• 한국식품과학회지
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• 제20권4호
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• pp.541-546
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• 1988

Chitosan을 담체로 이용하여 aminoacylase를 고정화하는 조건을 연구한 결과는 다음과 같다. 담체의 최적 activation조건은 pH 6.0, glutaraldehyde 0.2%, 반응시간 120분이었다. 그리고 activated chitosan에 aminoacylase를 고정화하는데 가장 적당한 효소농도는 80mg/20ml 이었고, 이때 coupling time은 90분이 가장 적절하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제20권4호
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• pp.547-552
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• 1988

고정화 aminoacylase의 N-ac D Met N-ac DL Try 및 N-ac DL Phe에 대한최적 pH는 각각 8.0, 7.0, 7.5이었고. pH 안정성은 가용성 효소에 비해 감소하였다. 고정화 효소의 열 안정성은 가용성 효소와 별 차이가 없었고, 최적온도는 $45^{\circ}C$ 이었다. 그리고 고정화 효소는 N-ac DL Met N-ac DL Try, N-ac DL Phe의 농도가 각각 0.05, 0.03 및 0.05M일 때 반응속도가 최대였으며, 기질에 의한 효소 활성의 저해는 없었다. 0.05M N-ac DL amino acids를 고정화 aminoaclyase column에 연속반응 시킨 결과 공간속도 2.0까지는 100%의 가수분해율을 보였다. 그리고 고정화 효소 Column의 조작 안정성을 조사한 결과 Column의 반감기는 24.6일 이었다. 연속반응의 유출물로 부터 분리한 L-amino acids의 이론치에 대한 수율은 L-Met이 57%, L-Try 52%, L-Phe이 52% 이었고, 회수한 반응 산물의 비선광도와 융점은 표준 아미노산 보다 절대치가 약간 낮았다.

• Molecules and Cells
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• 제20권3호
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• pp.378-384
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• 2005

Estrogen metabolites are carcinogenic. The comparative mitogenic activities of $17{\beta}$-estradiol (E2) and four metabolites, 2-hydroxyestradiol (2-OHE2), 4-hydroxyestradiol (4-OHE2), $16{\alpha}$-hydroxyestrone ($16{\alpha}$-OHE1) and 2-methoxyestradiol (2-ME), were determined in estrogen receptor(ER)-positive MCF-7 human breast cancer cells. Each of the E2 metabolites caused proliferation of the MCF-7 cells, but only E2 and $16{\alpha}$-OHE1 induced a greater than 20-fold increases in transcripts of the progesterone receptor (PR) gene, a classical ER-mediated gene. This suggests that the mitogenic action of E2 and $16{\alpha}$-OHE1 could result from their effects on gene expression via the ER. E2 metabolites altered the expression of E2-regulated proteins including heat shock proteins (Hsps). $16{\alpha}$-OHE1 and 2-ME as well as E2 increased levels of Hsp56, Hsp60, $Hsp90{\alpha}$ and Hsp110 transcripts, and the patterns of these inductions resembled that of PR. Hsp56 and Hsp60 protein levels were increased by all the E2 metabolites. Levels of the transcripts of 3 E2-upregulated proteins (XTP3-transactivated protein A, protein disulfide isomerase-associated 4 protein and stathmin 1) and an E2-downregulated protein (aminoacylase 1) were also affected by the E2 metabolites. These results suggest that the altered expression of Hsps (especially Hsp56 and Hsp60) by E2 metabolites such as E2, $16{\alpha}$-OHE1 and 2-ME could be closely linked to their mitogenic action.