Kim, Iksoo;Kang sun Ryu;Kim, Jin-Won;Ahn, Mi-Young;Kwang Sik;Jin, Byung-Rae
Proceedings of the Korean Society of Sericultural Science Conference
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2003.10a
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pp.130-133
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2003
Peroxiredoxins are a family of antioxidant proteins ubiquitously found in all living organisms. A type of peroxidase enzyme, named thioredoxin peroxidase (TPx), that reduces $H_2O$$_2$ with the use of electrons from thioredoxin and contains two essential cysteines was identified in a wide variety of organisms ranging from prokaryotes to mammals. TPx homologs, termed peroxiredoxin (Prx), have also been identified and include several proteins, designated 1-Cys Prx, that contain only one conserved cysteine. (omitted)
Proceedings of the Korean Society of Plant Pathology Conference
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2003.10a
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pp.14-14
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2003
Potato virus X (PVX), the type member of Potexvirus genus, is a flexuous rod-shaped virus containing a single-stranded (+) RNA. Infection by PVX produces genomic plus- and minus-strand RNAs and two major subgenomic RNAs (sgRNAs). To understand the mechanism for PVX replication, we are studying the cis- and/or trans-acting elements required for RNA replication. Previous studies have shown that the conserved sequences located upstream of two major sgRNAs, as well as elements in the 5' non-translated region (NTR) affect accumulation of genomic and sg RNAs. Complementarity between sequences at the 5' NTR and those located upstream of two major sgRNAs and the binding of host protein(s) to the 5' NTR have shown to be important for PVX RNA replication. The 5 NTR of PVX contains single-stranded AC-rich sequence and stem-loop structure. The potential role(s) of these cis-elements on virus replication, assembly, and their interaction with viral and host protein(s) during virus infection will be discussed based on the data obtained by in vitro binding, in vitro assembly, gel shift mobility assay, host gene expression profiling using various mutants at these regions.
Proceedings of the Korean Society of Plant Pathology Conference
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2003.10a
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pp.143.2-143
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2003
A rapid and sensitive assay for the specific detection of plant viroids using reverse transcription-polymerase chain reaction(RT-PCR) has been developed already. The nested RT-PCR assay cloud be applied for the detection of apple scar skin viroid(ASSVd) from young leaves and other tissues. ASSVd has central conserved region(CCR), terminal left(T$\sub$L/) and terminal right(T$\sub$R/) domain. Primers were designed from these regions. Primer sets were successfully applicable for the amplification of full length or partial region of ASSVd by nested RT-PCR. Nested RT-PCR assay was more sensitive and accurate method to detect ASSVd from young trees during the early time of apple cultivation.
Proceedings of the Korean Society of Plant Pathology Conference
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2003.10a
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pp.13-13
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2003
When plants are infected by plant pathogens, rapid cell responses are initiated for further inhibition from fast invasion of pathogens. Hypersensitive response (HR) of plant is well known defense response stopping pathogenesis process through rapid cell death. However, informations on the signaling pathway from reception of pathogen by host plants to appropriate resistant responses are very limited to date. Efficient perception of infection by pathogens and well-programmed signalling mechanism for appropriate responses are important for survival of plants. Plant have developed a sophisticated network(s) of defense/stress responses, among which one of the earliest signalling pathways after perception (of stimuli) is the evolutionary conserved Rop GTPase and mitogen-activated protein kinase (MAPK) cascade.(중략)
The solution conformation of the human insulin precursor, preproinsulin, is described in terms of NMR spectral data. NMR experiments were performed on preproinsulin, whose structure was compared with the NMR structure of native human insulin. Despite the presence of the C-peptide and/or the signal peptide, secondary structure analyses indicate that the native structures of the A and B chains are well conserved even in preproinsulin. The observed relative robustness of the native structure in precursor forms permits further protein engineering experiments where the C-peptide or N-terminal signal sequence can be altered for the purpose of increasing expression or purification yields when producing recombinant human insulin.
The conformations of human insulin precursors, proinsulin and preproinsulin, are described in terms of molecular dynamics simulations. Despite the presence of the C-peptide and/or the signal peptide, molecular dynamics calculations utilizing the hydration shell model over a period of 500 ps indicate that the native conformations of the A and B chains are well conserved in both cases. These results further support the NMR spectroscopy results that the C-peptide is relatively disordered and does not influence the overall conformation of the native structure. The robustness of the native structure as demonstrated by experiment and simulation will permit future protein engineering applications, whereby the expression or purification yields can be improved upon sequence modification of the C-peptide and/or the signal peptide.
A subset of mammalian genes differ functionally between two alleles due to genomic imprinting, and seven such genes (Peg3, Usp29, APeg3, Zfp264, Zim1, Zim2, Zim3) are localized within the 500-kb genomic interval of the human and mouse genomes, constituting the Peg3 imprinted domain. This Peg3 domain shares several features with the other imprinted domains, including an evolutionarily conserved domain structure, along with transcriptional co-regulation through shared cis regulatory elements, as well as functional roles in controlling fetal growth rates and maternal-caring behaviors. The Peg3 domain also displays some unique features, including YY1-mediated regulation of transcription and imprinting; conversion and adaptation of several protein-coding members as ncRNA genes during evolution; and its close connection to human cancers through the potential tumor suppressor functions of Peg3 and Usp29. In this review, we summarize and discuss these features of the Peg3 domain.
Purpose: To evaluate the clinical and radiographic features of unilateral hyperplastic mandibular condyles for some useful preliminary diagnostic recommendations. Materials and Methods : Clinical records, radiographs and histologic diagnoses of 35 cases with asymmetric mandibular condyles due to apparent unilateral condylar hyperplasia were evaluated retrospectively. Results: Among 35 cases, 28 were true hyperplastic conditions of condyles whereas the remaining 7 were unilateral internal derangement occurring on the short side. 17 of the 28 hyperplastic condyles showed a mass or irregular radiographic shadow with histologic diagnosis including osteochondroma and osteoma. Only 5 of these cases showed facial asymmetry. 2 out of the 17 cases showed hyperplastic round shaped irregular condyles consistent with ankylosis and their histologic diagnoses were osteochondromas. 11 of the 28 cases showed smooth enlargement of condylar head with elongation of the neck causing facial asymmetry, but histologic diagnoses were not available because the surgical operation conserved the condyles. Conclusion: The hyperplastic conditions of the mandibular condyles include not only true hyperplasia, osteochondroma, osteoma, and ankylosis, but also unilateral internal derangement occurring on the short side.
Ornithine decarboxylase (ODC) is the key enzyme in the synthetic pathway of polyamines. This enzyme is a homodimeric and a pyridoxal 5-phosphate (PLP) dependent enzyme. We have isolated, a cDNA clone encoding ODC from brain cDNA library constructed from flounder (Paralichthys olivaceus). The ODC cDNA contained a complete ORF consisting of 460 amino acids and one stop codon with comparison to nucleotide sequences of the flounder, zebrafish and rat ODC genes, the ODC genes were highly conserved. The transcription of ODC was analyzed with reverse transcription-polymerase chain reaction (RT-PCR) species in brain, kidney, liver, and embryo.
Park, Ki-Won;Kim, Tong-Soo;Na, Byoung-Kuk;Song, Chul-Yong
BMB Reports
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v.31
no.3
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pp.303-306
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1998
Serine proteinase cDNA fragment from protozoan parasite Acanthamoeba culbertsoni was amplified by the reverse transcription-polymerase chain reaction (RTPCR) using degenerate oligonucleotide primers derived from conserved serine proteinase sequences. The amplified DNA fragment was subcloned and sequenced. The sequence analysis and alignment showed significant sequence similarity to other eukaryotic serine proteinases and conservation of the His, Asp, and Ser residues that form the catalytic triad. The cDNA fragment was cloned into the pGEMEX-1 expression vector and expressed in Escherichia coli. A resulting fusion protein of 56 kDa had proteolytic activity. The fusion protein reacted with sera of mice immunized with purified serine proteinase of A. culbertsoni in Western blot. Immune recognition of the fusion protein by mouse antisera suggested that the fusion protein may be valuable as a diagnostic reagent.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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