This study was performed to investigate whethere there is cross-reactivity between Dirofilaria immitis and three intestinal nematodes of dogs. In ELISA, D. immitis- infected dog sera obtained at the 4th molting stage (9-11 weeks) and microfilaremic stage (25-30 weeks) were shown to be highly reactive with crude extract of T. canis. In immunoblotting, some antigenic fractions, 44, 57 88, 100 kDa of crude extract of T. canis, were found to be positive reaction with sera of dogs infected with D. immitis. However, little or no cross-reaction were observed between sera of D. immitis-infected dogs and crude extract antigen of T. vulpis or A. caninum. These result suggest that there are partial cross reaction between sera of D. immitis-infected dogs and the antigen of T. canis.
During slaughtering, animal blood is typically discarded, resulting in water pollution. However, this discarded blood has valuable components, such as immunoglobulin (Ig). Although several studies have been conducted to develop methods for effective recycling of slaughterhouse blood, they have not been commercially utilized in Korea. Here, we extracted an Ig-rich fraction from porcine blood that was then subjected to various in vitro tests, including pathogen growth inhibition, antigenic cross-reactivity, and anti-toxin activity. The porcine immunoglobulin concentrate (PIC) was effectively purified by eliminating other components, such as albumin, and consisted of approximately $63.2{\pm}2.9%$ IgG and $7.2{\pm}0.4%$ IgM on a protein basis. The results showed that it significantly suppressed the growth of pathogenic bacteria, and bound to all tested pathogens, including both gram-positive and gram-negative species, although the degree of activity differed according to strain. The PIC bound to two types of lipopolysaccharide (LPS) obtained from Escherichia coli O111:B4 and Salmonella enterica serotype typhimurium in a concentration-dependent manner. In addition, the PIC restored the proliferation activity of the lymphoblast K-562 cells when co-incubated with pathogenic LPS. These results confirm that the PIC prepared in this study is a potentially valuable functional food material or diet supplement as an alternative to antibiotics that can protect animals from pathogenic bacteria.
The preS2 wequence of an adr hepatitis B virus was cloned and expressed in Escherichia coli as a $\beta$-galactosidase fusion polypeptide. Recombinant preS2 product interacted with the preS2-specific monoclonal antibody H8 which was induced by surface antigen particles isolated from a Korean gepatitis patient. The H8 showed only a minor cross-reactivity with recombinant preS2 product of adw2 subtype. Determination of nucleotide sequence of the adr preS2 revealed that twelve amino acid residue substitutions between adr and adw2 subtype sequences. The antigenic determinant to H8 must include some of these differences.
In this study, a mouse monoclonal antibody (mAb) against gp41(584-618), the immunodominant epitope protein, was generated. For this purpose, BALB/c mice were immunized with double branched multiple antigenic peptides derived from the HIV-1 gp41(584-618) sequence, and antibody-secreting hybridoma were produced by fusion of mice splenocytes with SP2/0 myeloma cells. One clone producing an antigen specific mAb, termed KI-41(isotype IgG1) was identified, whose specific reactivity against gp41(584-618) could be confirmed by ELISA and Western blot analysis. Epitope mapping revealed the recognition site of the mAb KI-41 to be located around the sequence RILAVERYLKDQQLLG, which comprises the N-terminal region within the immunized gp41(584-618) peptied. Since this mAb recognizes this specific epitope within the HIV-1 gp41 without any cross-reactivity to other immunodominant regions in the HIV-2 gp35, KI-41 will provide some alternative possibilities in further applications such as the development of indirect or competitive ELISA for specific antibody detection in HIV-1 infection or for other basic researches regarding the role and function of HIV-1 gp41.
Heterogeneity in antigenic composition of Aspergillus fumigatus isolates from clinical specimens and in antibody response of patients infected with this fungus was investigated by immunoblotting. A considerable quantitative and qualitative difference was found in composition of the culture filtrate antigens derived from a reference strain (ATCC 13073) and 8 clinical isolates of A. fumigatus on SDS-PAGE and immunoblots. The crude CF antigen of a strain AFG7 was selected to identify the serologically reactive and specific components by immunoblotting. Out of more than 36 components separated by electrophoresis, transblotted to nitrocellulose sheet, and reacted with sera that showed a positive reaction to A. fumigatus or other fungal antigens on immunodiffusion tests, merely four or so were found useful to serodiagnosis of aspergillosis. An antigen of 82KD was found most reactive and specific component so as to be contained in the standard preparation. Several other components, for example 11KD, 26KD, 30KD and 31KD, also possessed relatively high reactivity and specificity and seemed to be worth while purifying and characterizing. Antibody binding activity (reactivity) of the antigenic components was clearly shown on immunoblots because some were faintly stained with Coomassie blue but darkly stained on immunoblots, while some others behaved contrary to them. A number of components seemed to carry not only species specific but cross reactive antigenic determinants. Immunoblotting proved very useful to identify serologically reactive and specific components that should be present in the antigen to be employed to the serodiagnosis of aspergillosis.
Porphyromonas endodontalis is a black-pigmented anaerobic Gram-negative rod which is associated with endodontal infections and this microorganism possesses a potential for pathogenicity. The purpose of this study was to compare the membrane components of Porphyromonas endodontalis and Porphyromonas gingivalis and to study the immune reaction patterns of Porphyromonas endodontalis with patients with periapical lesion. Porphyromonas endodontalis (ATCC 35406), Porphyromonas gingivals serotypea (381), serotype b(W50), serotype c(A7A1-28) were cultured in anaerobic condition. Rabbit antisera were prepared by intravenous injection of formalized whole cells and human sera were obtained from patients and dental students. Indirect immunofluorescence method was used to study on the cross reaction between Porphyromonas endodontalis and Porphyromonas gingivalis serotype a, b, c antigen. Total membrane protein profiles of Porphyromonas endodontalis antigen were studied by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis and the reactivity of antigenic components of Porphyromonas endodontalis against sera of patients and rabbit anti-Porphyromonas endodontalis antisera were assessed by Immunoblotting method. The following results were obtained : 1. Antigens of Porphyromonas endodontalis has multiple antigenic components, and both patients with periapical lesion and normal healthy individual showed immune response to this. 2. Patients group and healthy individual group showed a diversity of immune reaction pattern but they showed immune response against 43kd protein. 3. Patients with periapical lesion showed more diverse immune response than healthy individual and in some patients, much more bands appeared to lower molecular weight protein. 4. According to indirect immunofluorescence and Immunoblotting study, Porphyromonas endodontalis did not share common antigen with Porphyromonas gingivalis serotype a, b, c.
Helicobacter pylori is a spiral-shaped, microaerophilic human gastric pathogen causing chronic-active gastritis in association with duodenal ulcer and gastric cancer. To investigate the possibility of H. pylori outer membrane proteins (OMPS) as the oral vaccine antigens, sarcosine-insoluble outer membrane fraction has been prepared from H. pylori NCTC 11637. The major OMPs having apparent molecular masses of 62 kDa, 54 kDa and 33 kDa were detected by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE), which were identified as urease B subunit (UreB), heat shock protein (Hsp54 kDa) and urease A subunit (UreA), respectively. Minor protein bands of 57 kDa, 52 kDa, 40 kDa, 36 kDa and 31 kDa were also observed. The antigenicity of H. pylori OMPs and antigenic cross-reactivity among the strains were determined by immunoblot analysis using anti-H. pylori OMPs antisera or intestinal lavage solutions. The results showed that UreB, Hsp54 kDa, UreA and 40 kDa proteins vigorously stimulated mucosal immune response rather than systemic immunity. From this results, these proteins seemed to be useful as the antigen candidates for the oral vaccine. The immunoblotting results with surface proteins from eight isolated H. pylori strains were similar to that of H. pylori NCTC 11637. The IgA which had been arised from oral administration of H. pylori OMPs, was able to bind H. pylori whole-cells.
Heat shock protein (HSP) is one of cellular protein commonly present in major periodontopathogenic bacteria as well as mammalian cells. The protein may play a role in the immunopathogenesis by modulating autoimmune reaction due to its high level of sequence homology between bacteria and human counterpart. Hence, identifying immunodomiant epitope of bacteria HSP that is cross-reactive to periodontopathogenic bacteria with a specificity to human HSP may comprise a critical strategy for development of a periodontal vaccine. The present study was performed to establish clones producing monoclonal antibody reactive to Porphyromonas gingivalis (p. gingivalis) HSP with a specificity to human HSP. 4 different hybridomas were cloned producing monoclonal IgG antibodies to P, gingivalis HSP and evaluated for their reactivity and specificity to other periodontopathogenic bacteria as well as to human HSP. These four monoclonal antibodies reacted with p. gingivalis HSP only with specificities to other bacteria tested and human HSP as well. The antigenic epitopes producing the 4 monoclonal antibody may be potentially developed as vaccine candidates. Further investigations are under way to identify more clones producing monoclonal antibodies reactive to P, gingivalis HSP and to other periodontopathogenic bacteria as well, while maintaining specificities to human counterpart.
According to increase of travel, the cases of imported echinococcosis have been increasing in Korea. The present study was undertaken to develop a serodiagnostic system for echinococcosis in Korea. For diagnosis of echinococcosis, the fluid of Echinococcus granulosus hydatid cysts was collected from naturally infected sheep in Uzbekistan. Also serum samples of infected patients who were surgically confirmed were collected in a hospital in Tashkent, Uzbekistan. According to the absorbance of 59 echinococcosis positive and 39 negative control serum samples, the cut-off value was determined as 0.27. The sensitivity and specificity of ELISA with hydatid fluid antigen were 91.5% and 96%, respectively. The antigen cross-reacted with the serum of some cysticercosis or clonorchiasis patients. However, immunoblot analysis on the cystic fluid recognized antigenic proteins of 7-, 16-, and 24-kDa bands in their dominant protein quantity and strong blotting reactivity. In conclusion, the present ELISA system using hydatid cyst fluid antigen from Uzbekistan sheep is sensitive and specific for diagnosis of echinococcosis cases.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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