• 한국응용곤충학회지
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• 제58권4호
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• pp.355-362
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• 2019

배추나비고치벌(Cotesia glomerata L.)은 배추흰나비(Artogeia rapae L.)와 배추좀나방(Plutella xylostella L.) 유충을 공격하는 내부기생 천적으로, 여름배추를 주로 생산하는 고랭지 채소밭에서 배추흰나비와 배추좀나방을 동시에 생물적 방제하기 위한 천적자원으로서 활용 가능성이 높다. 배추나비고치벌에 대한 온도별 생육반응과 성비, 먹이에 따른 수명을 실험실내에서 조사한 결과, 배추나비고치벌의 알-유충 기간 및 번데기 기간은 20℃에서 각각 12.1 ± 2.1일, 6.4 ± 1.8일이었으며, 생육온도가 높아질수록 짧아지는 경향을 보였다. 이를 바탕으로 산출한 알-유충 및 번데기 시기의 발육영점온도는 각각 7.7℃, 8.5℃였다. 여러 상이한 온도에서 사육한 배추나비고치벌 우화성충의 암수를 조사한 결과, 15℃에서 61.0 ± 4.5%, 20℃에서 44.2 ± 1.0%, 25℃에서 39.0 ± 2.3%의 성비를 보여 온도가 낮아질수록 암컷의 발생률이 높아지는 경향을 보였다. 배추나비고치벌 성충에 10% 설탕액을 급여한 결과 수명은 20.4 ± 0.2일이었으며, 아무것도 급여하지 않은 경우는 3.6 ± 0.1일이었다. 실내 대량 사육을 통해 확보한 배추나비고치벌 성충을 2007년부터 2018년까지 매년 8월 초에 고랭지 배추밭에 방사하고 노지 기생률을 조사하였다. 그 결과 햇수가 지날수록 노지 기생률이 증가하는 것을 확인하였다(Y=0.2696X+2.8633, R²=0.3994). 가장 높은 기생률을 보인 연도는 2013년의 7.6%이었고, 가장 최근인 2018년에는 6.5%의 기생률을 나타내었다.

• Animal cells and systems
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• 제11권2호
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• pp.175-182
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• 2007

The lysozyme II gene of cabbage butterfly Artogeia rapae was cloned from fat body of the larvae injected with E. coli and its nucleotide sequence was determined by the RACE-PCR. It has an open reading frame of 414 bp nucleotides corresponding to 138 amino acids including a signal sequence of 18 amino acids. The estimated molecular weight and the isoelectric point of the lysozyme II without the signal peptide were 13,649.38 Da and 9.11, respectively. The A. rapae lysozyme II (ARL II) showed the highest identity (81%) in the amino acid sequence to Manduca sexta lysozyme among other lepidopteran species. The two catalytic residues ($Glu^{32}$ and $Asp^{50}$) and the eight Cys residue motifs, which are highly conserved among other c-type lysozymes in invertebrates and vertebrates, are also completely conserved. A phylogenetic analysis based on amino acid sequences indicated that the ARL II was more closely related to M. sexta, Hyphantria cunea, Heliothis virescens, and Trichoplusia ni lysozymes. The ARL II gene was expressed in Spodoptera frugiperda 21 insect cells and the recombinant ARL II (rARL II) was purified from cell-conditioned media by cation exchange column chromatography and reverse phase FPLC. The purified rARL II was able to form a clear zone in lysoplate assay against Micrococcus luteus. The lytic activity was estimated to be 511.41 U/mg, 1.53 times higher than that of the chicken lysozyme. The optimum temperature for the lytic activity of the rARL II was $50^{\circ}C$, the temperature dependency of the absolute lytic activity of rARL II was higher than that of the chicken lysozyme at low temperatures under $65^{\circ}C$.