The protein content of seed meal were examined to evaluate genotypes of higher protein content from 164 peanut germplasms. The variations in amino acids content were investigated from nine Korean leading varieties grown at five locations. Amino acids contents of protein fractions were also ana lysed in the present study, too. The results of the study were summarized as fallows. The seed protein of 164 peanut varieties averaged 24.5% ranging from 19.5% to 28.7%, showed 9.2% varietal variation in proteins. Differences were not observed in protein content between plant types, however, protein contents were higher in small-seeded than large seeded varieties. The differences were more greater particulaly in Spanish type varieties. The varieties introduced from Taiwan and Philippine showed higher protein contents, and the cultivars or lines bred in Korea and introduced from Japan were lower in protein contents. protein contents showed non-significantly negative correlations with 100-kernel weight and pod weight per plant, but positive correlations were observed between oil and protein content in all types of peanuts. Significant differences among the varieties and locations were observed for total, essential and non-essential amino acids contents, and aspartic acid. Locational differences for arginine, lysine, methionine, threonine, glutamic acid, glycine and tyrosine, and varietal difference for phenylalanene were revealed as significant. The limiting amino acids from the leading varieties were isoleucine, methionine, threonine, alanine and tyrosine, comparing with FAO recommanding levels of amino acids. Among the protein fractions prolamins was the highest in total amino acids, but essential amino acids was the highest in globulins
Human Bence Jones Protein could be purified by DEAF-Sephadex A-50 column $(2{\times}37cm)$ with 0.02M phosphate Buffer (pH 8.0) and gradient increasing with NaCl concentration as in Fig. 2-4. Sample As (K-type Bence Jones Protein) had two component, F-I was major component and its dried weight was 350mg. of starting material of 500mg. Other Sample Im and Ik (${\lambda}$-type Bence Jones Protein) was purified by DEAE-Sephadex A-50 with 0.02M phosphate Buffer(pH 8.0)too. F-I (major component) of Im and F-I of Ik were 242mg and 146mg. its dried weight respectively. K-type of Bence Jones Protein's(As, Ko, Ta.) N-terminal amino acid residue was determined by method of DNP,. K-type of Bence Jones Protein's amino acid residue were either glutamic acid or aspartic acid. Sample Ta was confirmed as glutamic acid its N-Terminal. As and Ko were aspartic acid. Each yellowish spot (DNP-amino acids) were extracted with 4ml. of pH 8.05% $NaHCO_3$ solution and calculated its recovery by O.D. $(360m{\mu}$ using the ${\varepsilon}=18.1{\times}10^3DNP$$Asp\;{\varepsilon}=17.41{\times}10^(3)\;DNP\;Glu$ considering 50% lose during; the acid (6N-HCI) hydrolysis. Recovery of ko and As were 54.3% and 65% of its starting materials (DNP-Protein). Sample Ta's recovery was 85% of its DNP-protein. ${\lambda}$-type of Bence Jones Protein was rot investigated its N-terminal amino acid residue by DNP-method, probably it was blocked its N-terminal residue with glutamic acid.
Metal binding proteins or metallo-proteins are important for the stability of the protein and also serve as co-factors in various functions like controlling metabolism, regulating signal transport, and metal homeostasis. In structural genomics, prediction of metal binding proteins help in the selection of suitable growth medium for overexpression's studies and also help in obtaining the functional protein. Computational prediction using machine learning approach has been widely used in various fields of bioinformatics based on the fact all the information contains in amino acid sequence. In this study, random forest machine learning prediction systems were deployed with simplified amino acid for prediction of individual major metal ion binding sites like copper, calcium, cobalt, iron, magnesium, manganese, nickel, and zinc.
One growth trial and one digestibility trial were conducted to evaluate the nutritional value of HP300, a commercially processed soybean meal product for weanling pigs. Dried whey, fish meal and/or full fat extruded soybeans (FFES) as well as portions of soybean meal (SBM) were replaced with HP300 in weanling pig diets. The objectives were to investigate the effects of HP300 on growth performance, digestibility, ileal amino acid digestibility and blood amino acid concentration in weanling pigs. One hundred and twenty crossbred $(Duroc{\times}Beijing\;Black{\times}Landrace)$ pigs weaned at 28 days of age were used in the growth trial. The pigs were randomly allocated to five treatments, with three pens per treatment and eight pigs per pen. The trial duration was 28 days. The control (CTRL) diet contained no HP300; in treatments 2, 3 and 4, dried whey and fish meal were replaced by 3.0%, 7.5% and 10.5% HP300; in treatment 5, full fat extruded soybeans were replaced by 10.5% HP300 plus soybean oil to attain the same metabolic energy content as FFES. Five T-cannulated barrows were used in a digestibility trial with a $5{\times}5$ Latin square design to determine nitrogen retention and amino acid ileal digestibility of HP300 used alone or mixed with other ingredients. The results indicated that replacement of dried whey, fish meal, full fat extruded soybeans and a part of the soybean meal with HP300 in piglet diets improved average daily gain and feed conversion ratio (p < 0.05). There was a trend toward improved DM, crude protein and amino acid ileal digestibilities and improved protein and amino acid ileal digestibilities and improved protein net availability with the use of HP300 in swine diets.
Javed, Muhammad Akhtar;Saleem, Muhammad;Yamin, Muhammad;Chaudri, Tanvir Ahmad
Natural Product Sciences
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v.5
no.3
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pp.148-150
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1999
Seed lipids and proteins of Crotalaria juncea L were analyzed for fatty acids and amino acids respectively. Gas chromatographic analysis of the oil gave palmitic acid (16.01%), stearic acid (7.29%), oleic acid (14.41%), linoleic acid (54.44%) and linolenic acid (7.86%). The defatted seed cake contained all the essential amino acids except methionine and six non-essential amino acids.
Amino acid substitution matrices are essential tools for protein sequence analysis, homology sequence search in protein databases and multiple sequence alignment. The PAM matrix was the first widely used amino acid substitution matrix. The BLOSUM series then succeeded the PAM matrix. Most substitution matrixes were developed by using the statistical frequency of substitution between each amino acid at blocks representing groups of protein families or related proteins. However, substitution of amino acids is based on the similarity of physiochemical properties of each amino acid. In this study, a new approach was used to obtain major physiochemical properties in multiple sequence alignment. Frequency of amino acid substitution in multiple sequence alignment database and selected attributes of amino acids in physiochemical properties database were merged. This merged data showed the major physiochemical properties through principle components analysis. Using factor analysis, these four principle components were interpreted as flexibility of electronic movement, polarity, negative charge and structural flexibility. Applying these four components, BAPS was constructed and validated for accuracy. When comparing receiver operated characteristic ($ROC_{50}$) values, BAPS scored slightly lower than BLOSUM and PAM. However, when evaluating for accuracy by comparing results from multiple sequence alignment with the structural alignment results of two test data sets with known three-dimensional structure in the homologous structure alignment database, the result of the test for BAPS was comparatively equivalent or better than results for prior matrices including PAM, Gonnet, Identity and Genetic code matrix.
The amino acid compositions of polished barley grain were investigated for 16 varieties by using amino acid autoanalyzer and simple correlation analysis between them and between protein and amino acid per protein was done. 1) Limiting amino acid is lysine, leucine and phenylalanine are high but threonine and tyrosine are low. Total essential amino acids is high. 2) Protein is significantly correlated negatively with lysine arginine, total basic amino acids (at p=0.01) and threonine, alanine, aspartic acid (at p=0.05) and positively with phenylalanine (at p=0.01) proline and cystine (at p=0.05). 3) Lysine is positively and significantly correlated with arginine and aspartic acid indicating that aspartic acid is probable precursor of lysine and that high yielding varieties or fertilization for high yielding decrease aspartic acid pool resulting low lysine. 4) Lysine content is positively correlated with dye binding capacity (at p=0.01). 5) Tryptophan is positively (at p=0.01) and significantly correlated with histidine, total basic amino acids and arginine. 6) In essential amino acids lysine, tryptophan, threonine and valine simultaneously increase or decrease while aromatic amino acids, sulfur contained amino acids, isoleucine and leucine do so together.
Cop protein has been overexpressed in Escherichia coli using a T7 RNA polymerase system. Purification to apparent homogeneity was achieved by the sequential chromatography on ion exchange, affinity chromatography, and reverse phase high performance liquid chromatography system. The molecular weight of the purified Cop was estimated as 6.1 kDa by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). But the molecular mass of the native state Cop was shown to be 19 kDa by an analytical high performance size exclusion chromatography, suggesting a trimer-like structure in 50 mM Tris-HCI buffer (pH 7.5) containing 100 mM NaCl. Cop protein Was calculated to contain $39.1% {\alpha}-helix, 16.8% {\beta}-sheet$, 17.4% turn, and 26.8% random structure. The DNA binding property of Cop protein expressed in E. coli Was preserved during the expression and purification process. The isoelectric point of Cop was determined to be 9.0. The results of amino acid composition analysis and N-terminal amino acid sequencing of Cop showed that it has the same amino acid composition and N-terminal amino acid sequence as those deduced from its DNA sequence analysis, except for the partial removal of N-terminal methionine residue by methionyl-aminopeptidase in E. coli.
Several clones obtained from Serratia marcescens stimulated E. coli TP2139 (${\Delta}lac, \;{\Delta} crp$) cells to use maltose as a carbon source. The crp gene clone, pCKB12, was confirmed to stimulate the $\beta$-galactosidase activity, by Southern hybridization [31]. The nucleotide sequence of the crp region consisting of 1,979 bp was determined. The sequencing of the fragment led to the identification of two open reading frames: One of these, the crp gene, encoded 210 amino acid and the other encoded a truncated protein. The S. marcescens and E. coli crp genes showed a higher degree of divergence in their nucleotide sequence with 120 changes, however, the corresponding amino acid sequences showed only two amino acid differences. Yet, an analysis of the amino acid divergence revealed that the catabolite gene activator protein, the crp gene product, was the most conserved protein observed so far. Using a crp-lac protein fusion, it was demonstrated that S. marcescens CRP could repress its own expression, probably via a mechanism similar to that previously described for the E. coli crp gene.
The changes in the levels of total soluble protein and some free amino acids were investigated in germinating brown rice. Nongerminated (N) brown rice was germinated for 72 hrs by applying following solutions: 1) distilled water (W), 2) 50 ppm chitosan in 5 mM lactic acid (CL), and 4) 50 ppm chitosan in 5 mM glutamic acid (CG). The level of total soluble protein was higher in the N extract than those of W, CL and CG. Alanine levels were enhanced and aspartic acid levels were decreased significantly in the germinated brown rice, highest increases of alanine were found in the CG germinated brown rice. The levels of serine, decreased during germination in solutions W and CL, were increased significantly by germination in CG solution. The levels of essential amino acids, such as Iysine, isoleucine and methionine were also increased significantly by germination in CG solution. Our results show that the germination of brown rice with CG solution can significantly increase the levels of alanine and some other essential amino acids and can restore the serine level.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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