이라 사료된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제5권5호
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• pp.250-256
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• 1995

The ddh gene encoding meso-diaminopimelate (meso-DAP)-dehydrogenase (DDH) in Brevibacterium lactofermentum was isolated by complementation of the Escherichia coli dapD mutation. It was supposed from subcloning experiments and complementation tests that the evidence for DDH activity appeared in about 2.5 kb Xhol fragmented genome. The 2.5 kb Xhol fragment containing the ddh gene was sequenced, and an open reading frame of 960 bp encoding a polypeptide comprising 320 amino acids was found. Computer analysis indicated that the deduced amino acid of the B. lactofermentum ddh gene showed a high homology with that of the Corynebacterium glutamicum ddh gene.