• 한국식품영양학회지
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• 제23권2호
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• pp.171-177
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• 2010

Serratia marcescens catabolic threonine dehydratase는 streptomycin sulfate treatment, Sephadex G-200 gel filtration, AMP-Sepharose 4B affinity chromatography 등의 방법으로 정제하였는데, 최종 단계에서 회수율은 15.5%이었으며 50배 정제되었다. Native 분자량은 native pore gradient polyacrylamide gel electrophoresis(PAGE) 방법으로는 120,000이었다. SDS-PAGE에 의한 subunit의 분자량은 30,000이었고, 즉 S. marcescens 효소는 4개의 동일한 subunit으로 구성된 homo-tetrameric protein임이 판명되었다. S. marcescens 효소의 L-threonine에 대한 Km값은 AMP가 있는 조건에서 7.3 mM, AMP가 없는 조건에서 92 mM이었다. S. marcescens 효소는 효소 1 mole 당 각각 2 mole의 pyridoxal 5'-phosphate(PLP), 16개의 free-SH group을 가지고 있었다. S. marcescens 효소는 AMP의 존재 하에서 $\alpha$-ketobutyrate, pyruvate, glyoxylate, phosphoenol pyruvate(PEP)에 의해 효소 활성이 억제되었으며, cAMP와 ADP에 의해서는 효소 활성이 증가되었다. 효소학적 성질면에서 S. marcescens 효소는 E. coli 효소보다는 S. typhimurium 효소와 유사하였다. 한편, E. coli 효소는 cAMP에 의하여 효소 활성이 증가되고, S. typhimurium 효소는 ADP에 의해 효소 활성이 증가되는 것과 다르게, S. marcescens 효소는 cAMP와 ADP 모두 효소 활성이 증가되었다. 따라서 이상의 연구 결과들은 세 enteric bacteria의 catabolic threonine dehydratase가 서로 작은 차이점이 있다는 것을 반영하며, 이러한 사실을 규명하기 위해서는 향후 보다 심층적인 연구를 수행하여야 할 것으로 사료된다.