• 동아시아식생활학회지
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• 제7권3호
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• pp.289-300
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• 1997

생후 2주일 되는 강아지의 위에서 카이모신을 추출하고 이온교환 크로마토그래피로 정제하였다. 카이모신 아미노산 서열의 반은 아미노산 서열 분석법으로, 또 프로카이모신의 전아미노산 서열은 프로카이모신 cDNA의 염기서열로부터 결정하였다. 강아지 프로카이모신의 아미노산 서열은 송아지와는 79%, 돼지 펩신노진 A와는 54%의 상동성을 보였다. 프로펩티드의 크기와 활성효소의 N-말단 아미노산 잔기의 위치는 다른 프로카이모신과 같았다. 강아지 카이모신의 pH 3.2에서 단백질 분해활성의 최대 값은 돼지 펩신의 pH 2에서 값의 3-4% 밖에 되지 않았으나, 웅유활성은 송아지보다 훨씬 높았다. 강아지의 위 추출물에 대한 pH 5.2에서의 한천 젤 전기이동으로 프로카이모신과 카이모신에는 두 가지의 현저한 유전적 변이형이 존재함을 확인하였다. 두 변이형은 아미노산 조성, N-말단 서열, 그리고 효소성질에서 차이가 없었다. 송아지와 강아지 카이모신의 기질결합에 관여하는 아미노산 잔기는 다음과 같이 서로 달랐다(돼지 펩신의 서열번호로 표시함) : Ser12 Thr (S$_4$), Leu30 Val (S$_1$/S$_3$), His 74 Gln (S'$_2$), Val111 Ile (S$_1$/S$_3$), Lys220 Met (S$_4$). 강아지 카이모신의 단백질 분해활성이 낮은 것은 송아지의 Asp 303이 강아지에서는 Val303으로 바뀐 때문이라고 생각된다.