• 한국식품과학회지
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• 제18권3호
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• pp.181-186
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• 1986

소의 근육과 닭의 근육으로부터 각각 myosin을 추출, 정제하고 그 생물활성의 특징을 fiber type에 따라 비교 하였다. Myosin의 Ca-ATPase활성, EDTA-ATPase 활성 및 PH에 따른 활성도의 변화는 소의 경우 fiber type에 따라 뚜렷한 차이를 보였으나, 닭의 경우 그 차이가 관찰되지 않았다. 그러나 trypsin에 의한 myosin의 가수분해율에서 fiber type에 따라 차이가 나타났다. 즉, 소의 myosin에서는 white muscle쪽이 가수분해율이 높았으나 닭의 myosin에서는 red muscle쪽이 가수분해율이 높았다. 또한 근원섬유단백질의 기질친화성 및 탈인 산속도도 동물의 종류 및 fiber type에 따른 차이를 확연하게 보이고 있었다. Ethanol의 농도에 따른 myosin ATPase활성의 중감효과는 동물의 중류 및 fiber type에 따라 차이를 보이고 있으나 HMM ATPase 활성은 유전항수의 변화에 대하여 차이를 보이지 않았다.

• 한국축산식품학회지
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• 제34권5호
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• pp.656-664
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• 2014

The purpose of this study was to analyze myosin heavy chain (MHC) isoforms in bovine longissimus thoracis (LT) muscle by liquid chromatography (LC) and mass spectrometry (MS). LT muscles taken from Hanwoo (Korean native cattle) steer (n=3) used to separate myosin bands by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The peptide queries were obtained from the myosin bands by LC-MS/MS analysis following in-gel digestion with trypsin. A total of 33 and 43 queries were identified as common and unique peptides, respectively, of MHC isoforms (individual ions scores >43 indicate identity or extensive homology, p<0.05). MHC-1 (IIx), -2 (IIa), -4 (IIb), and -7 (slow/I) were identified based on the Mowse score (5118, 3951, 2526, and 2541 for MHC-1, -2, -4, and -7, respectively). However, more analysis is needed to confirm the expression of MHC-4 in bovine LT muscle because any query identified as a unique peptide of MHC-4 was not found. The queries that were identified as unique peptides could be used as peptide markers to confirm MHC-1 (14 queries), -2 (8 queries), and -7 (21 queries) in bovine LT muscle; no query identified as a unique peptide of MHC-4 was found. LC-MS/MS analysis is a useful approach to study MHC isoforms at the protein level.

• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제33권3호
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• pp.155-164
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• 1995

Cyptosporidium parvum의 발달 단계별 actin과 myosin의 분포 위치를 면역황금염색법을 이용하여 관찰하였다. $Depomedrol^{\circledR}$을 ICR마우스에 피하주사하여 면역억제시킨 후 C. parvum이 발현된 마우스 회장을 잘라 LR gold로 포매하여 초박절편을 떴다. 일차항체로는 chickenbackmuscle actin과 bovine uterus myosin에 대한 rabbit polyclonal antibody를 사용하였고 이차항체로는 10 mm 크기의 황금입자가 결합된 goatanti-rabbit lgG를 반응시켰다 Uranylacetate와 leadcitrate로 염색한 후 투과전자현미경으로 관찰하였다 Trophozoite에서는 세포막에서 주로 actin과 myosin이 관찰되었고 feederorganelle 주위 세포질에는 actin이 분포하였다. Meront와 같이 활발히 분열하고 있는 단계에서는 세포막과 세포질 전체에 actin이 분포되어있었으며 myosin은 세포막에서만 소량 관찰되었다. 핵과 anlage of rhoptries 등은 두 단백질에 모두 염색되지 않았다. Macrogametocyte 에서는 amylopectin-lile bodies에서 actin과 myosin이 모두 관찰되었으나 wall forming bodies에서는 관찰되지 않았고 feederorganelle 주위 세포질 부분에서는 actin이 관찰되었다. Sporozoite를 포함하는 oocyst와 merozoite를 포함하는 meront에서는 세포막과 세포막사이에서 actin이 다수 관찰 되었으며 myosin은 소량 관찰되었다. Merozoites가 빠져나가 속이 비어있는 parasitophorous vacuole중에는 microspike를 형성한 것들이 종종 관찰되었고 이것이 좀더 길어져 마치 microvilli와 같이 보이는 경우도 있었으며 이러한 구조물에서도 actin이 다수 관찰되었다. 이상의 결과로 미루어 actin과 myosin은 세포막에 주로 분포하면서 C. parvum의 형태를 유지시키며 또한 세포막의 움직임을 조절하는 cytoskeletalproteiA으로서의 역할이 주된 작용일 것으로 생각되었다.

• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 2004년도 정기총회 및 제33차 춘계 학술대회
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• pp.198-201
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• 2004

To investigate hydrostatic pressure (HP) effect on myofibrillar protein (Mf) extracted from bovine Semitendinosus muscle, Ca- and Mg-ATPase activities to evaluate denaturation of myosin and actin, and soluble protein contents were observed. In Mf treated with 100 MPa for 5 min was not observed denaturation of myosin and actin. In Mf treated with 200 MPa for 5 min, denaturation of myosin and actin were observed but inactivation rate was low (0.0136 $min^{-1}$). Inactivation rate of myosin and actin was dramatically increased above 300 MPa treatment. However denaturation of myosin and actin was not that critical with duration time. By increasing pressure size, the amount of myosin and actin in soluble protein eluted in 20 mM potassium phosphate buffer (pH 7.0) containing 0.6 M NaCl were decreased. SDS-PAGE of soluble protein released from Mf suspension in 0.1 M NaCl buffer (pH 7.0) showed that low molecular weight proteins (15${\sim}$36 KDa) were released by HP treatment above 200 MPa. From the results, denaturation of myosin and actin, and release of light molecule proteins of Mf were observed by HP treatment over 200 MPa.

• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 1997년도 제18차 정기총회 및 학술발표회
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• pp.94-94
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• 1997

• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 1997년도 임시총회 및 제20차 추계학술발표회
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• pp.154-154
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• 1997

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제6권2호
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• pp.91-95
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• 2001

Competitive indirect enzyme linked immunosorbent assay (Ci-ELISA) was used to obtain the preliminary data for the detection of irradiated beef. Ci-ELISA was individually formatted with polyclonal antibodies produced from 2 kinds of bovine proteins, myosin and bovine serum albumin (BSA). Beef round, loin and tender loin were vacuum-packaged and subdivided into 3 groups of 1) irradiation; 2) irradiation and chilled at 4$^{\circ}C$ for 7 day; 3) irradiation and frozen at 2$0^{\circ}C$ for 2 months to observe the changes under different storage and/or distribution conditions. Irradiation was performed at 3, 5 and 7 kGy. Protein solutions prepared from the sample were tested by formatted Ci-ELISA. Detected concentrations of myosin and BSA decreased with the increased irradiation dose in all samples with different reduction rates. Myosin was more susceptible to freezing than BSA. Samples irradiated at 5 kGy or above could be differentiated from non-irradiated ones by Ci-ELISA. These results indicate that immunological assay can be used as a detection method for irradiated beef.

• 한국축산식품학회지
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• 제36권6호
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• pp.819-828
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• 2016

Muscle fiber characteristics account for meat quality and muscle fibers are mainly classified into three or more types according to their contractile and metabolic properties. However, the majority of previous studies on bovine skeletal muscle are based on myosin ATPase activity. In the present study, the differences in the characteristics of muscle fibers classified by the expression of myosin heavy chain (MHC) among four bovine skeletal muscles such as longissimus thoracis (LT), psoas major (PM), semimembranosus (SM) and semi-tendinosus (ST) and their relationships to beef quality were investigated. MHCs 2x, 2a and slow were identified by LC-MS/MS and IIX, IIA and I fiber types were classified. PM, which had the smallest size and highest density of fibers regardless of type, showed the highest myoglobin content, CIE $L^*$, $a^*$, $b^*$ and sarcomere length (p<0.05), whereas ST with the highest composition of IIX, showed high shear force and low sarcomere length (p<0.05). The correlation coefficients between muscle fiber characteristics and meat quality showed that type IIX is closely related to poor beef quality and that a high density of small-sized fibers is related to redness and tenderness. Therefore, the differences in meat quality between muscles can be explained by the differences in muscle fiber characteristics, and especially, the muscles with good quality are composed of more small-sized fibers regardless of fiber type.

• 한국식품과학회지
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• 제30권4호
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• pp.862-870
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• 1998

Myosin과 그 subfragment인 S-1과 LMM를 항원으로 하는 간접경합 효소면역분석법(Ci-ELISA)을 이용하여 동결육의 변화를 연구함으로써 수입 냉동육과 국내산 냉장 한우육과의 차별화를 위한 기초 자료를 마련하기 위하여 본 연구를 실시하였다. 각 항체의 표준곡선을 작성하였으며 최적반응범위는 $4{\sim}125{\;}{\mu}g/mL$이었고, 검출한계는 $0.1{\;}{\mu}g/mL$이었다. 확립된 Ci-ELISA를 이용하여 각각 $-10^{\circ}C,{\;}-20^{\circ}C,{\;}-50^{\circ}C$, 그리고 $-80^{\circ}C$에서 동결 기간 동안의 변화와 해동과 재동결에 따른 변화를 측정하였을 때 동결 기간 중 anti-MWM IgG와 반응한 myosin은 비교구와 비교하였을 때 $-20^{\circ}C$에서 변성도가 가장 컸으며 $-50^{\circ}C$에서 가장 적게 변성되었다. 단백질 용해성의 변화와 myosin과 항체와의 면역 친화성을 비교하였을 때 용해성이 감소하는 속도보다 더 빠르게 myosin이 변성되는 것으로 판단되었다. Anti S-1 IgG의 면역 친화성의 변화는 anti-MWM IgG에서 얻은 결과와 비교하였을 때 전혀 다른 경향을 보였다. anti-MWM IgG는 면역 친화성이 1개월 이후 급격히 감소된 데 비하여 anti S-1 IgG는 그와 같은 큰 변화를 나타내지 않았다. 반복되는 해동과 재동결 처리에서 anti-MWM IgG는 myosin과의 반응에서 2회 해동시부터 공격한 반응성의 감소를 보였으며 6회 해동시에는 85%까지 반응력을 상실했다(P<0.05). 두 실험 조건에서 $-20^{\circ}C$의 처리구의 myosin이 가장 심한 영향을 받은 것으로 나타났다. Anti-LMM IgG는 anti-MWM IgG에서 얻은 결과와 매우 유사한 경향을 보였다. $-10^{\circ}C$와 $-20^{\circ}C$에서 처리된 우육의 myosin은 저온에서 처리된 시료의 그것보다 보다 약 $10{\sim}15%$ 정도 더 많은 변성을 보인 것으로 사료된다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제19권10호
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• pp.1496-1502
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• 2006

Skeletal muscle contains slow and fast twitch fibers. These skeletal muscle fibers express type I and type II myosin, respectively, and these myosin isoenzymes have different ATPase activity. The aim of this study was to investigate protein profiles of bovine skeletal muscles by proteomic analysis. Fifty seven spots of distinct proteins were excised and characterized. The expression of sixteen spots was differed in longissimus dorsi muscle with a minimal 2-fold change compared to biceps femoris muscle. The majority of differentially expressed proteins belonged to metabolic regulation-related proteins such as glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, triosephosphate isomerase and carbonic anhydrase 3. The real time-PCR assay confirmed an increase or induction of specific genes: RGS12TS isoform, GAPDH, triosephosphate isomerase and carbonic anhydrase. These results suggest that the expression of metabolic proteins is under a specific control system in different bovine skeletal muscle. These observations could have significant implications for understanding the physiological regulation of bovine skeletal muscles.