• 제목/요약/키워드: bovine blood plasma proteins

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Partial Purification of Angiotensin Converting Enzyme Inhibitory Peptide Isolated form Supernatant of Bovine Plasma Treated by Trichloroscetic Acid

  • Park, Eun-Hee;Song, Kyung-Bin
    • Preventive Nutrition and Food Science
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    • 제3권4호
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    • pp.379-381
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    • 1998
  • An angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitor was isolated and partially purified from bovine blood plasma. Bovine blood plasma was obtained after removing blood cells by centrifugation, followed by the addition of anticoagulant to whole bovine blood. To precipitate plasma proteins, bovine blood plasma was treated with 4% trichloroacetic acid (TCA) as a final concentration .An ACE inhibitor was isolated from TCA supernatnat, using ultrafiltration, gel permeation chormatography, and reverse-phase high pressure liquid chromatogrpahy. The ACE inhibitor purified from TCA supernatant had IC50 values of 9.4$\mu$M.

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Effect of Gamma-Irradiation on the Molecular Properties of Blood Plasma Proteins

  • Song, Kyung-Bin;Lee, Seunghwan;Lee, Seunghyun
    • Preventive Nutrition and Food Science
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    • 제7권2호
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    • pp.184-187
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    • 2002
  • Blood products from slaughterhouses that are not hygienically prepared for disposal or food consumption pose a human health hazard. Gamma irradiation is an effective method for sterilization of blood products, but may introduce changes in the molecular characteristics of proteins. This study evaluated the effects of irradiation on animal plasma proteins. Bovine and porcine blood was obtained from a slaughterhouse and the plasma proteins purified and lyophilized. The secondary structure and molecular weight distribution of the plasma protein solutions and powders were examined after ${\gamma}$-irradiation at 1, 5, 7 and 10 kGy. Gamma-irradiation affected the molecular properties of the protein solutions, but not the protein powders. Circular dichroism and sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis studies showed that increased doses of ${\gamma}$-irradiation decrease the ordered structure of plasma proteins in solution, and cause initial fragmentation of the polypeptide chains and subsequent aggregation.

도축 폐혈액 단백질로부터의 Angiotensin I Converting Enzyme 저해 펩타이드의 생산 (Production of Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitory Peptides from Bovine Blood Plasma Proteins)

  • 현창기;신현길
    • KSBB Journal
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    • 제14권5호
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    • pp.600-605
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    • 1999
  • 본 연구는 도축 폐기물인 가축혈액을 이용하여 항고혈압 기능성 식품소재로서의 angiotensin I converting enzyme 저해 펩타이드 분획을 생산하기 위한 조건과 가능성을 조사하기 위하여 수행되었다. 산업적으로 이용 가능한 단백분해효소 중 Alcalase가 혈장 원액 및 그로부터 분리된 albumin에 대하여 가장 높은 활성의 가수분해물을 생성하였다. 특히 albumin의 Alcalase 가수분해물과 이를 gel chromatography를 통새 분획하여 얻은 고활성 분획의 $IC_50$값은 각각 0.5 및 0.02 mg/mL로서 지금까지 보고된 식품단백질 유래 펩타이드 혼합물들과 비교할 때 활성이 매우 높은 것에 속함을 알 수 있었다. 또한 이 고활성 펩타이드 분획은 혈장 원액으로부터 단순한 한외여과만을 거쳐도 얻을 수 있음을 확인함으로써 산업적 실용화 가능성이 높은 공정임을 알게 되었다.

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Action of Extracellular Protease of Aspergillus terreus on Human Plasma Hemostasis Proteins

  • Alexander A. Osmolovskiy;Elena S. Zvonareva;Nina A. Baranova;Valeriana G. Kreyer
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제51권2호
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    • pp.167-173
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    • 2023
  • Proteolytic enzymes secreted by Aspergillus, as pathogenicity factors, affect blood coagulation and fibrinolysis, and therefore the target proteins of their action in the bloodstream are of significant interest. In the present study, the action of the isolated protease of A. terreus 2 on different human plasma proteins was shown. The protease of A. terreus 2 exhibited the highest proteolytic activity against hemoglobin, which was 2.5 times higher than the albuminolytic activity shown in both of the protein substrates used. In addition, the protease has significant ability to hydrolyze both fibrin and fibrinogen. However, the inability of the A. terreus 2 protease to coagulate rabbit blood plasma and coagulate human and bovine fibrinogen indicates the severity of the enzyme's action on human blood coagulation factors. It should be considered as a potential indicator of this isolated protease's participation in fungal pathogenesis. The protease shows no hemolytic activity. Furthermore, its activity is insignificantly inhibited by thrombin inhibitors, and is not inhibited by plasmin inhibitors.

소 및 돼지 혈액에서의 혈장단백질 분석 및 이들의 유화능 (Analysis of the Plasma Proteins from Bovine and Porcine Blood and Their Emulsifying Activity)

  • 윤숭섭;이현규;송은승;최영준;전석락
    • 한국식품과학회지
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    • 제30권4호
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    • pp.988-991
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    • 1998
  • 소와 돼지 혈액중의 혈장 단백질을 분리하여, 성분 분석과 단백질 함량을 정량했으며 혈장단백질의 식품 기능성에 관하여서는 기존 유화제로서 활용되는 유청 단백질인 WPC와 비교하여 유화능력을 비교 검토하였다. FPLC 및 SDS-PAGE에 의한 성분분석 결과 혈장 알부민(SA)은 돈혈장단백질(PPP), 우혈장단백질(BPP), 유장단백질(WPC)의 순서로 많이 함유되었으며, 혈장 단백질에는 ${\beta}-globulin$분획(주로 transferrin)이 다량 포함되어 있고, 그외 미량성분(fibrinogen, immunoglobulin)들이 확인되었다. 단백질 함량은 BPP (85%) 및 PPP (82%) 모두 높은 함량을 보여 우수한 단백질원으로 이용 가능할 것으로 보였다. 유화력도 혈장단백질들이 단백질 농도 2% 이하에서는 WPC보다 높았으며, 4% 이상에서는 WPC보다는 약간 낮았다. 또한 염농도 및 pH 의존성에 관하여 유화력에 미치는 영향을 검토한 결과, PPP 및 BPP의 pH 영역에 대한 유화활성은 WPC와는 상이하게 산성쪽의 pH에서 염기성쪽보다 더 높은 활성을 보였으며, 염(NaCl)첨가로 인한 유화 활성의 영향은 WPC와 비교하여 pH 의존성이 상당히 높았으며, 특히 산성쪽에서 높은 활성을 나타냈다. 이상의 결과들을 살펴볼 때 소 및 돼지의 혈액에서 제조한 혈장단백질들은 우수한 유화특성을 갖는 식품소재로 확인되었다.

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도축 폐혈액 단백질을 이용한 Probiotics생산에서의 동결건조 조건 (Optimization of Freeze-drying Conditions for Probiotics Production with Animal Blood Proteins Added Medium.)

  • 현창기;신현길
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제26권3호
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    • pp.200-205
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    • 1998
  • 본 연구는 도축 폐기물인 가축혈액의 이용을 위해 사료첨가제로서 혈분 성분이 함유된 유산균 probiotics의 생산을 목적으로 하여 수행되었다. 혈액으로부터 얻은 혈장을 질소원으로 이용한 BBPB 배지에, 시판 중인 미생물 사료첨가제로부터 분리된 probiotics용 Lactobacillus sp.를 배양하여 대조구인 MRS배지의 74%에 이르는 높은 생균수를 얻을 수 있었다. 얻어진 배양액의 동결 건조는 배양시간, 배양액의 pH보정, 배양액의 농축, 급속동결 등의 조건에 의해 균체의 생존율이 영향을 받았으며, 24시간 배양한 배양액을 pH 6.4로 보정한 뒤 10배로 농축하여 -5$0^{\circ}C$에서 3시간 동안 동결한 후 건조하는 조건으로 최적화되었다. BBPB 배지에 잔여하는 혈장 단백질 성분은 유산균의 동결건조 안정화 효과도 가지고 있는 것으로 나타났고 그 수준은 MRS와 유사하였다. 제제화를 위한 동결건조 안정제로는 Sucrose가 높은 효과를 나타내었고 10%첨가시 48.3%의 생존율로 $3.0{\times}^{10}$ CFU/g의 유산균 제제를 얻을 수 있었다. 본 연구에서의 동결건조조건을 이용하면 도축 폐혈액을 이용한 problotics의 산업적 생산이 가능할 것으로 사료된다.

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Effects of Cooling and Exogenous Bovine Somatotropin on Hematological and Biochemical Parameters at Different Stages of Lactation of Crossbred Holstein Friesian Cow in the Tropics

  • Chaiyabutr, N.;Boonsanit, D.;Chanpongsang, S.
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제24권2호
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    • pp.230-238
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    • 2011
  • Effects of cooling and supplemental recombinant bovine somatotropin (rbST) on hemato-biochemical characteristics were studied at different stages of lactation of crossbred Holstein Friesian cows in a tropical environment. Ten primiparous cows were divided into two groups of five animals each. The first group was housed as the non-cooled animals in an open-sided barn with a tiled roof in a normal shaded house (NS), while the second group was housed as cooled cows in an open-sided barn with a tiled roof under misty fan cooling (MFC). Three injections with rbST (500 mg per dose) at each stage of lactation (early, mid and late lactation) significantly increased total milk yield as compared with pretreatment in both cooled and non-cooled cows. Milk fat was significantly increased, while total solids, solid not fat, milk protein and lactose were not affected by the rbST treatment. Hematological parameters, plasma proteins, albumin, glucose, triglyceride, cholesterol, creatinine, alkaline phosphatase (ALP), plasma inorganic phosphate and the activities of plasma aspartate aminotransferase (AST) and alanine aminotransferase (ALT) were not affected by supplemental rbST in cooled and non-cooled cows. Supplementation of rbST caused a significant decrease in plasma urea concentration, while plasma FFA concentrations significantly increased in both cooled and non-cooled cows. The results of the present study suggest that exogenous rbST is efficacious in increasing milk yield without adverse effects on lactating crossbred Holstein cows in a tropical environment.